PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
1
PŘÍRODNÍ POLYMERY

Bílkovinná vlákna I - KOLAGEN
RNDr. Ladislav Pospíšil, CSc.
22. 11. 2017

Časový plán
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
2
LEKCE
téma
1
Úvod do předmětu - Struktura a názvosloví přírodních polymerů, literatura
2
Deriváty kyselin, - přírodní pryskyřice, vysýchavé oleje, šelak
3
Vosky
4
Přírodní gumy, Polyterpeny – přírodní kaučuk, získávání, zpracování a modifikace
5
Polyfenoly – lignin, huminové kyseliny
6
Polysacharidy I – škrob
8.11. & 15. 11.
Polysacharidy II –  celulóza
22. 11.
Kasein, syrovátka, vaječné proteiny
29. 11. & 6.  12.
Bílkovinná vlákna I
13. & 20. 12.
Bílkovinná vlákna II
20. 12.
Identifikace přírodních látek
Laboratorní metody hodnocení přírodních polymerů

Bylo již probráno v přednášce 8:
Kasein, syrovátka, vaječné proteiny
1.Chemie peptidů a proteinů    ( bílkovin)
2.Nadmolekulární stuktura peptidů a proteinů ( bílkovin)
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
3

•P. Mokrejš: Aplikace přírodních polymerů – Návody k laboratorním cvičením z předmětu, skripta UTB
Zlín, 2008 •P. Mokrejš, F. Langmaier: Aplikace přírodních polymerů, skripta UTB Zlín, 2008 •Ing. J.
Dvořáková: PŘÍRODNÍ POLYMERY, VŠCHT Praha, Katedra polymerů, skripta 1990 •J. Zelinger, V.
Heidingsfeld, P. Kotlík, E. Šimůnková: Chemie v práci konzervátora a restaurátora, ACADEMIA Praha
1987,  •A. Blažej, V. Szilvová: Prírodné a syntetické polymery, SVŠT Bratislava, skripta 1985
•M. Mrazík: Koželužská technologie, SNTL Praha 1989
•J. Bajzík, P. Múčka: Chemická technológia kože II, ALFA Bratislava 1987
•
•
•
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
4

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
5
img295.jpg

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
6
img270.jpg
Obsahuje hodně metod na bílkoviny & aminokyseliny a na dřevo, málo na škrob

1.Zopakování základních pojmů týkajících se BÍLKOVIN (přednáška 9)
2.Vláknité bílkoviny
3.Výroba želatiny a klihu
4.Koželužství
1.Kůže versus useň
2.Postup činění kůží
5.Useň a konzervátor - restaurátor
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
7

1.Zopakování základních pojmů týkajících se BÍLKOVIN (přednáška 8)
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
8

Strukturní hierarchie peptidů a proteinů( bílkovin)
•Primární struktura – sled aminokyselin
•Sekundární struktura – interakce v rámci jedné makromolekuly •Terciární struktura - interakce v
rámci více makromolekul, svazky řetězců nebo nesousedními segmenty polymerního řetězce •Kvartérní
struktura – interakce mezi svazky řetězců
•Terciární a kvartérní struktury – tomu se budeme věnovat nyní u kolagenu
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
9

Dělení proteinů( bílkovin) podle výskytu dalších složek v makromolekule
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
10
•JEDNODUCHÉ (PROTEINY) – hydrolýzu se štěpí jen na aminokyseliny
•SLOŽENÉ (PROTEIDY) – hydrolýzu se štěpí na aminokyseliny, cukry, tuky, …
–LIPOPROTEINY (tuky)
–GLYKOPROTEINY (cukry)
–FOSFOPROTEINY (fostátové skupiny > KASEIN)
–CHROMOPEROTEINY (barviva, např. hemoglobin, melamin)
–
•

Dělení proteinů( bílkovin) podle rozpustnosti ve vodě
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
11
•ROZPUSTNÉ (SFÉROPROTEINY)
–(TEPLO > KOAGULACE)
–Albumin > vaječný bílek
–Gluteliny > glutein z pšenice
•NEROZPUSTNÉ (SKLEROPROREINY)
–Keratiny a a b
–Kolageny
–
–
•

2.Vláknité bílkoviny
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
12

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
13
Primary_and other structures bílkoviny 12102015.png
Interakce v rámci jedné makromolekuly
Interakce v rámci VÍCE MAKROMOLEKUL
Dvě možnosti - struktury

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
14
Levels_of_structural_organization_of_a_protein_svg.png
Functional proteins have four levels of structural organization:
1) Primary Structure : the linear structure of amino acids in the polypeptide chain
2) Secondary Structure : hydrogen bonds between peptide group chains in an alpha helix or beta
3) Tertiary Structure : three-dimensional structure of alpha helixes and beta helixes folded
4) Quaternary Structure : three-dimensional structure of multiple polypeptides and how they fit
together
Interakce v rámci jedné makromolekuly
Interakce v rámci VÍCE MAKROMOLEKUL

Dělení proteinů( bílkovin) podle tvaru molekul či nadmolekulárních útvarů
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
15
•VLÁKNITÉ = FIBRILÁRNÍ > HEDVÁBÍ, VLASY, SVALY, VAZIVA •KULOVÉ = GLOBULÁRNÍ > ENZYMY, VAJEČNÉ A
MLÉČNÉ BÍLKOVINY, INSULIN, …
•

DENATURACE a KOAGULACE proteinů
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
16
denaturace bílkovin.jpg
DENATURACE  je ROZRUŠENÍ STRUKTURY BÍLKOVINY
KOAGULACE  je vytvoření  nerozpustné formy bílkoviny z původně rozpustné formy fyzikálním
působením, např. tepla (např. bílek při vaření vejce) nebo působením chemických činidel.
KOAGULACE je jednou z forem DENATURACE
KOAGULACE TEPLEM JE OBVYKLE NEVRATNÁ

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
17
Process_of_Denaturation_svg.png
Process of Denaturation:
1)Functional protein showing a quaternary structure
2)when heat is applied it alters the intramolecular bonds of the protein
3)unfolding of the polypeptides (amino acids)
1
2
3

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
18
Proces DENATURACE MŮŽE být vratný > RENATURACE
denaturave X RENATURACE BÍLKOVIN 28052017.jpg

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
19
Denaturation is a process in which proteins or nucleic acids lose the quaternary structure,
tertiary structure and secondary structure which is present in their native state, by application
of some external stress or compound such as a strong acid or base, a concentrated inorganic salt,
an organic solvent (e.g., alcohol or chloroform), radiation or heat.[3] If proteins in a living
cell are denatured, this results in disruption of cell activity and possibly cell death. Denatured
proteins can exhibit a wide range of characteristics, from loss of solubility to communal
aggregation
Protein_Denaturation.png 290px-Chemical_precipitation_diagram_svg.png
KOAGULACE TEPLEM
ANALOGIE  se sponkami

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
20
IUPAC definition
Process of partial or total alteration of the native secondary, and/or tertiary, and/or quaternary
structures of proteins or nucleic acids resulting in a loss of bioactivity.
Note 1:
Denaturation can occur when proteins and nucleic acids are subjected to elevated temperature or to
extremes of pH, or to nonphysiological concentrations of salt, organic solvents, urea, or other
chemical agents.
Note 2:
An enzyme loses its catalytic activity when it is denaturized.[2]

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
21
Reversibility and irreversibility
In very few cases, denaturation is reversible (the proteins can regain their native state when the
denaturing influence is removed). This process can be called renaturation.[6]
This understanding has led to the notion that all the information needed for proteins to assume
their native state was encoded in the primary structure of the protein, and hence in the DNA that
codes for the protein, the so-called "Anfinsen's thermodynamic hypothesis".[7]
One example of renaturation is that an egg white can be uncooked using vitamin C or sodium
borohydride.[8]

Příklady na vratnou a nevratnou KOAGULACI
•VRATNÁ
•ŽELATINA (tj. kolagen s nižší MW) •ZVÝŠENÍ TEPLOTY > ROZPOUŠTĚNÍ > SOL •SNÍŽENÍ TEPLOTY > ZTUHNUTÍ
> GEL •KOAGULAČNÍ TEPLOTA = teplota, kdy za dané koncentrace probíhá KOAGULACE, tj.  přechod SOL >>
GEL snížením teploty
•NEVRATNÁ
•VAJEČNÝ BÍLEK
•ZVÝŠENÍ TEPLOTY (nad cca. 60 °C)> ZTUHNUTÍ > přechod SOL >> GEL •KOAGULAČNÍ TEPLOTA = teplota, kdy
za dané koncentrace probíhá KOAGULACE , tj.  přechod SOL >> GEL ZVÝŠENÍM teploty
•
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
22

PRIMÁRNÍ STRUKTURA proteinů I
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
23
Protein_primary_structure_svg.png

KOLAGEN jako příklad FIBRILÁRNÍCH PROTEINŮ
•KŮŽE, KOSTI, CHRUPAVKY, ŠLACHY, CÉVNÍ STĚNY, ROHOVKY, …
•Glycin 27 %, prolin 15 %, sekvence (GLY-X-Y)n
•Popsáno do nynějška 15 typů kolagenů, lišících se výskytem a zastoupením aminokyselin
•TROPOKOLAGEN – tři vzájemně ovinuté řetězce
•TROPOKOLAGEN >samoseskupení v KOLAGENOVÉ FIBRILY > sesíťování přes H můstky > KOLAGENOVÁ VLÁKNA >
SVAZKY VLÁKEN •ODBOURÁNÍ KOLAGENU ENZYMEM KOLAGENÓZOU > stárnutí pokožky
•
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
24

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
25
GLYCIN
 (Gly, G)
Amminoacido_glicina_formula.png
PROLIN (Pro, P)
800px-Amminoacido_prolina_formula_svg.png
LYSIN
 (Lys, L)
Amminoacido_lisina_formula.png
Tato skupina má význam pro PŘÍČNÉ VAZBY molekul KOLAGENU

PRIMÁRNÍ STRUKTURA proteinů II - KOLAGEN jako příklad (uvedeny počty jednotlivých aminokyselin v
makromolekule)
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
26
AMK
Typ I
Typ II
Typ III
Typ IV
Typ V
alfa1
alfa2
A
B
3-Hyp
1,0
0,0
2,0
—
11
2,5
2,9
4-Hyp
96
86
99
125
130
109
109
Asp
46
44
42
42
51
51
50
Thr
20
20
20
13
23
26
19
Ser
42
43
27
39
37
31
26
Glu
74
66
89
71
84
84
91
Pro
129
113
121
107
61
97
118
Gly
330
336
333
350
310
319
322
Ala
112
102
100
96
33
52
46
Val
20
32
18
14
29
27
18
Gys 1
-
-
-
2
8
-
-
Met
8
6
9
8
10
11
8
Ile
6
16
9
13
30
16
19
Leu
18
32
26
22
54
35
39
Tyr
2
2
1
3
6
18
2,1
Xhe
12
10
13
8
27
14
12
Hyl
4,3
8
20
30
10
18
20
Lys
30
22
2
6
10
11
7,3
Arg
49
51
51
46
33
68
50

PRIMÁRNÍ STRUKTURA proteinů III
KOLAGEN jako příklad
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
27
Typ
Molekulární složení
Výskyt
I
[alfa1(I)]2alfa2
V kůži, šlachách, kostech, aortě, plicích atd.
II
[alfa1(II)]3
Hyalinová chrupavka
III
[alfa1(III)]3
Stejně jako typ I, dříve se nazýval retikulín
IV
[alfa1(IV)]3
V bazálních membránách
V
V novotvarech apod.
VI
V intersticiální tkáni
VII
V tkáních epitelu
VIII
V některých buňkách endotelu
IX
V chrupavkách spolu s typem II
X
Je součástí hypertrofických a mineralizujících chrupavek
XI
V chrupavce
XII
Vyskytuje se společně s typy I a III

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
28
Glu-Met-Ser-Tyr-Gly-Tyr-Asp-Glu-Lys-Ser-Ala-Gly-Val-Ser-Val-Pro–
Gly-Pro-Met-Gly-Pro-Ser-Gly-Pro-Arg-Gly-Leu-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly-Ala-Hyp-Gly-Pro-Gln-Gly-Phe-Gln-Gly
-Pro-Hyp-
Gly-Glu-Hyp-Gly-Glu-Hyp-Gly-Ala-Ser-Gly-Pro-Met-Gly-Pro-Arg-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly-Lys-Asn-Gly
-Asp-Asp-
Gly-Glu-Ala-Gly-Lys-Pro-Gly-Arg-Hyp-Gly-Gln-Arg-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Gln-Gly-Ala-Arg-Gly-Leu-Hyp-Gly
-Thr-AJa-
Gly-Leu-Hyp-Gly-Met-Hyl-Gly-His-Arg-Gly-Phe-Ser-Gly-Leu-Asp-Gly-Ala-Lys-Gly-Asn-Thr-Gly-Pro-AIa-Gly
-Pro-Lys-
Gly-Glu-Hyp-Gly-Ser-Hyp-Gly-Glx-Asx-Gly-Ala-Hyp-Gly-Gln-Met-Gly-Pro-Arg-Gly-Leu-Hyp-Gly-Glu-Arg-Gly
-Arg-Hyp-
Gly-Pro-Hyp-Gly-Ser-Ala-Gly-Ala-Arg-Gly-Asp-Asp-Gly-Ala-Val-Gly-Ala-Ala-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Thr-Gly
-Pro-Thr-
Gly-Pro-Hyp-Gly-Phe-Hyp-Gly-Ala-Ala-Gly-Ala-Lys-Gly-Glu-Ala-Gly-Pro-Gln-Gly-Ala-Arg-Gly-Ser-Glu-Gly
-Pro-Gln-
Gly-Val-Arg-Gly-Glu-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Ala-Ala-Gly-Pro-Ala-Gly-Asn-Hyp-Gly-Ala-Asp-Gly
-Gln-Hyp-
Gly-Ala-Lys-Gly-Ala-Asn-Gly-Ala-Hyp-Gly-Ile-Ala-Gly-Ala-Hyp-Gly-Phe-Hyp-Gly-Ala-Arg-Gly-Pro-Scr-Gly
-Pro-Gln-
Gly-Pro-Ser-Gly-Ala-Hyp-Gly-Pro-Lys-Gly-Asn-Ser-Gly-Glu-Hyp-Gly-Ala-Hyp-Gly-Asn-Lys-Gly-Asp-Thr-Gly
-Ala-Lys-
Gly-Glu-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Val-Gln-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Glu-Glu-Gly-Lys-Arg-Gly-Ala-Arg-Gly
-Glu-Hyp-
Gly-Pro-Ser-Gly-Leu-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly-Glu-Arg-Gly-Gly-Hyp-Gly-Ser-Arg-Gly-Phe-Hyp-Gly-Ala-Asp-Gly
-Val-Ala-
Gly-Pro-Lys-Gly-Pro-Ala-Gly-Glu-Arg-Gly-Ser-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-Lys-Gly-Ser-Hyp-Gly-Glu-Ala-Gly
-Arg-Hyp-
Gly-Glu-Ala-Gly-Leu-Hyp-Gly-Ala-Lys-Gly-Leu-Thr-Gly-Ser-Hyp-Gly-Ser-Hyp-Gly-Pro-Asp-Gly-Lys-Thr-Gly
-Pro-Hyp-
Gly-Pro-Ala-Gly-Gln-Asp-Gly-Arg-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-Hyp-Gly-Ala-Arg-Gly-Gln-Ala-Gly-Val-Met-Gly
-Phe-Hyp-
Gly-Pro-Lys-Gly-Ala-Ala-Gly-Glu-Hyp-Gly-Lys-AIa-Gly-Glu-Arg-Gly-Val-Myp-Gly-Pro-Hyp-Gly-Ala-Val-Gly
-Pro-Ala-
Gly-Lys-Asp-Gly-Glu-A]a-Gly-Ala-Gln-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-A,.-Gly-Glu-Arg-Gly-Glu-Gln-Gly
-Pro-Ala-
Gly-Ser-Hyp-Gly-Phe-Gln-Gly-Leu-Hyp-GIy-Pro-Ala-Gly-Pro-Hyp-Gly-Glu-Ala-Gly-Lys-Hyp-Gly-Glu-Gln-Gly
-Val-Hyp-
Gly-Asp-Leu-Gly-Ala-Hyp-Gly-Pro-Ser-Gly-Ala-Arg-Gly-Glu-Arg-Gly-Phe-Hyp-Gly-Glu-Arg-Gly-Val-Glu-Gly
-Pro-Hyp-
Gly-Pro-Ala-GJy-Pro-Arg-Gly-Ala-Asn-Gly-Ala-Hyp-Gly-Asn-Asp-Gly-Ala-Lys-Gly-Asp-Ala-Gly-Ala-Hyp-Gly
-Ala-Hyp-
Gly-Ser-Gin-Gly-Als-Hyp-Gly-Leu-Gin-Gly-Met-Hyp-Gly-Glu-Arg-Gly-Ala-Ala-Gly-Leu-Hyp-Gly-Pro-Lys-Gly
-Asp-Arg-
Gly-Asp-Ala-Gly-Pro-Lys-Gly-Aln-Asp-Gly-Ala-Pro-Gly-Lys-Asp-Gly-Val-Arg-Gly-Leu-Thr-Gly-Pro-Ile-Gly
-Pro-Hyp-
Gly-Pro-Ala-Gly-Ala-Hyp-Gly-Asp-Lys-Gly-Glu-Ala-Gly-Pro-Ser-Gly-Pro-Ala-Giy-Thr-Arg-Gly-Ala-Hyp-Gly
-Asp-Arg-
Gly-Glu-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Phe-Ala-Gly-Pro-Hyp-Gly-Ala-Asp-Gly-Gln-Hyp-Gly-Ala-Lys-Gly
-Glu-Hyp-
Gly-Asp-Ala-Gly-Ala-Lys-Gly-Asp-Ala-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Ile-Gly
-Asn-Val-
Gly-Ala-Hyp-Gly-Pro-Hyl-Gly-Ala-Arg-Gly-Ser-Ala-Gly-Pro-Hyp-Gly-Ala-Thr-Gly-Phe-Hyp-Gly-Ala-Ala-Gly
-Arg-Val-
Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Ser-Gly-Asn-Ala-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Lys-Glu-Gly-Ser-Lys-Gly
-Pro-Arg-
Gly-Glu-Thr-Gly-Pro-Ala-Gly-Arg-Hyp-Gly-Glu-Val-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Ala-Gly-Glu-Lys-Gly
-Ala-Hyp-
Gly-Als-Asp-Gly-Pro-Ala-Gly-Ala-Hyp-Gly-Thr-Pro-Gly-Pro-Gln-Gly-Ile-Ala-Gly-Gln-Arg-Gly-Val-Val-Gly
-Leu-Hyp-
Gly-Gln-Arg-Gly-Glu-Arg-Gly-Phe-Hyp-Gly-Leu-Hyp-Gly-Pro-Ser-Gly-Glu-Hyp-Gly-Lys-Gln-Gly-Pro-Ser-Gly
-Ala-Ser-
Gly-Glu-Arg-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Met-Gly-Pro-Hyp-Gly-Leu-AlarGly-Pro-Hyp-Gly-Glu-Ser-Gly-Arg-Glu-Gly
-Ala-Hyp-
Gly-Ala-Glu-Gly-Ser-Hyp-Gly-Arg-Asp-Gly-Ser-Hyp-Gly-Ala-Lys-Gly-Asp-Arg-Gly-Glu-Thr-Gly-Pro-Ala-Giy
-Ala-Hyp-
Gly-Pro-Hyp-Gly-Ala-Hyp-Gly-Ala-Hyp-Gly-Pro-Val-Gly-Pro-Ala-Gly-Lys-Ser-Gly-Asp-Arg-Gly-Glu-Thr-Gly
-Pro-Ala-
Gly-Pro-Ile-Gly-Pro-Val-Gly-Pro-Ala-Gly-AIa-Arg-Gly-Pro-Ala-Gly-Pro-Gln-Gly-Pro-Arg-Gly-Asx-Hyl-Gly
-Glx-Thr-
Gly-Glx-Glx-Gly-Asx-Arg-Gly-Ile-Hyl-Gly-His-Arg-Gly-Phe-Ser-Gly-Leu-Gln-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly
-Ser-Hyp-
Gly-Glu-Gln-Gly-Pro-Ser-Gly-Ala-Ser-Gly-Pro-Ala-GIy-Pro-Arg-Gly-Pro-Hyp-Gly-Ser-Ala-Gly-Ser-Hyp-Gly
-Lys-Asp-
Gly-Leu-Asn-Gly-Leu-Hyp-Gly-Pro-Ile-Gly-Hyp-Hyp-Gly-Pro-Arg-Gly-Arg-Thr-Gly-Asp-Ala-Gly-Pro-Ala-Gíy
-Pro-Hyp-
Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Hyp-Gly-Pro-Pro-
Ser-Gly-Gly-Tyr-Asp-Leu-Ser-Phe-Leu-Pro-Gin-Pro-Pro-Gin-Gin-Glx-Lys-Ala-His-Asp-Gly-Gly-Arg-Tyr-Tyr
Aminokyselinová sekvence alfa1 řetězce kolagenu kůže (N-terminální a C-terminální oblasti jsou
odděleny a nejsou očíslovány)

SEKUNDÁRNÍ STRUKTURA proteinů I
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
29
img778.jpg

SEKUNDÁRNÍ STRUKTURA proteinů II
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
30
img779.jpg
Kolageny

SEKUNDÁRNÍ STRUKTURA proteinů II
KOLAGEN jako příklad
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
31
Uspořádání SEKUNDÁRNÍ STRUKTURY (a-helix, b- plošné uspořádání, statistické klubko) má vliv i na
polohu pásů v IFČ.
img868.jpg
Poněkud neobvyklá, leč správná, jednotka vlnočtu 102 m-1.
Numericky je to ale stejné, jako OBVYKLÁ JEDNOTKA  cm-1.
KOLAGEN je a-helix

TERCIÁRNÍ STRUKTURA proteinů I
KOLAGEN jako příklad
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
32
Interakce mezi jednotlivými vláknitými strukturami svinutými do spirály v rámci  již vytvořené
SEKUNDÁRNÍ STRUKTURY.
Například u KOLAGENU  se jedná o tři do další spirály stočené řetězce SEKUNDÁRNÍ STRUKTURY.
Uspořádání SEKUNDÁRNÍ STRUKTURY (a-helix, b- plošné uspořádání, statistické klubko) má vliv i na
polohu pásů v IFČ.
img868.jpg
Poněkud neobvyklá, leč správná, jednotka vlnočtu 102 m-1.
Numericky je to ale stejné, jako OBVYKLÁ JEDNOTKA  cm-1.
KOLAGEN je a-helix

TERCIÁRNÍ STRUKTURA proteinů II
 KOLAGEN jako příklad
 tři do další spirály stočené řetězce
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
33
http://www.hypro.cz/img/kolagen/molekula.gif http://www.hypro.cz/img/kolagen/model.gif

TERCIÁRNÍ STRUKTURA proteinů III
 KOLAGEN jako příklad
 tři do další spirály stočené řetězce
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
34
http://www.hypro.cz/img/kolagen/tropomol.gif
Schematické znázornění trojité tropokolagenové molekuly. Vpravo jsou naznačeny intervaly D (67 nm),
o něž jsou jednotlivé molekuly vzájemně posunuty a necelistvý interval 0,35 D, který je v koncové
oblasti a umožňuje vznik osové mezery

TERCIÁRNÍ STRUKTURA proteinů IV
 KOLAGEN jako příklad
 tři do další spirály stočené řetězce
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
35
sekundární & terciární struktura KOLAGENU 002.jpg
SEKUNDÁRNÍ STRUKTURA

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
36
Collagen_biosynthesis_(en).png
NEHELIXÁLNÍ PRODLOUŽENÍ
= není stočeno do spirály
ENZYMATICKÝM ODBOURÁNÍM NEHELIXÁLNÍHO PRODLOUŽENÍ se zvyšuje BIOKOMPATIBILITA,  tj. potlačují se
ANTIGENITA

KVARTÉRNÍ STRUKTURA proteinů I
 KOLAGEN jako příklad
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
37
Interakce mezi SLOŽENÝMI vláknitými strukturami svinutými do spirály v rámci  již vytvořené
TERCIÁRNÍ STRUKTURY.
Například u KOLAGENU  se jedná o PARALELNÍ SVAZKY TERCIÁRNÍ STRUKTURY.  Někdy se toto nazývá VZNIK
ASOCIÁTŮ.
Toto je typické pro ENZYMY, kde se ale nejedná o PARALELNÍ SVAZKY,  ale o GLOBULÁRNÍ ÚTVARY.
Cellulase_1JS4 PICTURE WIKI ENG.jpg
Jeden z enzymů ze skupiny  „CELULÁZY“

KVARTÉRNÍ STRUKTURA proteinů II
 KOLAGEN jako příklad
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
38
Interakce mezi SLOŽENÝMI vláknitými strukturami svinutými do spirály v rámci  již vytvořené
TERCIÁRNÍ STRUKTURY.
Například u KOLAGENU  se jedná o PARALELNÍ SVAZKY TERCIÁRNÍ STRUKTURY.
http://www.hypro.cz/img/kolagen/mikrofib.gif
Model mikrofibrily vytvořené důsledkem interakce polárních a hydrofobních vedlejších řetězců. Pět
tropokolagenových molekul je zde vzájemně posunuto o interval D a vytváří válcovitý útvar o průměru
4 nm

 KOLAGEN – hierarchie struktur
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
39
img799.jpg
SEKUNDÁRNÍ
 = jedna šroubovice
TERCIÁRNÍ – dvě různá znázornění
TŘI ŠROUBOVICE
Obrázek vlevo - ZJEDNODUŠENÍ
Obrázek vpravo - SKUTEČNOST
KVARTÉRNÍ

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
40
img085.jpg
Primární struktury různých typů KOLAGENŮ  byly už ukázány na předchozích snímcích
SEKUNDÁRNÍ
 = jedna šroubovice
TERCIÁRNÍ – tři šroubovice
KVARTÉRNÍ

22. 11. 2017
41
img084.jpg
SEKUNDÁRNÍ
jedna šroubovice
TERCIÁRNÍ  tři šroubovice
KVARTÉRNÍ struktura
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017

PŘÍKLAD VYTVOŘENÍ KVARTÉRNÍ STRUKTURY - HEMOGLOBIN
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
42
img800.jpg img801.jpg
SLOŽKY -  terciární struktury
KVARTÉRNÍ STRUKTURA

KVARTÉRNÍ STRUKTURA proteinů III
 KOLAGEN jako příklad
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
43
Interakce mezi SLOŽENÝMI vláknitými strukturami svinutými do spirály v rámci  již vytvořené
TERCIÁRNÍ STRUKTURY VZNIKÁ STRUKTURA KVARTÉRNÍ .
Například u KOLAGENU  se jedná o PARALELNÍ SVAZKY TERCIÁRNÍ
http://www.hypro.cz/img/kolagen/vlakna.jpg
Svazky kolagenových vláken kvartérní struktury

 KOLAGEN – PŘÍČNÉ VAZBY IN VIVO
•Vazby jsou založeny na reakcích oxidované – HN2 skupiny lyzinu na –OH skupinu a reakcemi vzniklých
skupin •Reakce jsou hlavně INTRAMOLEKULÁRNÍ,  ale také INTERMOLEKULÁRNÍ •V tzv. MLADÉM KOLAGENU  je
méně příčných vazeb > vyšší rozpustnost •V tzv. STARÉM KOLAGENU  je VÍCE příčných vazeb > NIŽŠÍ
rozpustnost
•lysin
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
44
Amminoacido_lisina_formula.png

 KOLAGEN – PŘÍČNÉ VAZBY IN VIVO 1
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
45
Kolagen příčné vazby IN VIVO 1.jpg
DALŠÍCH 6 SNÍMKŮ JE V PŘEDNÁŠCE SKRYTÝCH, ALE V PREZENTACI JE NAJDETE!

 KOLAGEN – PŘÍČNÉ VAZBY IN VIVO 2
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
46
Kolagen příčné vazby IN VIVO 2.jpg

 KOLAGEN – PŘÍČNÉ VAZBY IN VIVO 3
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
47
Kolagen příčné vazby IN VIVO 3.jpg

 KOLAGEN – PŘÍČNÉ VAZBY IN VIVO 4
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
48
Kolagen příčné vazby IN VIVO 4.jpg

 KOLAGEN – PŘÍČNÉ VAZBY IN VIVO 5
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
49
Kolagen příčné vazby IN VIVO 5.jpg

 KOLAGEN – PŘÍČNÉ VAZBY IN VIVO 6
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
50
Kolagen příčné vazby IN VIVO 6.jpg

 KOLAGEN – PŘÍČNÉ VAZBY IN VIVO 7
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
51
Kolagen příčné vazby IN VIVO 7.jpg

 KOLAGEN –REAKCE IN VITRO 1
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
52
• ACYLACE POMOCÍ acetanhydridu
• Esterifikace (různá činidla)
• Deaminace (-NH2 > -OH)
• Deguanidizace
(odstranění konce z argininu
za odštěpení H2N – CO – NH2)
•
141px-Guanidin_svg.png
guanidin

 KOLAGEN – PŘÍČNÉ VAZBY IN VITRO 1
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
53
SÍŤOVÁNÍ KOLAGENU 001.jpg
• Aldehydová kondenzace
• Oxidace jodistanem >
  5-hydroxylysin > ALDEHYD > REAKCE

 KOLAGEN – reakce se syntetickými polymery IN VITRO 1
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
54
Snaha o zvýšení KOMPATIBILITY  PŘÍRODNÍHO & SYNTETICKÉHO POLYMERU

 KOLAGEN – hierarchie struktur & POUŽITÍ
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
55
img807.jpg
HYPRO Otrokovice – skončili v roce 2016

 KOLAGEN – použití v medicíně 1
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
56
img808.jpg

 KOLAGEN – použití v medicíně 2
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
57
použití kolagenu v medicíně 001.jpg

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
58
CATGUT chirurgické nitě vstřebatelné z KOLAGENU 001.jpg
• sesíťované soleni chrómu > pomalejší biodegradace (resorpce) v organizmu,
• NESESÍŤOVANÉ soleni chrómu > RYCHLEJŠÍ biodegradace (resorpce) v organizmu,
•

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
59
Nyní se vedou diskuse o tom, zda jsou štěpy kolagenu ohrožením lidského organismu či nikoli.
Někdy je uváděno, že „CATGUT“ je možno použít jen ve veterinární medicíně.
U dodavatelů chirurgických nití se toto ZATÍM  (prosinec 2017) neuvádí.

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
60
Catgut Chromic Suture | Catgut suture
• Catgut or gut suture is an absorbable suture usually manufactured from the intestine of sheep or
goat.
• Catgut suture are composed of highly purified connective tissue derived from either beef or sheep
intestines. The membrane is chemically treated and slender strands are woven together to form a
suture. The grinding process creates a strand of uniform diameter. The suture strand is then
further polished to achieve maximum smoothness, for reliability and strength.
• Catgut suture are available in the form of plain catgut or chromic catgut.
• Plain catgut is usually having shorter absorption periods and is absorbed more rapidly in
infected areas.
• The percentage of collagen in the catgut suture often determines the quality of the suture.
Higher percentages of collagen allow for: superior tensile strength, longer absorption times, and
lower reactions in vivo. Plain catgut is available in ivory colour.

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
61
Catgut Chromic Suture | Catgut suture
•  Chromic catgut is treated with chromium salt solution to resist body enzymes and slower the
absorption process thus supporting the wound for longer periods.
• Chromic gut is chromicised before it is spun into strands. This allows control over the amount of
chromic content for an even absorption rate.
• The chromic content not only increases the tensile strength, but also reduces tissue irritation.
• Catgut sutures are sterilized by a sterilizing fluid containing EO (ethylenoxide), distilled
water and isopropyl alcohol.

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
62
Distinctive Characteristics of Catgut Chromic Sutures
•Absorption within 60-90 days for chromic suture and 60-70 days for plain gut suture.
•Allows for smooth passage through tissue.
•Packed in IPA to retain memory & increase pliability.
•Uniform chrome content provides required wound support and absorption.
•Catgut suture are available from U.S.P Sizes 5-0 to 2
•General closure, Ophthalmic, Orthopaedics, Obstetrics/Gynaecology and Gastro-intestinal Tract
Surgery.

 KOLAGEN – rozpustnost 1
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
63
Some cosmetics include soluble or hydrolyzed collagen. In this case, the collagen molecules have
been broken down into much smaller fragments, which are able to penetrate the skin’s surface.
ROZPUSTNOST KOLAGENU ZÁVISÍ NA:
• MW >  hydrolyzované typy jsou rozpustnější, a to i ve vodě
• pH,
• …………..

 KOLAGEN – rozpustnost 2
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
64
IZOELEKTRICKÝ BOD KOLAGENU: cca. pH7
 SOL               28 °C              GEL
 GEL               34 °C              SOL
Přechod  SOL               GEL není BODOVÁ CHARAKTERISTIKA, není to vratný děj!
Říká se tomu „INVERZNÍ DĚJ“, protože během něho MŮŽE dojít ke změnám v makromolekulárním
uspořádání

 KOLAGEN – nanovlákna 1
(laskavostí CONTIPRO)
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
65
NANOVLÁKNO KOLAGEN vzorek_4_1kx.tiff

 KOLAGEN – nanovlákna 2
(laskavostí CONTIPRO)
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
66
NANOVLÁKNO KOLAGEN vzorek_4_5kx.tiff

 KOLAGEN – nanovlákna 3
(laskavostí CONTIPRO)
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
67
NANOVLÁKNO KOLAGEN vzorek_4_10kx.tiff

 KOLAGEN – ceny pro kosmetiku, vodorozpustný
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
68
US $12 - 18 / Kilogram
100% Soluble In Water Solubility Hydrolyzed Collagen For Hair
Supply Ability: 300 Ton/Tons per Month Fish Collagen
ZEMĚ PŮVODU: ČÍNA (ČLR)
US $12 - 18 / Kilogram
FOOD GRADE
Supply Ability: 300 Ton/Tons per Month Fish Collagen
ZEMĚ PŮVODU: ČÍNA (ČLR)

 KOLAGEN jako předmět chemických reakcí
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
69
• pokud možno POLYMERANALOGICKÉ PŘEMĚNY, tj. bez změn MW,
• hlavně se jednalo o modifikace pro fotografické emulze > PATENTY,
• nyní pro substráty na pěstování buněk,
  řada patentů i publikací.
Místem reakce bývá aminoskupina (-NH2)
ČLÁNEK (např.):
Synthesis and properties of some gelatin derivatives with substituents at the amino groups
J. Chem. Techn. and Biotechnology, 15, (1965), 479

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
70
 KOLAGEN jako předmět chemických reakcí
Chemická modifikace
reakce s monofunkčními reagenty
• acylace (acetanhydrid + aminoskupiny)
• esterifikace (dimethylsulfátem, bezvodým methanolem) – mění průběh křivky botnání, struktura a
nerozpustnost je zachována
• deaminace (směs dusitanu sodného a ledové kyseliny octové) - aminoskupiny à hydroxylové skupiny;
změna křivky botnání
• deguanidinace – arginin à ornitin + močovina nebo citrulin + amoniak

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
71
 KOLAGEN jako předmět chemických reakcí
Chemická modifikace
reakce vedoucí ke tvorbě síťovaného gelu
• větší pružnost, odolnost k proteázám, nižší stupeň nabotnání à lepší produkt
• aldehydová kondenzace (glutaraldehyd tvoří můstky) à dvojitá Schiffova báze – větší odolnost vůči
kyselé nebo vysokoteplotní hydrolýze
• oxidace jodistanem (5-hydroxyprolin à aldehyd à + aminoskupiny lysinů à síť) à větší mechanická
pevnost,
•

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
72
 KOLAGEN jako předmět chemických reakcí
Chemická modifikace
reakce se syntetickými polymery (povrchová imobilizace)
• potažení porézního KOPOLYMERU polyethylenu s kyselinou akrylovou kolagenem vázaným k povrchu
kovalentní amidovou vazbou (mezi karboxylovými skupinami kyseliny akrylové a aminoskupinami molekul
kolagenu) à zvýšení biokompatibility implantátů
 PŘÍKLAD
Potahování cévních náhrad z PET pleteniny

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
73
Medicínské aplikace  KOLAGENU 1
• ze střev stočená šicí vlákna (“catgut”) – resorbovatelnost se řídí zesíťováním solemi chromu
• kožní štípenky, netkané textilie, fixované pěny à radiačně-chemická sterilizace à zakrytí ran a
popálenin
• sprejová bandáž na rány (práškový kolagen)
• oprava cév, náhrady šlach
• pěstování buněčných kultur in vitro
• kombinace s Goretexem, Poromeriksem – brání vysušení (APLIKACE NA ODĚVY)

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
74
Medicínské aplikace  KOLAGENU 2
• hemostyptika, membrány,netkané textilie  zástava krvácení, hojení operačních ran
• teflonové hadice vyložené kolagenem > CÉVNÍ NÁHRADY
• kombinace s fosforečnanem vápenatým à náhrada kostí a zubů
• vstřikování mikrokapslí napuštěných účinnou látkou – hojení ran
• kolagenová lepidla v chirurgii
• s polyakryláty – kontaktní čočky
•

Výrobci kolagenních preparátů v tuzemsku – dva příklady
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
75
STOSPOL,  s.r.o., Valašské Meziříčí  GEPROCOL  (ENZYMATICKÝ HYDROLYZÁT KOLAGENU),  doplněk stravy s
stopovým množstvím Cr+3 > SEHNAL JSEM TO > Mgr. G. Vyskočilová
Hypro, s.r.o., Otrokovice
(ZANIKLO V ROCE 2016)
Používá hovězí kolagen
Hypro-sorb (krycí roušky, hemostatické vstřebatelné plsti a další medicínské aplikace)

Kolagenní KLOUBNÍ PREPARÁTY
VÝŽIVA & REGENERACE KLOUBNÍCH CHRUPAVEK
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
76
nativní versus hadrolyzovaný KOLAGEN 001.jpg nativní versus hadrolyzovaný KOLAGEN 002.jpg nativní
versus hadrolyzovaný KOLAGEN 003.jpg
Podle materiálů české firmy ORLING:

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
77
nativní versus hadrolyzovaný KOLAGEN 004.jpg
Podle materiálů české firmy ORLING

3.Výroba želatiny a klihu
•TANEX, Vladislav u Třebíč
•Snímky pořízeny při exkurzi
•
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
78

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
79
793.jpg
Stará kniha, ale ona se tato technologie moc nezměnila!

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
80
img194.jpg img195.jpg
Kniha je dost stará, ale ono se to tak vyrábí pořád

Výroba želatiny a klihu
suroviny nevypadají vábně 1!
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
81
Suroviny TANEX IMAG0951.jpg Suroviny TANEX IMAG0943.jpg
Jateční odpad z vepřového dobytka
Kůže, uši atd.

Výroba želatiny a klihu
suroviny nevypadají vábně 2!
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
82
Suroviny TANEX IMAG0942.jpg Suroviny TANEX IMAG0950.jpg
Jateční odpad z vepřového dobytka
Kůže, uši atd.

Výroba želatiny a klihu
základní schéma
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
83
Přeměna kolagen - želatina

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
84
výroba klihu a želatiny img870.jpg výroba klihu a želatiny img871.jpg
Lepší suroviny & MÍRNĚJŠÍ PODMÍNKY > ŽELATINA
Horší suroviny & DRSNĚJŠÍ PODMÍNKY > KLIH
SUROVINY:
• ODPAD Z KOŽELUŽEN a jatek (kůže a usně) > KOŽNÍ KLIH
• ODPAD Z JATEK (kosti) > KOSTNÍ KLIH
KLÍH

Výroba želatiny a klihu
TECHNOLOGICKÉ KROKY
1.Praní klihovky (odstranění konzervantů – Ca(OH)2) a okyselení na pH 6,2 – 6,5 pomocí HCl nebo
H2SO4
2.Vaření želatiny a klihu > přeměna kolagenu na GLUTINOVÝ  roztok (! NE gluten!) , postupně v
několika vařeních, až  zbude jen cca. 2 – 5 % vsázky, např. odpadních kůží a usní
3.Filtrace – odstranění nečistot
4.Konzervace a bělení – SO2 nebo H2O2
5.Zahušťování v odparce
6.Ochlazení a formování > KLIHOVÁ GALERTA
7.Sušení na obsah vody 12 – 15 %
8.Sekání na kostičky nebo mletí na drť
9.
9.
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
85

Výroba želatiny a klihu
TECHNOLOGICKÉ ODPADY
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
86
1.KOŽNÍ TUK >  rafinace > prodej nebo výroba mýdla
2.Odfiltrované nečistoty > bioplyn nebo skládka nebo spalování

Výroba klihu PŘÍKLAD SORTIMENTU I
TANEX Vladislav
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
87
•Kožní klih a technická želatina je směs glutinu a menšího množství jeho štěpných produktů. Vyrábí
se vyluhováním nečiněných kůží a kožních odpadů teplou vodou. Klih je dodáván v zrnité konzistenci
s nepravidelnou velikostí zrn a to drcený (průměr zrn cca 1,5 - 2,5 mm) a nedrcený (průměr zrn cca
3,5 - 4,5 mm). Používá se k různým účelům v textilním, chemickém, dřevařském, papírenském a
polygrafickém průmyslu.
•Glutin = málo přečištěná želatina

Výroba klihu PŘÍKLAD SORTIMENTU II
TANEX Vladislav
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
88
TECHNICKÁ ŽELATINA
Bod tání:
31 °C
Báze:
kožní klih v suchém stavu
Barva:
světle žlutá
Charakter filmu:
tvrdý
Viskozita:
3 - 5,5 Engler (min)
Popel:
do 1 - 2 %
Pracovní teplota:
60 - 80 °C
Obsah vody:
do 14 % (max)
Pokles viskozity:
10 -15 (max)
pH 1% roztoku:
6,5 - 7,2
Pevnost gelu:
200 - 350 Bloom/g (min)
Obsah tuku :
0,3 - 0,5 %
Detail
Technická želatina

Technická želatina

Výroba klihu PŘÍKLAD SORTIMENTU III
TANEX Vladislav
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
89
SIRKÁRENSKÝ KLIH
Bod tání:
31 °C
Báze:
kožní klih v suchém stavu
Barva:
žlutá až tmavohnědá
Charakter filmu:
tvrdý
Viskozita:
min. 5 Engler (min)
Popel:
1 - 2 %
Pracovní teplota:
60 - 80 °C
Obsah vody:
do 14 % (max)
Pokles viskozity:
10 - 15 (max)
pH 1% roztoku:
6,5 - 7,2
Pevnost gelu:
280 - 340 Bloom/g (min)
Obsah tuku :
0,3 - 0,5 %
Detail
Technická želatina

S vysokou PĚNIVOSTÍ & NÍZKÝM OBSAHEM TUKU

Výroba klihu PŘÍKLAD SORTIMENTU IV
TANEX Vladislav
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
90
KLIH TOPAZ SPECIÁL
Bod tání:
31 °C
Báze:
kožní klih v suchém stavu
Barva:
žlutá až tmavohnědá
Charakter filmu:
tvrdý
Viskozita:
5 - 6 Engler (min)
Popel:
do 3 %
Pracovní teplota:
60 - 80 °C
Obsah vody:
do 15 % (max)
Pokles viskozity:
10 - 15 (max)
pH 1% roztoku:
6 - 7,5
Pevnost gelu:
280 - 340 Bloom/g (min)
Obsah tuku :
4 %
Detail
Technická želatina

KLIH TOPAZ SPECIÁL
SIRKÁRENSKÝ
KLIH
TECHNICKÁ ŽELATINA
Bod tání:
31 °C
31 °C
31 °C
Báze:
kožní klih v suchém stavu
kožní klih v suchém stavu
kožní klih v suchém stavu
Barva:
žlutá až tmavohnědá
žlutá až tmavohnědá
světle žlutá
Charakter filmu:
tvrdý
tvrdý
tvrdý
Viskozita:
5 - 6 Engler (min)
min. 5 Engler (min)
3 - 5,5 Engler (min)
Popel:
do 3 %
1 - 2 %
do 1 - 2 %
Pracovní teplota:
60 - 80 °C
60 - 80 °C
60 - 80 °C
Obsah vody:
do 15 % (max)
do 14 % (max)
do 14 % (max)
Pokles viskozity:
10 - 15 (max)
10 - 15 (max)
10 -15 (max)
pH 1% roztoku:
6 - 7,5
6,5 - 7,2
6,5 - 7,2
Pevnost gelu:
280 - 340 Bloom/g (min)
280 - 340 Bloom/g (min)
200 - 350 Bloom/g (min)
Obsah tuku :
4 %
0,3 - 0,5 %
0,3 - 0,5 %
22. 11. 2017
91
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017

Výroba klihu PŘÍKLAD DALŠÍHO SORTIMENTU
TANEX Vladislav
1.KRÁLIČÍ KLIH
2.TOPAZ  I  - pro náročné zákazníky
3.TOPAZ II  - NEJPRODÁVANĚJŠÍ DRUH
4.Kožní klih K2 – náhrada kostního klihu
•KOŽNÍ versus KOSTNÍ klih
•Kožní klih dává lepší vlastnosti spoje (pevnost)
•POSTUPNÉ VAŘENÍ KLIHU
•První vaření dává nejlepší klih, protože dlouhé makromolekuly kolagenu jsou nejméně hydrolyzované
na kratší makromolekuly
1.
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
92
Detail
Technická želatina

Klih &ŽELATINA a KONZERVÁTOR – RESTAURÁTOR I
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
93
Detail
Technická želatina

•ŽELATINA OBSAHUJE MÉNĚ NÍZKOMOLEKULÁRNÍCH LÁTEK NEŽ KLIH
•Do 20°C želatina ve vodě jen silně botná
•Želatina bobtná víc než klihy
•Nad 35 °C tvoří želatina viskózní roztoky
•Po ochlazení roztoků vytváří želatina GEL  již při nízké koncentraci pod 1 % hmot. •Vlivy na
viskozitu mají i soli či formaldehyd (TEN VYTVÁŘÍ NEROZPUSTNÉ GELY)
•Podobná je reakce s ionty Al, Cr a Fe > činění kůží
•Nadměrným zahříváním nad 35 °C klesá MW a tím i viskozita a zhoršují se vlastnosti

Klih &ŽELATINA a KONZERVÁTOR – RESTAURÁTOR II
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
94
Detail
Technická želatina

img872.jpg
POZOR!
SI jednotky
1 St = 1 cm2·s-1 = 10-4 m2·s-1
1 cSt = 1 mm2·s-1 = 10-6m2·s-1
kinematická viskozita (vazkost)
n = h/r
1 cSt > centistoke (podle G. G. Stokes)
CHYBNÉ OZNAČENÍ

Klih &ŽELATINA a KONZERVÁTOR – RESTAURÁTOR III
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
95
Detail
Technická želatina

img873.jpg
POZOR!
SI jednotky
CHYBNÉ OZNAČENÍ
kinematická viskozita (vazkost)
n = h/r

Klih &ŽELATINA a KONZERVÁTOR – RESTAURÁTOR IV
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
96
Detail
Technická želatina

img874.jpg
POZOR!
SI jednotky
CHYBNÉ OZNAČENÍ
kinematická viskozita (vazkost)
n = h/r

Klih &ŽELATINA a KONZERVÁTOR – RESTAURÁTOR V
•HLAVNÍ PARAMETRY KVALITY
• želatiny a klihu
•Viskozita roztoku > vyšší viskozita > pevnější spoj
•Pevnost gelu
•
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
97
Detail
Technická želatina

Klih &ŽELATINA a KONZERVÁTOR – RESTAURÁTOR VI
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
98
Detail
Technická želatina

•Lepení dřeva,
•Knižní vazba,
•Pojivo barev,
•Podklady pod malbu
•Pojení netkaného textilu
•
•Fotografické desky a filmy
•Odlévací formy
•Podklady pro zlacení
•

KOLAGEN a KONZERVÁTOR – RESTAURÁTOR VII
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
99
Detail
Technická želatina

CUTGUT srtuna do smyčcových nástrojů 1280px-Violino_classico,_dettaglio WIKI ENG 09122017.jpg
STRUNY SMYČCOVÝCH NÁSTROJŮ

ŽELATINA  - čiření vína a ovocných šťáv
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
100
želatina pH X izoelektrický bod 15012016.jpg
ČIŘENÍ = opatření, jak odstranit látky tvořící ZÁKALY
Hlavní látkou tvořící ZÁKALY  jsou  PEKTINY
PEKTIN 15012016.jpg

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
101
KVALITATIVNĚ NEJNIŽŠÍ MW MÁ
MALÍŘSKÝ KLIH
Na malování v interiéru, kde se dává kvůli soudržnosti malby
Protože má nejnižší MW, tj. je to nejvíce odbouraný KOLAGEN,  je rozpustný zastudena

3.Koželužství
–3.1 Kůže versus useň
–3.2 Postup činění kůží
–
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
102

3.1 Kůže versus useň
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
103

Kůže versus useň
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
104
Detail
Technická želatina

ŘEZ KŮŽÍ.jpg
KŮŽE = TO CO SE ZÍSKÁ PO USMRCENÍ ZVÍŘETE
USEŇ = ZPRACOVANÁ KŮŽE
PRO VÝROBU USNĚ JE VÝZNAMNÁ ŠKÁRA.
POKOŽKA I PODKOŽNÍ VAZIVO SE ODSTRAŇUJÍ V PRŮBĚHU ZPRACOVÁNÍ

Složení kůže
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
105
Detail
Technická želatina

ŘEZ KŮŽÍ.jpg
• bílkoviny
• fibrilární (kolagen)
• globulární (např. albumin, odstraňují se před činěním)
• tuky
• voda
• anorganické látky
ZPRACOVANÍ KŮŽE na USEŇ = ČINĚNÍ KŮŽE

Kůže – SLOŽENÍ ŠKÁRY
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
106
Detail
Technická želatina

•KOLAGEN
–VLÁKNA VYTVÁŘEJÍ TROJROZMĚRNOU STRUKTURU
•POVRCHOVÁ VRSTVA ŠKÁRY = PAPILÁRNÍ VRSTVA
•Spodní vrstva škáry = RETIKULÁRNÍ VRSTVA
•Poměr tloušťek PAPILÁRNÍ versus RETIKULÁRNÍ vrstvy určuje kvalitu kůže a u různých živočichů se
liší
•

TEPLOTA SMRŠTĚNÍ Kůže VERSUS USEŇ
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
107
Detail
Technická želatina

img875.jpg
TEPLOTA SMRŠTĚNÍ
Uvolnění vodíkových vazeb mezi vlákny kolagenu vlivem zvýšené teploty a smrštění takto uvolněných
vláken
Tento proces je NEVRATNÝ

Kůže VERSUS USEŇ
•USEŇ je ve vlhkém prostředí odolnější vůči mikroorganismům •USEŇ má vyšší chemickou stabilitu,
méně botná ve vodě •USEŇ má lepší a výhodnější mechanické vlastnosti a v suchém stavu je měkká a
vláčná
•USEŇ má vyšší TEPLOTU SMRŠTĚNÍ
•
•
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
108
Detail
Technická želatina

3.2 Postup činění kůží
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
109

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
110
img267.jpg
Asi jen pro modifikaci

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
111
Kde byli koželuhové v Brně.jpg
V Brně máme ulice JIRCHÁŘSKÁ  a KOŽELUŽSKÁ

POSTUP  zpracování kůže na USEŇ
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
112
Detail
Technická želatina

1.Konzervování
2.Máčení
3.Loužení v roztoku sulfidu sodného a vápna (dnes) kvůli odstranění srsti a vznikne holina.
4.Odchlupování
5.Mízdření - odřeže se vazivo a zbytky svalů
6.Odvápňování – viz 3, odstranění Ca solí
7.Moření – příprava na ČINĚNÍ
8.ČINĚNÍ
9.Mazání (tukování)
10.

 KOLAGEN – PŘÍČNÉ VAZBY IN VITRO 1
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
113
Kolagen příčné vazby IN VITRO 1.jpg

 KOLAGEN – PŘÍČNÉ VAZBY IN VITRO
JSOU CHEMICKOU PODSTATOU
ČINĚNÍ KŮŽE NA USEŇ
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
114
Kolagen příčné vazby IN VITRO 2.jpg

Činění kůže na USEŇ
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
115
Detail
Technická želatina

•Činění kůže je CHEMICKÁ OPERACE,  kdy  reagují funkční skupiny KOLAGENU s ČINÍCÍ LÁTKOU
•ČINÍCÍ LÁTKY
1.TŘÍSLOVINY (HYDROLYZOVATELNÉ NEBO KONDENZOVANÉ)> BYLO V PŘEDNÁŠCE Č. 5
2.KAMENCE (SÍRANY HLINITO-DRASELNÉ)
3.CHROMITÉ SLOUČENINY

ČINĚNÍ kůže na USEŇ
Podobnost s VULKANIZACÍ kaučuku na PRYŽ
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
116
Detail
Technická želatina

•Činění kůže je CHEMICKÁ OPERACE (REAKCE),  kdy  reagují funkční skupiny KOLAGENU s ČINÍCÍ LÁTKOU a
vytvářejí SÍŤ MEZI MAKROMOLEKULAMI KOLAGENU
•
•VULKANIZACE kaučuku na PRYŽ je CHEMICKÁ OPERACE (VULKANIZACE) vytvářející SÍŤ MEZI MAKROMOLEKULAMI
POLYIZOPRENU

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
117
img261.jpg
POZOR! Tady zanedbali ELEKTRONEUTRALITU!

TŘÍSLOČINĚNÍ kůže na USEŇ 1 A
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
118
Detail
Technická želatina

•PODSTATOU  je interakce –OH nebo SO3-2 skupin třísloviny s postranními skupinami v řetězci
KOLAGENU  za vytvoření  KOVALENTNÍCH nebo VODÍKOVÝCH VAZEB
•
TŘÍSLOČINĚNÍ 001.jpg
------ OH -

TŘÍSLOČINĚNÍ kůže na USEŇ 1 B
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
119
Detail
Technická želatina

•PODSTATOU  je interakce –OH nebo SO3-2 skupin třísloviny s postranními skupinami v řetězci
KOLAGENU
•
TŘÍSLOČINĚNÍ 002.jpg
H2O
------- OH -

TŘÍSLOČINĚNÍ kůže na USEŇ 2
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
120
Detail
Technická želatina

img879.jpg img880.jpg img881.jpg
Vazba kovalentní CHINONU  s AMINOSKUPINAMI
Vazba VODÍKOVÁ  s IMIDOSKUPINAMI
Vazba kovalentní CHINONU  s AMINOSKUPINAMI
+ Vazba VODÍKOVÁ  s IMIDOSKUPINAMI

CHROMOČINĚNÍ kůže na USEŇ 1
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
121
Detail
Technická želatina

•PODSTATOU  je interakce –COOH KOLAGENU  za vytvoření NA KOMPLEXNÍ SLOUČENINU CHRÓMU
•
img878.jpg
Chromium(III) sulfate ([Cr(H2O)6]2(SO4)3) has long been regarded as the most efficient and
effective tanning agent.

22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
122
Detail
Technická želatina

lossy-page1-458px-Possible_Chromium(III)_Tanning_Mechanisms_tif.jpg

KAMENCOVÉ ČINĚNÍ kůže na USEŇ
22. 11. 2017
PŘÍRODNÍ POLYMERY PŘF MU 8 2017
123
Detail
Technická želatina

img259.jpg
V Brně je ulice JIRCHÁŘSKÁ!