NĚMEČEK, Daniel, Josef ŠTĚPÁNEK a George J. THOMAS. Raman Spectroscopy of Proteins and Nucleoproteins. Current Protocols in Protein Science. John Wiley & Sons, Neuveden, Suppl 71, s. "17.8.1"-"17.8.52", 52 s. ISSN 1934-3655. doi:10.1002/0471140864.ps1708s71. 2013.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Raman Spectroscopy of Proteins and Nucleoproteins
Autoři NĚMEČEK, Daniel (203 Česká republika, garant, domácí), Josef ŠTĚPÁNEK (203 Česká republika) a George J. THOMAS (840 Spojené státy).
Vydání Current Protocols in Protein Science, John Wiley & Sons, 2013, 1934-3655.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Velká Británie a Severní Irsko
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Kód RIV RIV/00216224:14740/13:00068311
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
Doi http://dx.doi.org/10.1002/0471140864.ps1708s71
Klíčová slova anglicky viral protein; virus assembly; DNA recognition; Raman spectroscopy
Štítky ok, rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Olga Křížová, učo 56639. Změněno: 11. 4. 2014 14:38.
Anotace
A protein Raman spectrum comprises discrete bands representing vibrational modes of the peptide backbone and its side chains. The spectral positions, intensities, and polarizations of the Raman bands are sensitive to protein secondary, tertiary, and quaternary structures and to side-chain orientations and local environments. In favorable cases, the Raman spectrum serves as an empirical signature of protein three-dimensional structure, intramolecular dynamics, and intermolecular interactions. Quantitative analysis of Raman spectral series can be further boosted by advanced statistical approaches of factor analysis that allow fitting of specific theoretical models while reducing the amount of analyzed data. Here, the strengths of Raman spectroscopy are illustrated by considering recent applications from the authors’ work that address (1) subunit folding and recognition in assembly of the icosahedral bacteriophages, (2) orientations of subunit main chains and side chains in native filamentous viruses, (3) roles of cysteine hydrogen bonding in the folding, assembly, and function of virus structural proteins, and (4) structural determinants of protein/DNA recognition in gene regulatory complexes. Conventional Raman and polarized Raman techniques are surveyed.
VytisknoutZobrazeno: 28. 3. 2024 21:05