Tisková zpráva, 24. dubna 2014
Čeští vědci zpřesnili objev nositele Nobelovy ceny v oblasti fungování enzymů
Skupina českých vědců z Masarykovy univerzity (MU) a Akademie věd (AV ČR) v čele s Jiřím
Damborským a Martinem Hofem experimentálně prokázala, že funkci enzymů ovlivňuje nejen
jejich struktura, ale také jejich vlastní dynamika a vliv okolního prostředí. Enzymy jsou důležité
přírodní látky, které urychlují chemické reakce. Výsledky výzkumu zveřejnil prestižní vědecký
časopis Nature Chemical Biology. Čeští vědci tak významně přispěli k poznání molekulární
podstaty těchto procesů a především zpřesnili již 120 let známou hypotézu nositele Nobelovy ceny
Hermanna Emila Fischera, že funkce enzymu je určována jeho strukturou.
„Naším cílem bylo za pomocí genetických úprav přeměnit enzym jedné bakterie na enzym s
vlastnostmi proteinu jiné bakterie. Jenže se ukázalo, že i když se nám postupnými úpravami
podařilo přesně napodobit strukturu cílového enzymu, získaný produkt neměl stejné vlastnosti“
uvedl vedoucí Loschmidtových laboratoří MU Jiří Damborský. Vědci tak prokázali, že minimálně
v případě enzymů použitých v tomto výzkumu neplatí původní hypotéza o tom, že jejich funkce je
určena pouze strukturou. Naopak potvrdili, že pro katalytické vlastnosti některých enzymů je
nezbytná jejich dynamika a interakce s okolní vodou.
Detailní popis enzymů je důležitý pro pochopení fungování živých organismů a pro konstrukci
biologických katalyzátorů využitelných v průmyslu, zemědělství, potravinářství a ochraně životního
prostředí. Enzymy vstupují do chemických reakcí jako katalyzátor, tedy látka, která zůstane po
skončení reakce nezměněná, a urychlují je. Vědci se při konstruování nových proteinů snaží zvýšit
jejich účinek, stabilitu či množství přeměněných látek.
„Přestože se nám podařilo úpravou DNA vyrobit dva strukturně identické enzymy, tak skupina
Martina Hofa z Heyrovského ústavu ukázala, že z hlediska dynamiky a solvatace, tedy interakce
s okolními molekulami vody, byly enzymy velmi rozdílné,“ upřesnil Damborský. Vědci upravovali
enzym získaný z bakterie Rhodococcus rhodochrous a získali bílkovinu, která měla identickou
strukturu s přírodním enzymem z bakterie Bradyrhizobium japonicum. „Dynamika a solvatace
enzymů byla experimentálně sledována pomocí unikátní metody vyvinuté na Heyrovského ústavu
AV ČR. Dosažené výsledky byly potvrzeny teoretickými simulacemi provedenými v Loschmidtových
laboratořích,“ dodal Martin Hof.
Na výzkumu pracovalo deset vědců z Ústavu fyzikální chemie J. Heyrovského AV ČR a
Loschmidtových laboratoří Ústavu experimentální biologie a RECETOX MU osm let. Struktury
enzymů byly potvrzeny pomocí proteinové krystalografie na společném pracovišti Jihočeské
univerzity a Ústavu nanobiologie a strukturní biologie AV ČR v Nových Hradech v laboratoři Ivany
Kuté Smatanové.
Kontakt: Tereza Fojtová, tel: 549 49 49 49, mobil: 724517335, E-mail: fojtova@muni.cz
str. 2/2
Ústav fyzikální chemie J. Heyrovského AV ČR se soustřeďuje na teoretický a experimentální výzkum chemických a
fyzikálně-chemických dějů na atomární a molekulární úrovni v plynné, kapalné a pevné fázi a na jejich rozhraních.
Studuje systémy významné pro chemickou katalýzu a sorpční, elektrochemické a biologické procesy, včetně přípravy a
charakterizace nových katalytických, sorpčních, elektrodových a jiných speciálních materiálů.
www.jh-inst.cas.cz
Ústav nanobiologie a strukturní biologie AV ČR realizuje výzkum na úrovni molekul, buněk a tkání organismů;
tímto poskytuje poznatky o molekulární podstatě strukturních elementů systémů a jejich principiálních metabolických a
řídících drahách. Poznává vazby mezi těmito elementy, a tak popisuje strukturu biologických systémů.
www.nh.cas.cz/
Loschmidtovy laboratoře Masarykovy univerzity se zaměřují na interdisciplinární výzkum v oblasti proteinového a
metabolického inženýrství. Výzkumná skupina byla založena v roce 1994 a usiluje o poznání strukturně-funkčních
vztahů enzymů a zlepšení jejich funkcí pro využití v bioremediacích, biokatalýze a biosenzorech. V minulosti skupina
patentovala například metodu likvidace yperitu.
http://loschmidt.chemi.muni.cz/peg/