PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
1
PŘÍRODNÍ POLYMERY

Bílkovinná vlákna I - KOLAGEN
RNDr. Ladislav Pospíšil, CSc.
3. 12. 2015

Časový plán
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
2
LEKCE
téma
1
Úvod do předmětu - Struktura a názvosloví přírodních polymerů, literatura
2
Deriváty kyselin, - přírodní pryskyřice, vysýchavé oleje, šelak
3
Vosky
4
Přírodní gumy, Polyterpeny – přírodní kaučuk, získávání, zpracování a modifikace
5
Polyyfenoly – lignin, huminové kyseliny
6
Polysacharidy I – škrob
7
Polysacharidy II –  celulóza
8
Kasein, syrovátka, vaječné proteiny
3. 12.
Bílkovinná vlákna I
10. 12.
Bílkovinná vlákna II
17. 12.
Identifikace přírodních látek

Bylo již probráno v přednášce 9:
Kasein, syrovátka, vaječné proteiny
1.Chemie peptidů a proteinů    ( bílkovin)
2.Nadmolekulární stuktura peptidů a proteinů ( bílkovin)
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
3

•P. Mokrejš: Aplikace přírodních polymerů – Návody k laboratorním cvičením z předmětu, skripta UTB
Zlín, 2008 •P. Mokrejš, F. Langmaier: Aplikace přírodních polymerů, skripta UTB Zlín, 2008 •Ing. J.
Dvořáková: PŘÍRODNÍ POLYMERY, VŠCHT Praha, Katedra polymerů, skripta 1990 •J. Zelinger, V.
Heidingsfeld, P. Kotlík, E. Šimůnková: Chemie v práci konzervátora a restaurátora, ACADEMIA Praha
1987,  •A. Blažej, V. Szilvová: Prírodné a syntetické polymery, SVŠT Bratislava, skripta 1985
•M. Mrazík: Koželužská technologie, SNTL Praha 1989
•J. Bajzík, P. Múčka: Chemická technológia kože II, ALFA Bratislava 1987
•
•
•
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
4

3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
5
img295.jpg

3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
6
img270.jpg
Obsahuje hodně metod na bílkoviny & aminokyseliny a na dřevo, málo na škrob

1.Zopakování základních pojmů týkajících se BÍLKOVIN (přednáška 9)
2.Vláknité bílkoviny
3.Výroba želatiny a klihu
4.Koželužství
1.Kůže versus useň
2.Postup činění kůží
5.Useň a konzervátor - restaurátor
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
7

1.Zopakování základních pojmů týkajících se BÍLKOVIN (přednáška 9)
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
8

Strukturní hierarchie peptidů a proteinů( bílkovin)
•Primární struktura – sled aminokyselin
•Sekundární struktura – interakce v rámci jedné makromolekuly •Terciární struktura - interakce v
rámci více makromolekul, svazky řetězců nebo nesousedními segmenty polymerního řetězce •Kvartérní
struktura – interakce mezi svazky řetězců
•Terciární a kvartérní struktury – tomu se budeme věnovat nyní u kolagenu
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
9

Dělení proteinů( bílkovin) podle výskytu dalších složek v makromolekule
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
10
•JEDNODUCHÉ (PROTEINY) – hydrolýzu se štěpí jen na aminokyseliny
•SLOŽENÉ (PROTEIDY) – hydrolýzu se štěpí na aminokyseliny, cukry, tuky, …
–LIPOPROTEINY (tuky)
–GLYKOPROTEINY (cukry)
–FOSFOPROTEINY (fostátové skupiny > KASEIN)
–CHROMOPEROTEINY (barviva, např. hemoglobin, melamin)
–
•

Dělení proteinů( bílkovin) podle rozpustnosti ve vodě
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
11
•ROZPUSTNÉ (SFÉROPROTEINY)
–(TEPLO > KOAGULACE)
–Albumin > vaječný bílek
–Gluteliny > glutein z pšenice
•NEROZPUSTNÉ (SKLEROPROREINY)
–Keratiny a a b
–Kolageny
–
–
•

2.Vláknité bílkoviny
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
12

3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
13
Primary_and other structures bílkoviny 12102015.png

Dělení proteinů( bílkovin) podle tvaru molekul či nadmolekulárních útvarů
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
14
•VLÁKNITÉ = FIBRILÁRNÍ > HEDVÁBÍ, VLASY, SVALY, VAZIVA •KULOVÉ = GLOBULÁRNÍ > ENZYMY, VAJEČNÉ A
MLÉČNÉ BÍLKOVINY, INSULIN, …
•

DENATURACE a KOAGULACE proteinů
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
15
denaturace bílkovin.jpg
DENATURACE  je ROZRUŠENÍ STRUKTURY BÍLKOVINY
KOAGULACE  je vytvoření  nerozpustné formy bílkoviny z původně rozpustné formy fyzikálním
působením, např. tepla (např. bílek při vaření vejce) nebo působením chemických činidel.
KOAGULACE je jednou z forem DENATURACE

3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
16
Denaturation is a process in which proteins or nucleic acids lose the quaternary structure,
tertiary structure and secondary structure which is present in their native state, by application
of some external stress or compound such as a strong acid or base, a concentrated inorganic salt,
an organic solvent (e.g., alcohol or chloroform), radiation or heat.[3] If proteins in a living
cell are denatured, this results in disruption of cell activity and possibly cell death. Denatured
proteins can exhibit a wide range of characteristics, from loss of solubility to communal
aggregation
Protein_Denaturation.png

PRIMÁRNÍ STRUKTURA proteinů I
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
17
Protein_primary_structure_svg.png

KOLAGEN jako příklad FIBRILÁRNÍCH PROTEINŮ
•KŮŽE, KOSTI, CHRUPAVKY, ŠLACHY, CÉVNÍ STĚNY, ROHOVKY, …
•Glycin 27 %, prolin 15 %, sekvence (GLY-X-Y)n
•Popsáno do nynějška 15 typů kolagenů, lišících se výskytem a zastoupením aminokyselin
•TROPOKOLAGEN – tři vzájemně ovinuté řetězce
•TROPOKOLAGEN >samoseskupení v KOLAGENOVÉ FIBRILY > sesíťování přes H můstky > KOLAGENOVÁ VLÁKNA >
SVAZKY VLÁKEN •ODBOURÁNÍ KOLAGENU ENZYMEM KOLAGENÓZOU > stárnutí pokožky
•
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
18

3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
19
Glycin (Gly, G)
Amminoacido_glicina_formula.png
Prolin (Pro, P)
800px-Amminoacido_prolina_formula_svg.png

PRIMÁRNÍ STRUKTURA proteinů II - KOLAGEN jako příklad
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
20
AMK
Typ I
Typ II
Typ III
Typ IV
Typ V
alfa1
alfa2
A
B
3-Hyp
1,0
0,0
2,0
—
11
2,5
2,9
4-Hyp
96
86
99
125
130
109
109
Asp
46
44
42
42
51
51
50
Thr
20
20
20
13
23
26
19
Ser
42
43
27
39
37
31
26
Glu
74
66
89
71
84
84
91
Pro
129
113
121
107
61
97
118
Gly
330
336
333
350
310
319
322
Ala
112
102
100
96
33
52
46
Val
20
32
18
14
29
27
18
Gys 1
-
-
-
2
8
-
-
Met
8
6
9
8
10
11
8
Ile
6
16
9
13
30
16
19
Leu
18
32
26
22
54
35
39
Tyr
2
2
1
3
6
18
2,1
Xhe
12
10
13
8
27
14
12
Hyl
4,3
8
20
30
10
18
20
Lys
30
22
2
6
10
11
7,3
Arg
49
51
51
46
33
68
50

PRIMÁRNÍ STRUKTURA proteinů III
KOLAGEN jako příklad
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
21
Typ
Molekulární složení
Výskyt
I
[alfa1(I)]2alfa2
V kůži, šlachách, kostech, aortě, plicích atd.
II
[alfa1(II)]3
Hyalinová chrupavka
III
[alfa1(III)]3
Stejně jako typ I, dříve se nazýval retikulín
IV
[alfa1(IV)]3
V bazálních membránách
V
V novotvarech apod.
VI
V intersticiální tkáni
VII
V tkáních epitelu
VIII
V některých buňkách endotelu
IX
V chrupavkách spolu s typem II
X
Je součástí hypertrofických a mineralizujících chrupavek
XI
V chrupavce
XII
Vyskytuje se společně s typy I a III

3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
22
Glu-Met-Ser-Tyr-Gly-Tyr-Asp-Glu-Lys-Ser-Ala-Gly-Val-Ser-Val-Pro–
Gly-Pro-Met-Gly-Pro-Ser-Gly-Pro-Arg-Gly-Leu-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly-Ala-Hyp-Gly-Pro-Gln-Gly-Phe-Gln-Gly
-Pro-Hyp-
Gly-Glu-Hyp-Gly-Glu-Hyp-Gly-Ala-Ser-Gly-Pro-Met-Gly-Pro-Arg-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly-Lys-Asn-Gly
-Asp-Asp-
Gly-Glu-Ala-Gly-Lys-Pro-Gly-Arg-Hyp-Gly-Gln-Arg-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Gln-Gly-Ala-Arg-Gly-Leu-Hyp-Gly
-Thr-AJa-
Gly-Leu-Hyp-Gly-Met-Hyl-Gly-His-Arg-Gly-Phe-Ser-Gly-Leu-Asp-Gly-Ala-Lys-Gly-Asn-Thr-Gly-Pro-AIa-Gly
-Pro-Lys-
Gly-Glu-Hyp-Gly-Ser-Hyp-Gly-Glx-Asx-Gly-Ala-Hyp-Gly-Gln-Met-Gly-Pro-Arg-Gly-Leu-Hyp-Gly-Glu-Arg-Gly
-Arg-Hyp-
Gly-Pro-Hyp-Gly-Ser-Ala-Gly-Ala-Arg-Gly-Asp-Asp-Gly-Ala-Val-Gly-Ala-Ala-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Thr-Gly
-Pro-Thr-
Gly-Pro-Hyp-Gly-Phe-Hyp-Gly-Ala-Ala-Gly-Ala-Lys-Gly-Glu-Ala-Gly-Pro-Gln-Gly-Ala-Arg-Gly-Ser-Glu-Gly
-Pro-Gln-
Gly-Val-Arg-Gly-Glu-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Ala-Ala-Gly-Pro-Ala-Gly-Asn-Hyp-Gly-Ala-Asp-Gly
-Gln-Hyp-
Gly-Ala-Lys-Gly-Ala-Asn-Gly-Ala-Hyp-Gly-Ile-Ala-Gly-Ala-Hyp-Gly-Phe-Hyp-Gly-Ala-Arg-Gly-Pro-Scr-Gly
-Pro-Gln-
Gly-Pro-Ser-Gly-Ala-Hyp-Gly-Pro-Lys-Gly-Asn-Ser-Gly-Glu-Hyp-Gly-Ala-Hyp-Gly-Asn-Lys-Gly-Asp-Thr-Gly
-Ala-Lys-
Gly-Glu-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Val-Gln-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Glu-Glu-Gly-Lys-Arg-Gly-Ala-Arg-Gly
-Glu-Hyp-
Gly-Pro-Ser-Gly-Leu-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly-Glu-Arg-Gly-Gly-Hyp-Gly-Ser-Arg-Gly-Phe-Hyp-Gly-Ala-Asp-Gly
-Val-Ala-
Gly-Pro-Lys-Gly-Pro-Ala-Gly-Glu-Arg-Gly-Ser-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-Lys-Gly-Ser-Hyp-Gly-Glu-Ala-Gly
-Arg-Hyp-
Gly-Glu-Ala-Gly-Leu-Hyp-Gly-Ala-Lys-Gly-Leu-Thr-Gly-Ser-Hyp-Gly-Ser-Hyp-Gly-Pro-Asp-Gly-Lys-Thr-Gly
-Pro-Hyp-
Gly-Pro-Ala-Gly-Gln-Asp-Gly-Arg-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-Hyp-Gly-Ala-Arg-Gly-Gln-Ala-Gly-Val-Met-Gly
-Phe-Hyp-
Gly-Pro-Lys-Gly-Ala-Ala-Gly-Glu-Hyp-Gly-Lys-AIa-Gly-Glu-Arg-Gly-Val-Myp-Gly-Pro-Hyp-Gly-Ala-Val-Gly
-Pro-Ala-
Gly-Lys-Asp-Gly-Glu-A]a-Gly-Ala-Gln-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-A,.-Gly-Glu-Arg-Gly-Glu-Gln-Gly
-Pro-Ala-
Gly-Ser-Hyp-Gly-Phe-Gln-Gly-Leu-Hyp-GIy-Pro-Ala-Gly-Pro-Hyp-Gly-Glu-Ala-Gly-Lys-Hyp-Gly-Glu-Gln-Gly
-Val-Hyp-
Gly-Asp-Leu-Gly-Ala-Hyp-Gly-Pro-Ser-Gly-Ala-Arg-Gly-Glu-Arg-Gly-Phe-Hyp-Gly-Glu-Arg-Gly-Val-Glu-Gly
-Pro-Hyp-
Gly-Pro-Ala-GJy-Pro-Arg-Gly-Ala-Asn-Gly-Ala-Hyp-Gly-Asn-Asp-Gly-Ala-Lys-Gly-Asp-Ala-Gly-Ala-Hyp-Gly
-Ala-Hyp-
Gly-Ser-Gin-Gly-Als-Hyp-Gly-Leu-Gin-Gly-Met-Hyp-Gly-Glu-Arg-Gly-Ala-Ala-Gly-Leu-Hyp-Gly-Pro-Lys-Gly
-Asp-Arg-
Gly-Asp-Ala-Gly-Pro-Lys-Gly-Aln-Asp-Gly-Ala-Pro-Gly-Lys-Asp-Gly-Val-Arg-Gly-Leu-Thr-Gly-Pro-Ile-Gly
-Pro-Hyp-
Gly-Pro-Ala-Gly-Ala-Hyp-Gly-Asp-Lys-Gly-Glu-Ala-Gly-Pro-Ser-Gly-Pro-Ala-Giy-Thr-Arg-Gly-Ala-Hyp-Gly
-Asp-Arg-
Gly-Glu-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Phe-Ala-Gly-Pro-Hyp-Gly-Ala-Asp-Gly-Gln-Hyp-Gly-Ala-Lys-Gly
-Glu-Hyp-
Gly-Asp-Ala-Gly-Ala-Lys-Gly-Asp-Ala-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Ile-Gly
-Asn-Val-
Gly-Ala-Hyp-Gly-Pro-Hyl-Gly-Ala-Arg-Gly-Ser-Ala-Gly-Pro-Hyp-Gly-Ala-Thr-Gly-Phe-Hyp-Gly-Ala-Ala-Gly
-Arg-Val-
Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Ser-Gly-Asn-Ala-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Lys-Glu-Gly-Ser-Lys-Gly
-Pro-Arg-
Gly-Glu-Thr-Gly-Pro-Ala-Gly-Arg-Hyp-Gly-Glu-Val-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Glu-Lys-Gly
-Ala-Hyp-
Gly-Als-Asp-Gly-Pro-Ala-Gly-Ala-Hyp-Gly-Thr-Pro-Gly-Pro-Gln-Gly-Ile-Ala-Gly-Gln-Arg-Gly-Val-Val-Gly
-Leu-Hyp-
Gly-Gln-Arg-Gly-Glu-Arg-Gly-Phe-Hyp-Gly-Leu-Hyp-Gly-Pro-Ser-Gly-Glu-Hyp-Gly-Lys-Gln-Gly-Pro-Ser-Gly
-Ala-Ser-
Gly-Glu-Arg-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Met-Gly-Pro-Hyp-Gly-Leu-AlarGly-Pro-Hyp-Gly-Glu-Ser-Gly-Arg-Glu-Gly
-Ala-Hyp-
Gly-Ala-Glu-Gly-Ser-Hyp-Gly-Arg-Asp-Gly-Ser-Hyp-Gly-Ala-Lys-Gly-Asp-Arg-Gly-Glu-Thr-Gly-Pro-Ala-Giy
-Ala-Hyp-
Gly-Pro-Hyp-Gly-Ala-Hyp-Gly-Ala-Hyp-Gly-Pro-Val-Gly-Pro-Ala-Gly-Lys-Ser-Gly-Asp-Arg-Gly-Glu-Thr-Gly
-Pro-Ala-
Gly-Pro-Ile-Gly-Pro-Val-Gly-Pro-Ala-Gly-AIa-Arg-Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-Gln-Gly-Pro-Arg-Gly-Asx-Hyl-Gly
-Glx-Thr-
Gly-Glx-Glx-Gly-Asx-Arg-Gly-Ile-Hyl-Gly-His-Arg-Gly-Phe-Ser-Gly-Leu-Gln-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly
-Ser-Hyp-
Gly-Glu-Gln-Gly-Pro-Ser-Gly-Ala-Ser-Gly-Pro-Ala-GIy-Pro-Arg-Gly-Pro-Hyp-Gly-Ser-Ala-Gly-Ser-Hyp-Gly
-Lys-Asp-
Gly-Leu-Asn-Gly-Leu-Hyp-Gly-Pro-Ile-Gly-Hyp-Hyp-Gly-Pro-Arg-Gly-Arg-Thr-Gly-Asp-Ala-Gly-Pro-Ala-Gíy
-Pro-Hyp-
Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Pro-
Ser-Gly-Gly-Tyr-Asp-Leu-Ser-Phe-Leu-Pro-Gin-Pro-Pro-Gin-Gin-Glx-Lys-Ala-His-Asp-Gly-Gly-Arg-Tyr-Tyr
Aminokyselinová sekvence alfa1 řetězce kolagenu kůže (N-terminální a C-terminální oblasti jsou
odděleny a nejsou očíslovány)

SEKUNDÁRNÍ STRUKTURA proteinů I
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
23
img778.jpg

SEKUNDÁRNÍ STRUKTURA proteinů II
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
24
img779.jpg
Kolageny

SEKUNDÁRNÍ STRUKTURA proteinů II
KOLAGEN jako příklad
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
25
Uspořádání SEKUNDÁRNÍ STRUKTURY (a-helix, b- plošné uspořádání, statistické klubko) má vliv i na
polohu pásů v IFČ.
img868.jpg
Poněkud neobvyklá, leč správná, jednotka vlnočtu 102 m-1.
Numericky je to ale stejné, jako OBVYKLÁ JEDNOTKA  cm-1.
KOLAGEN je a-helix

TERCIÁRNÍ STRUKTURA proteinů I
KOLAGEN jako příklad
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
26
Interakce mezi jednotlivými vláknitými strukturami svinutými do spirály v rámci  již vytvořené
SEKUNDÁRNÍ STRUKTURY.
Například u KOLAGENU  se jedná o tři do další spirály stočené řetězce SEKUNDÁRNÍ STRUKTURY.
Uspořádání SEKUNDÁRNÍ STRUKTURY (a-helix, b- plošné uspořádání, statistické klubko) má vliv i na
polohu pásů v IFČ.
img868.jpg
Poněkud neobvyklá, leč správná, jednotka vlnočtu 102 m-1.
Numericky je to ale stejné, jako OBVYKLÁ JEDNOTKA  cm-1.
KOLAGEN je a-helix

TERCIÁRNÍ STRUKTURA proteinů II
 KOLAGEN jako příklad
 tři do další spirály stočené řetězce
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
27
http://www.hypro.cz/img/kolagen/molekula.gif http://www.hypro.cz/img/kolagen/model.gif

TERCIÁRNÍ STRUKTURA proteinů III
 KOLAGEN jako příklad
 tři do další spirály stočené řetězce
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
28
http://www.hypro.cz/img/kolagen/tropomol.gif
Schematické znázornění trojité tropokolagenové molekuly. Vpravo jsou naznačeny intervaly D (67 nm),
o něž jsou jednotlivé molekuly vzájemně posunuty a necelistvý interval 0,35 D, který je v koncové
oblasti a umožňuje vznik osové mezery

KVARTÉRNÍ STRUKTURA proteinů I
 KOLAGEN jako příklad
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
29
Interakce mezi SLOŽENÝMI vláknitými strukturami svinutými do spirály v rámci  již vytvořené
TERCIÁRNÍ STRUKTURY.
Například u KOLAGENU  se jedná o PARALELNÍ SVAZKY TERCIÁRNÍ STRUKTURY.  Někdy se toto nazývá VZNIK
ASOCIÁTŮ.
Toto je typické pro ENZYMY, kde se ale nejedná o PARALELNÍ SVAZKY,  ale o GLOBULÁRNÍ ÚTVARY.
Cellulase_1JS4 PICTURE WIKI ENG.jpg
Jeden z enzymů ze skupiny  „CELULÁZY“

KVARTÉRNÍ STRUKTURA proteinů II
 KOLAGEN jako příklad
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
30
Interakce mezi SLOŽENÝMI vláknitými strukturami svinutými do spirály v rámci  již vytvořené
TERCIÁRNÍ STRUKTURY.
Například u KOLAGENU  se jedná o PARALELNÍ SVAZKY TERCIÁRNÍ STRUKTURY.
http://www.hypro.cz/img/kolagen/mikrofib.gif
Model mikrofibrily vytvořené důsledkem interakce polárních a hydrofobních vedlejších řetězců. Pět
tropokolagenových molekul je zde vzájemně posunuto o interval D a vytváří válcovitý útvar o průměru
4 nm

KVARTÉRNÍ STRUKTURA proteinů III
 KOLAGEN jako příklad
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
31
Interakce mezi SLOŽENÝMI vláknitými strukturami svinutými do spirály v rámci  již vytvořené
TERCIÁRNÍ STRUKTURY.
Například u KOLAGENU  se jedná o PARALELNÍ SVAZKY TERCIÁRNÍ STRUKTURY.
http://www.hypro.cz/img/kolagen/vlakna.jpg

 KOLAGEN – PŘÍČNÉ VAZBY IN VIVO
•Vazby jsou založeny na reakcích oxidované – HN2 skupiny lyzinu a reakcemi vzniklých skupin •Reakce
jsou hlavně INTRAMOLEKULÁRNÍ,  ale také INTERMOLEKULÁRNÍ •V tzv. MLADÉM KOLAGENU  je méně příčných
vazeb > vyšší rozpustnost •V tzv. STARÉM KOLAGENU  je VÍCE příčných vazeb > NIŽŠÍ rozpustnost
•lyzin
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
32
Amminoacido_lisina_formula.png

 KOLAGEN – PŘÍČNÉ VAZBY IN VIVO 1
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
33
Kolagen příčné vazby IN VIVO 1.jpg

 KOLAGEN – PŘÍČNÉ VAZBY IN VIVO 2
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
34
Kolagen příčné vazby IN VIVO 2.jpg

 KOLAGEN – PŘÍČNÉ VAZBY IN VIVO 3
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
35
Kolagen příčné vazby IN VIVO 3.jpg

 KOLAGEN – PŘÍČNÉ VAZBY IN VIVO 4
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
36
Kolagen příčné vazby IN VIVO 4.jpg

 KOLAGEN – PŘÍČNÉ VAZBY IN VIVO 5
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
37
Kolagen příčné vazby IN VIVO 5.jpg

 KOLAGEN – PŘÍČNÉ VAZBY IN VIVO 6
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
38
Kolagen příčné vazby IN VIVO 6.jpg

 KOLAGEN – PŘÍČNÉ VAZBY IN VIVO 7
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
39
Kolagen příčné vazby IN VIVO 7.jpg

3.Výroba želatiny a klihu
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
40

Výroba želatiny a klihu
suroviny nevypadají vábně 1!
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
41
Suroviny TANEX IMAG0951.jpg Suroviny TANEX IMAG0943.jpg

Výroba želatiny a klihu
suroviny nevypadají vábně 2!
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
42
Suroviny TANEX IMAG0942.jpg Suroviny TANEX IMAG0950.jpg

Výroba želatiny a klihu
základní schéma
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
43
Přeměna kolagen - želatina

3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
44
výroba klihu a želatiny img870.jpg výroba klihu a želatiny img871.jpg
Lepší suroviny & MÍRNĚJŠÍ PODMÍNKY > ŽELATINA
Horší suroviny & DRSNĚJŠÍ PODMÍNKY > KLIH
SUROVINY:
• ODPAD Z KOŽELUŽEN (kůže a usně) > KOŽNÍ KLIH
• ODPAD Z JATEK (kosti) > KOSTNÍ KLIH
KLÍH

Výroba želatiny a klihu
TECHNOLOGICKÉ KROKY
1.Praní klihovky (odstranění konzervantů – Ca(OH)2) a okyselení na pH 6,2 – 6,5 pomocí HCl nebo
H2SO4
2.Vaření želatiny a klihu > přeměna kolagenu na GLUTINOVÝ  roztok (! NE gluten!) , postupně v
několika vařeních, až  zbyde jen cca. 2 – 5 % vsázky, např. odpadních kůží a usní
3.Filtrace – odstranění nečistot
4.Konzervace a bělení – SO2 nebo H2O2
5.Zahušťování v odparce
6.Ochlazení a formování > KLIHOVÁ GALERTA
7.Sušení na obsah vody 12 – 15 %
8.Sekání na kostičky nebo mletí na drť
9.
9.
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
45

Výroba želatiny a klihu
TECHNOLOGICKÉ ODPADY
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
46
1.KOŽNÍ TUK >  rafinace > prodej nebo výroba mýdla
2.Odfiltrované nečistoty > bioplyn nebo skládka nebo spalování

Výroba klihu PŘÍKLAD SORTIMENTU I
TANEX Vladislav
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
47
•Kožní klih a technická želatina je směs glutinu a menšího množství jeho štěpných produktů. Vyrábí
se vyluhováním nečiněných kůží a kožních odpadů teplou vodou. Klih je dodáván v zrnité konzistenci
s nepravidelnou velikostí zrn a to drcený (průměr zrn cca 1,5 - 2,5 mm) a nedrcený (průměr zrn cca
3,5 - 4,5 mm). Používá se k různým účelům v textilním, chemickém, dřevařském, papírenském a
polygrafickém průmyslu.
•Glutin = málo přečištěná želatina

Výroba klihu PŘÍKLAD SORTIMENTU II
TANEX Vladislav
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
48
TECHNICKÁ ŽELATINA
Bod tání:
31 °C
Báze:
kožní klih v suchém stavu
Barva:
světle žlutá
Charakter filmu:
tvrdý
Viskozita:
3 - 5,5 Engler (min)
Popel:
do 1 - 2 %
Pracovní teplota:
60 - 80 °C
Obsah vody:
do 14 % (max)
Pokles viskozity:
10 -15 (max)
pH 1% roztoku:
6,5 - 7,2
Pevnost gelu:
200 - 350 Bloom/g (min)
Obsah tuku :
0,3 - 0,5 %
Detail
Technická želatina

Technická želatina

Výroba klihu PŘÍKLAD SORTIMENTU III
TANEX Vladislav
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
49
SIRKÁRENSKÝ KLIH
Bod tání:
31 °C
Báze:
kožní klih v suchém stavu
Barva:
žlutá až tmavohnědá
Charakter filmu:
tvrdý
Viskozita:
min. 5 Engler (min)
Popel:
1 - 2 %
Pracovní teplota:
60 - 80 °C
Obsah vody:
do 14 % (max)
Pokles viskozity:
10 - 15 (max)
pH 1% roztoku:
6,5 - 7,2
Pevnost gelu:
280 - 340 Bloom/g (min)
Obsah tuku :
0,3 - 0,5 %
Detail
Technická želatina

Výroba klihu PŘÍKLAD SORTIMENTU III
TANEX Vladislav
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
50
SIRKÁRENSKÝ KLIH
Bod tání:
31 °C
Báze:
kožní klih v suchém stavu
Barva:
žlutá až tmavohnědá
Charakter filmu:
tvrdý
Viskozita:
min. 5 Engler (min)
Popel:
1 - 2 %
Pracovní teplota:
60 - 80 °C
Obsah vody:
do 14 % (max)
Pokles viskozity:
10 - 15 (max)
pH 1% roztoku:
6,5 - 7,2
Pevnost gelu:
280 - 340 Bloom/g (min)
Obsah tuku :
0,3 - 0,5 %
Detail
Technická želatina

S vysokou PĚNIVOSTÍ & NÍZKÝM OBSAHEM TUKU

Výroba klihu PŘÍKLAD SORTIMENTU IV
TANEX Vladislav
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
51
KLIH TOPAZ SPECIÁL
Bod tání:
31 °C
Báze:
kožní klih v suchém stavu
Barva:
žlutá až tmavohnědá
Charakter filmu:
tvrdý
Viskozita:
5 - 6 Engler (min)
Popel:
do 3 %
Pracovní teplota:
60 - 80 °C
Obsah vody:
do 15 % (max)
Pokles viskozity:
10 - 15 (max)
pH 1% roztoku:
6 - 7,5
Pevnost gelu:
280 - 340 Bloom/g (min)
Obsah tuku :
4 %
Detail
Technická želatina

Výroba klihu PŘÍKLAD DALŠÍHO SORTIMENTU
TANEX Vladislav
1.KRÁLIČÍ KLIH
2.TOPAZ I  - pro náročné zákazníky
3.TOPAZ II  - NEJPRODÁVANĚJŠÍ DRUH
4.Kožní klih K2 – náhrada kostního klihu
5.
•KOŽNÍ versus KOSTNÍ klih
•Kožní klih dává lepší vlastnosti
•POSTUPNÉ VAŘENÍ KLIHU
•První vaření dává nejlepší klih, protože dlouhé makromolekuly kolagenu jsou nejméně hydrolyzované
na kratší makromolekuly
1.
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
52
Detail
Technická želatina

Klih &ŽELATINA a KONZERVÁTOR – RESTAURÁTOR I
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
53
Detail
Technická želatina

•ŽELATINA OBSAHUJE MÉNĚ NÍZKOMOLEKULÁRNÍCH LÁTEK NEŽ KLIH
•Do 20°C želatina ve vodě jen silně botná
•Želatina bobtná víc než klihy
•Nad 35 °C tvoří želatina viskózní roztoky
•Po ochlazení roztoků vytváří želatina GEL  již při nízké koncentraci pod 1 % hmot. •Vlivy na
viskozitu mají i soli či formaldehyd (TEN VYTVÁŘÍ NEROZPUSTNÉ GELY)
•Podobná je reakce s ionty Al, Cr a Fe > činění kůží
•Nadměrným zahříváním nad 35 °C klesá MW a tím i viskozita a zhoršují se vlastnosti

Klih &ŽELATINA a KONZERVÁTOR – RESTAURÁTOR II
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
54
Detail
Technická želatina

img872.jpg

Klih &ŽELATINA a KONZERVÁTOR – RESTAURÁTOR III
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
55
Detail
Technická želatina

img873.jpg

Klih &ŽELATINA a KONZERVÁTOR – RESTAURÁTOR IV
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
56
Detail
Technická želatina

img874.jpg

Klih &ŽELATINA a KONZERVÁTOR – RESTAURÁTOR V
•HLAVNÍ PARAMETRY KVALITY
• želatiny a klihu
•Viskozita roztoku > vyšší viskozita > pevnější spoj
•Pevnost gelu
•
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
57
Detail
Technická želatina

Klih &ŽELATINA a KONZERVÁTOR – RESTAURÁTOR VI
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
58
Detail
Technická želatina

•Lepení dřeva,
•Knižní vazba,
•Pojivo barev,
•Podklady pod malbu
•Pojení netkaného textilu
•
•Fotografické desky a filmy
•Odlévací formy
•Podklady pro zlacení
•

3.Koželužství
–3.1 Kůže versus useň
–3.2 Postup činění kůží
–
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
59

3.1 Kůže versus useň
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
60

Kůže versus useň
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
61
Detail
Technická želatina

ŘEZ KŮŽÍ.jpg
KŮŽE = TO CO SE ZÍSKÁ PO USMRCENÍ ZVÍŘETE
USEŇ = ZPRACOVANÁ KŮŽE
PRO VÝROBU USNĚ JE VÝZNAMNÁ ŠKÁRA.
POKOŽKA I PODKOŽNÍ VAZIVO SE ODSTRAŇUJÍ V PRŮBĚHU ZPRACOVÁNÍ

Složení kůže
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
62
Detail
Technická želatina

ŘEZ KŮŽÍ.jpg
• bílkoviny
• fibrilární (kolagen)
• globulární (např. albumin, odstraňují se před činěním)
• tuky
• voda
• anorganické látky
ZPRACOVANÍ KŮŽE na USEŇ = ČINĚNÍ KŮŽE

Kůže – SLOŽENÍ ŠKÁRY
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
63
Detail
Technická želatina

•KOLAGEN
–VLÁKNA VYTVÁŘEJÍ TROJROZMĚRNOU STRUKTURU
•POVRCHOVÁ VRSTVA ŠKÁRY = PAPILÁRNÍ VRSTVA
•Spodní vrstva škáry = RETIKULÁRNÍ VRSTVA
•Poměr tloušťek PAPILÁRNÍ versus RETIKULÁRNÍ vrstvy určuje kvalitu kůže a u různých živočichů se
liší
•

TEPLOTA SMRŠTĚNÍ Kůže VERSUS USEŇ
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
64
Detail
Technická želatina

img875.jpg
TEPLOTA SMRŠTĚNÍ
Uvolnění vodíkových vazeb mezi vlákny kolagenu vlivem zvýšené teploty a smrštění takto uvolněných
vláken
Tento proces je NEVRATNÝ

Kůže VERSUS USEŇ
•USEŇ je ve vlhkém prostředí odolnější vůči mikroorganismům •USEŇ má vyšší chemickou stabilitu,
méně botná ve vodě •USEŇ má lepší a výhodnější mechanické vlastnosti a v suchém stavu je měkká a
vláčná
•USEŇ má vyšší TEPLOTU SMRŠTĚNÍ
•
•
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
65
Detail
Technická želatina

3.2 Postup činění kůží
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
66

3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
67
img267.jpg
Asi jen pro modifikaci

3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
68
Kde byli koželuhové v Brně.jpg
V Brně máme ulice JIRCHÁŘSKÁ  a KOŽELUŽSKÁ

POSTUP  zpracování kůže na USEŇ
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
69
Detail
Technická želatina

1.Konzervování
2.Máčení
3.Loužení
4.Odchlupování
5.Mízdření
6.Odvápňování
7.Moření
8.ČINĚNÍ
9.Mazání (tukování)
10.

 KOLAGEN – PŘÍČNÉ VAZBY IN VITRO 1
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
70
Kolagen příčné vazby IN VITRO 1.jpg

 KOLAGEN – PŘÍČNÉ VAZBY IN VITRO
JSOU CHEMICKOU PODSTATOU
ČINĚNÍ KŮŽE NA USEŇ
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
71
Kolagen příčné vazby IN VITRO 2.jpg

Činění kůže na USEŇ
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
72
Detail
Technická želatina

•Činění kůže je CHEMICKÁ OPERACE,  kdy  reagují funkční skupiny KOLAGENU s ČINÍCÍ LÁTKOU
•ČINÍCÍ LÁTKY
1.TŘÍSLOVINY (HYDROLYZOVATELNÉ NEBO KONDENZOVANÉ)
2.KAMENCE (SÍRANY HLINITO-DRASELNÉ)
3.CHROMITÉ SLOUČENINY

ČINĚNÍ kůže na USEŇ
Podobnost s VULKANIZACÍ kaučuku na PRYŽ
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
73
Detail
Technická želatina

•Činění kůže je CHEMICKÁ OPERACE (REAKCE),  kdy  reagují funkční skupiny KOLAGENU s ČINÍCÍ LÁTKOU a
vytvářejí SÍŤ MEZI MAKROMOLEKULAMI KOLAGENU
•
•VULKANIZACE kaučuku na PRYŽ je CHEMICKÁ OPERACE (VULKANIZACE) vytvářející SÍŤ MEZI MAKROMOLEKULAMI
POLYIZOPRENU

TŘÍSLOČINĚNÍ kůže na USEŇ 1
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
74
Detail
Technická želatina

•PODSTATOU  je interakce –OH nebo SO3- skupin třísloviny s postranními skupinami v řetězci
KOLAGENU  za vytvoření  VODÍKOVÝCH VAZEB
•
img876.jpg

TŘÍSLOČINĚNÍ kůže na USEŇ 2
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
75
Detail
Technická želatina

img879.jpg img880.jpg img881.jpg
Vazba kovalentní CHINONU  s AMINOSKUPINAMI
Vazba VODÍKOVÁ  s IMIDOSKUPINAMI
Vazba kovalentní CHINONU  s AMINOSKUPINAMI
+ Vazba VODÍKOVÁ  s IMIDOSKUPINAMI

CHROMOČINĚNÍ kůže na USEŇ 1
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
76
Detail
Technická želatina

•PODSTATOU  je interakce –COOH KOLAGENU  za vytvoření NA KOMPLEXNÍ SLOUČENINU CHRÓMU
•
img878.jpg

3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
77
img261.jpg

3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
78
Detail
Technická želatina

lossy-page1-458px-Possible_Chromium(III)_Tanning_Mechanisms_tif.jpg

KAMENCOVÉ ČINĚNÍ kůže na USEŇ
3. 12. 2015
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU  9 2015 BÍLKOVINNÁ VLÁKNA I
79
Detail
Technická želatina

img259.jpg