17. Katabolismus bílkovin


Metabolismus bílkovin – význam a průběh

-         degradace a syntéza, poločas života (HSA 20-25 dní)

-         rovnováha – dusíková bilance + 0 -

-         nadbytečné bílkoviny se neukládají, není speciální zásobní forma (ale lze některé takto
využít)


Degradace bílkovin


Hydrolýza peptidové vazby


X-NH-CH-CO-NH-CH-CO-Y  + H[2]O  =  X-NH-CH-COOH  +  NH[2]-CH-CO-Y


            R[a]                 R[b]
R[a]                             R[b][]




   []

Enzymy            – hydrolázy – 3. skupina.

– C-N hydrolázy, peptidázy





Místo hydrolýzy           – endopeptidázy (pepsin, trypsin, chymotrypsin, kathepsin)

– exopeptidázy (karboxy-, amino-, di-)

– sekvence endo- pak exopeptidázy



Pojem substrátové specificity   - okolí štěpené vazby, později i další

                                   – aromatické Aacyly – pepsin, chymotrypsin

                                   – bazické Aacyly – trypsin

-         lepší hydrolýza denaturovaných bílkovin (trávení)



Mechanismus – specificita

                        – konstrukce aktivního centra

§  Serinové proteázy

§  -SH proteázy

§  Metaloproteázy

§  Kyselé proteázy




Příkladem mechanizmu hydrolýzy bílkovin je působení serinové proteázy chymotrypsinu (ANIMACE).




Místo výskytu              – intracelulární

                                   – extracelulární



Význam hydrolýzy bílkovin

-         Trávení – trávicí trakt

-         řízená úprava syntesovaných bílkovin do funkční formy - maturace

-         řízená degradace nepotřebných bílkovin v buňce – proteasom – viz níže






Trávení bílkovin v trávicím traktu

























                        Značení (ubikvitace) a degradace bílkovin v proteasomu



Řízená degradace bílkovin v ubikvitinové dráze a model proteasomu







Ubiquitinylace bílkoviny určené k degradaci v proteasomu, koncový Gly-COOH se váže na Lys
izopeptidovou vazbou.