Bílkoviny Osnova nÚvod nFunkce nFyziologické aspekty nDělení nFyziologická potřeba nZdroje bílkovin nNedostatek a nadměrný přísun bílkovin ve stravě nTrávení bílkovin nVstřebávání bílkovin Úvod nHlavní makronutrient nSoučást všech buněk nObsahují N, H, O, C, některé i S, P, kovy nJediný zdroj N a S, které nejsou v jiných živinách nTvorba B závislá pouze na exogenním přívodu n12 – 15 % E n Úvod nZa fyziologických podmínek – degradace B - 0,6 – 0,8 g/kg/den n nDnes – věnuje se velká pozornost B nRozvojové země – nedostatek - kvantitativní i kvalitativní => podvýživa nRozvinuté země – nadbytek => ↑ příjem tuku, nádorová onemocnění, poškození ledvin, jater, dna Význam B nSyntéza bílkovin tkání a krve – růst, sport, tvorba mléka, těhotenství, dospělí (neustálá obnova) n nSyntéza bílkovinných enzymů n nSyntéza hormonů (inulin, adrenalin, thyroxin …) n nPřestavba na sacharidy a tuky n n(Zdroj energie) Fyziologické aspekty nZákladní stavební kámen B – L-aminokyselina n H │ R-C- COOH obecný vzorec │ NH2 n n H O H O | || | || peptidová vazba NH2-C-C-OH-HNH-C-C- OH | | R1 R2 Fyziologické aspekty nSpojení AMK => peptidy nDipeptidy - 2 AMK nTripeptidy - 3 AMK nOligopeptidy - 5 – 10 AMK nPolypeptidy - 11 – 100 AMK nProteiny - nad 100 AMK n nTrávením se rozkládají B na AMK a pak se „de novo“ skládají bílkoviny tělu vlastní Dělení AMK nEsenciální nValin, leucin, izoleucin, methionin, fenylalanin, lysin, threonin, tryptofan nSemiesenciální nHistidin, arginin (období růstu) nTyrosin (selhání ledvin) nNeesenciální nGlycin, kys. glutamová, glutamin, serin, taurin, alanin, ornitin, tyrosin, cystein, prolin, hydroxyprolin, kys. asparagová, asparagin Dělení B nJednoduché nAlbuminy - např. laktalbumin v mléce, inzulin nGlobuliny – myozin, aktin, tropomyozin, fibrinogen nGluteliny – glutenin (pšenice), s prolaminy tvoří B lepku v obilovinách nProlaminy – gliadin (pšenice), hordein (ječmen), zein (kukuřice) nHistony – v chromozomech nProtaminy – vaječné buňky ryb nSkleroproteiny – podpůrná hmota buňky – kolagen, elastin, keratin n nSložené nGlykoproteiny – ovalbumin, ovoglobulin, muciny nLipoproteiny - v krev. plasmě nFosfoproteiny - kasein nNukleoproteiny - v buň. jádrech nChromoproteiny – Hb, myoglobi, cytochromy, chlorofyl nMetaloproteiny – ceruloplasmin, feritin n Zdroje B nŽivočišné B nmaso, ryby, mléko a mléčné výrobky, vejce, nRostlinné B nLuštěniny, obiloviny, ořechy, semena, zelenina n nPoměr 1:1 Fyziologická potřeba B nPotřebu B ovlivňuje řada faktorů nVěk, stravitelnost potravy, podíl S a T ve výživě, horečka, stres, léky … n nMinimální nutný přívod 0,5 g/kg/den nFunkční minimum u kvalitního proteinu n 0,75 g/kg/den n nOptimálně 0,8 g/kg/den (12 – 15 % E) Nedostatek či nadbytek B nNedostatek => proteino-kalorická malnutrice n (kwashiorkor, marasmus) nSekundární nedostatek - důsledek patologických procesů ( malabsorpční syndrom, nefrotický syndrom, nedostatek sacharidů, narušená fu jater) n nNadbytek (nad 2 g/kg/den) => n poškození ledvin a jater, vzestup TK (sůl), nádorová onemocnění, kardiovaskulární choroby, osteoporóza, dna Gastrointestinální soustava (GIT) Trávení bílkovin nZačátek – žaludek nPepsiny nštěpení peptidových vazeb nSecernace v podobě neaktivních pepsinogenů nAktivace HCl v žaludku nHydrolýza vazeb mezi aromatickými AMK (fenylalanin, tyrosin) => polypeptidy (různá velikost) nGelatináza (želatináza) nZkapalnění želatiny nChymosin (renin) – sráží mléko – (jen u zvířat) nOptimální pH pro činnost pepsinů 1,6 – 3,2 nKonec jeho aktivity – alkalické prostředí tenk. střeva n Trávení bílkovin nTenké střevo – proteolytické enzymy nPankreas – endo a exopeptidázy nStřevní sliznice nEndopetidázy nštěpí vnitřní peptidové vazby nUvolněny v neaktivních prekurzorů nTrypsin (trypsinogen) – za zbytky basických AMK nChymotrypsin (chymotrypsinogen) – za zbytky aromatických AMK nElastáza (proelastáza) – za zbytky v elastinu n n Enteropeptidáza (enterokináza) n Trypsinogen → trypsin Trávení bílkovin nExopeptidázy nŠtěpí terminální peptidové vazby nKarboxypeptidázy A a B (prokarboxypeptidáza) – konec s karboxylovou skupinou nPro bazické AMK nAminopeptidázy (střevní enzym)– konec s aminoskupinou¨ nDipeptidázy, a peptidázy (enterokináza) nPeptidy => AMK Transport a vstřebávání nDi- a tripeptidy – aktivní transport do střevních buněk → intracelulární peptidázy → AMK → vstup do KO nVstřebávání nResorpce aktivní, pomocí řady přenašečů nRůzné přenašeče pro různé skupiny AMK (bazické, neutrální, Phe a Met) nAMK vzniklé hydrolýzou ve střevních buňkách – pasivní resorpce nPeptidy – do krve pouze malé ze želatiny (obsahují prolin, hydroxyprolin) Vstřebávání nDuodenum, jejunum – nejrychlejší absorpce nIleum – nejpomalejší nPodíl vstřebaných bílkovin (AMK) n50 % z potravy n25 % trávicí šťávy n25 % odloupané slizniční buňky n2 – 5 % B není stráveno a vstřebáno nČást B → tlusté střevo → rozložení bakteriemi nKojenci – vstřebávání malého množství nerozložených B (bílkovinné protilátky z MM) Vstřebávání nVstřebávání se snižuje s věkem nCizí proteiny v KO => tvorba protilátek další vstup B => reakce antigen-protilátka => projevy alergie n nV krvi koluje stálé množství AMK = 0,05 g/l dusíku nHladina AMK se nemění ani po požití jídla s B (pouze přechodně v portální krvi) n n Trávení a vstřebávání bílkovin - shrnutí proteiny mají dlouhé řetězce AMK spojené peptidovými vazbami. Trávení začíná v žaludku – denetaurace bílkovin za přítomnosti HCl (pH 2 – 5) a enzymu pepsinu (vzniká v žaludku jako neaktivní pepsinogen a je aktivován nízkým pH žaludeční šťávy (HCl) a také již aktivovaným pepsinem. V žaludku se štěpí 10 – 20% proteinů (štěpí peptidové vazby sousedící s tyrozinem nebo fenylalaninem). neštěpené proteiny procházejí do duodena v podobě peptonů a polypetidů (a zde je pepsin inaktivován neutrálním prostředím pH okolo 6,5 – vlivem HCO3- z pankreatu). Trypsin, chymotrypsin a karboxypeptidázy z pankreatikcé šťávy je dále štěpí na dipeptidy a tripeptidy, které v tenkém střevě rozštěpí peptidázy střevní šťávy na částice, které se vstřebávají do krve. Resorpce AMK pomocí několika specifických Na+ kotransportních systémů sekundárním aktivním transportem do enterocytů a odtud pasivně do krevního oběhu. 4 sekundárně aktivní transportní systémy závislé na kotransportu Na+ pro AMK: 1. neutrální 2. iminokyseliny 3. fenylalanin, methionin 4. kyselé, dikarboxylové – kys. glutamová a asparágová Další dva systémy nejsou závislé na na Na+: 1.bazické AMK – arginin, lysin, ornitin 2.většina neutrálních AMK ß-AMK a γ-AMK, prolin mají pravděpodobně svoje vlastní resorpční mechanismy