Zadání
Vytvořte program, který zobrazí graf ukazující míru
zabořenosti residua ve struktuře proteinu a zároveň
hydrofobicitu postranních řetězců aminokyselin. Program
bude mít následující vlastnosti:
• Bude načítat PDB soubor s proteinem (pouze standardní
residua z řádků ATOM)
• Budou určeny C-alfa atomy aminokyselin
• Bude spočítat míru zabořenosti každého residua jako počet
residuí nacházejících se do vzdálenosti 14 Å, vzdálenost
residuí se aproximuje jako vzdálenost jejich C-alfa atomů
• Bude zobrazovat graf obsahující křivku charakterizující
míru zabořenosti
• V grafu budou navíc ve formě sloupců zobrazeny
hydrofobicity postranních řetězců aminokyselin
• Pod grafem bude barevně označen typ residua a uveden
jeho písmenkový kód a čísla pořadí v sekvenci (viz.
obrázek)
• Bude-li mít struktura více než 50 residuí, bude graf
rozdělen na více grafů, každý s max. 50 residui
• Graf bude obsahovat barevnou legendu, nadpis a jméno
PDB souboru
• Jméno vstupního PDB souboru bude specifikováno jako
parametr na příkazovém řádku
• Program bude uživatele informovat o chybě při otevření
souboru, načítání konfiguračního souboru, překročení
maximální přípustné velikosti polí a pod.
• Zdrojový kód programu bude opatřen komentáři
Nepovinné rozšíření (+5 bodů):
• Program bude načítat konfigurační soubor, ve kterém bude
specifikováno jméno vstupního PDB souboru na řádku ve
formátu "INPUT_FILE = jmeno_pdb_souboru", dále bude
v konfiguračním souboru na samostatném řádku
specifikována velikost okna ve formátu "WINDOW_SIZE
= sirka, vyska"
• Název konfiguračního souboru bude předán programu jako
parametr na příkazovém řádku
Program otestujte se strukturou crambinu (1jxy_noal.pdb) a
enzymu haloalkan dehalogenáza (2dhc.pdb), které najdete
mezi studijními materiály v IS MU ve složce „data“.
Dodržujte následující pravidla
• Dbejte na správné odsazování textu
• Pro reálné proměnné používejte typ double, ne float
• Při každém použití operátoru dělení si ujasněte, zdali
dochází k celočíselnému nebo reálnému dělení a jaký typ
dělení požadujete
• Proměnné vždy inicializujte vhodnou hodnotou
• Při použití funkcí pro práci s řetězci a při práci s poli dbejte
na to, aby nedošlo k překročení velikosti pole
• Dobře zvažte, které proměnné budou lokální a které
globální
• Názvy globálních proměnných volte tak, aby z nich byl
jasný význam proměnné, volte raději delší názvy
• Názvy funkcí volte tak, aby z nich bylo jasné, jakou činnost
funkce vykonává
• Pro překlad programů používejte nástroj make (tj. vytvořte
si příslušný Makefile)
• Z programu odstraňte veškerý kód, který není nutný pro
splnění zadání (např. pozůstatky z minulých cvičení,
zakomentované části kódu). Ponechat můžete funkci pro
zápis PDB
• Program nesmí při překladu vypisovat žádné varovné
hlášky (při použití parametrů -Wall -pedantic)
• Na začátek programu umístěte stručný komentář obsahující
jméno autora, rok vytvoření, popis funkce programu,
parametry příkazového řádku, popř. formát konfiguračního
souboru popisující činnost programu
• Všechny funkce a proměnné opatřete komentářem
Programování v jazyce C pro chemiky (C2160) – závěrečné cvičení
10. Graf hydrofobicity a zabořenosti aminokyselin v proteinu
Nápověda
1.Upravte funkci pro načítání PDB souboru tak, že bude
načítat pouze řádky ATOM a nikoliv HETATM.
2.Ve struktuře proteinu vyhledejte pro každé residuum atom
C-alfa, tj. atom se jménem " CA " (vč. mezery na začátku a
na konci).
3.Pro pohodlnější práci s C-alfa atomy přidejte do struktury
RESIDUE proměnnou (např. atom_c_alpha) která bude
obsahovat index atomu C-alfa v poli atomů (tj. pořadí v poli
atomů). Hodnotu proměnné nastavte pro každé residuum ve
funkci pro vyhledávaní residuí nebo v samostatné funkci.
4.Pro pohodlnější práci se souřadnicemi C-alfa atomů přidejte
do struktury RESIDUE proměnnou, která bude obsahovat
souřadnice atomu C-alfa.
5.Vytvořte funkci (např. get_points_distance()),
které předáte souřadnice dvou bodů a ona vrátí vzdálenost
mezi těmito body. Tuto funkci využijete při výpočtu
vzdálenosti mezi C-alfa atomy dvou residuí (případně může
funkce přijímat jako argument indexy dvou residuí).
6.Do struktury RESIDUE přidejte celočíselnou proměnnou
(pojmenovanou např. accessibility) která bude
obsahovat hodnotu zanořenosti, tj. počet residuí
nacházejících se ve vzdálenosti menší je 14 Å.
7.Spočítejte hodnotu zanořenosti tak, že pro každou dvojici
residuí porovnáte vzájemnou vzdálenost jejich C-alfa
atomů. Pokud je vzdálenost menší než 14 Å, zvětšete
hodnotu proměnné o accessibility o 1 pro obě
residua.
8.Hodnoty hydrofobicit (Kyte a Doolittle, 1982) najdete na:
https://web.expasy.org/protscale/pscale/Hphob.Doolittle.html
Hodnoty hydrofobicit přidejte do struktury obsahující barvy
residuí a jejich hodnoty získávejte podobným mechanismem
jako barvy residuí:
typedef struct
{
char code3[4]; // three-letter code
char code1; // one-letter code
double color_r;
double color_g;
double color_b;
double hydrophobicity;
} RESIDUE_TYPE;
RESIDUE_TYPE residue_types[RESD_TYPES_COUNT] =
{
{"UNK", 'X', 153/255.0, 153/255.0,
153/255.0, 0.0},
{"ALA", 'A', 204/255.0, 255/255.0,
255/255.0, 1.8},
{"ARG", 'R', 230/255.0, 6/255.0,
6/255.0, -4.5},
{"ASN", 'N', 255/255.0, 153/255.0,
0/255.0, -3.5},
....
Testovací data
Hodnoty zanořenosti residuí pro strukturu crambinu
(1jxy_noal.pdb):
THR1: 26
THR2: 40
CYS3: 37
CYS4: 38
PRO5: 31
SER6: 25
ILE7: 24
VAL8: 23
ALA9: 31
ARG10: 34
SER11: 27
ASN12: 32
PHE13: 35
ASN14: 34
VAL15: 26
CYS16: 27
ARG17: 28
LEU18: 18
PRO19: 14
GLY20: 15
THR21: 21
SER22: 23
GLU23: 31
ALA24: 30
ILE25: 28
CYS26: 32
ALA27: 36
THR28: 27
TYR29: 29
THR30: 31
GLY31: 34
CYS32: 40
ILE33: 40
ILE34: 34
ILE35: 26
PRO36: 15
GLY37: 12
ALA38: 16
THR39: 19
CYS40: 23
PRO41: 21
GLY42: 17
ASP43: 20
TYR44: 29
ALA45: 24
ASN46: 29