Proteiny
(aminokyseliny, peptidy…)


Aminokyseliny



Proteinogenní aminokyseliny



Proteinogenní aminokyseliny



Proteinogenní aminokyseliny



postranní řetězce aminokyselin jsou místem posttranslačních modifikací proteinů



peptidová vazba
Pořadí aminokyselin:
primární struktura peptidů a proteinů

Sekundární struktura proteinů
•uspořádání po sobě následujících zbytků AK (helixy, otáčky, listy)
•charakteristické úhly mezi skupinami tvořícími peptidovou vazbu
•stabilizace vodíkovými vazbami mezi skupinami tvořícími peptidovou vazbu
•

      a-helix
-obvykle pravotočivý vzácně levotočivý
-stabilizace vodíkovými vazbami
-postranní řetězce směřují ven
kolagenový helix
-levotočivý, strmý
-uvnitř helixu nejsou vodíkové vazby
-tři helixy tvoří trojitou šroubovici stabilizovanou vodíkovými vazbami

b-(skládané) listy
-a-atomy ve „vrcholech“
-postranní řetězce směřují nad a pod rovinu listu

b-otáčky
-změna směru polypeptidového řetězce
-vodíková vazba mezi 1. a 4. AK
-spojka mezi rigidními strukturami (helixy, listy)
-důležité pro sbalování proteinů do terciární struktury

Terciární struktura a „protein folding“
-uspořádání polypeptidového řetězce v prostoru
-stabilizující interakce: hydrofóbní uvnitř globulární molekuly, polární zbytky na povrchu
-vodíkové vazby mezi vzdálenými zbytky AK (vzhledem k primární struktuře)
-disulfidové můstky
-koordinační interakce s kovy (často Zn)

konformace proteinů je dynamická
(vazba ligandů indukuje konformační změnu)


kvartérní struktura
•proteiny složené z více podjednotek
•různé nebo stejné (oligomerní protein vs. multiproteinový komplex)
•enzymy
•DNA vazebné proteiny, transkripční faktory…
•enzymy