KŘÍŽ, Zdeněk, Jiří KLUSÁK, Zdena KRIŠTOFÍKOVÁ a Jaroslav KOČA. How Ionic Strength Affects the Conformational Behavior of Human and Rat Beta Amyloids – A Computational Study. PLoS One. San Francisco, CA, USA: Public Library of Science, 2013, roč. 8, č. 5, s. "nestránkováno", 14 s. ISSN 1932-6203. doi:10.1371/journal.pone.0062914.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název How Ionic Strength Affects the Conformational Behavior of Human and Rat Beta Amyloids – A Computational Study
Autoři KŘÍŽ, Zdeněk (203 Česká republika, domácí), Jiří KLUSÁK (203 Česká republika, domácí), Zdena KRIŠTOFÍKOVÁ (203 Česká republika) a Jaroslav KOČA (203 Česká republika, garant, domácí).
Vydání PLoS One, San Francisco, CA, USA, Public Library of Science, 2013, 1932-6203.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 3.534
Kód RIV RIV/00216224:14310/13:00066142
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
Doi http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0062914
UT WoS 000319435600004
Klíčová slova anglicky Amyloid beta; Alzheimers disease; amino acid sequences
Štítky AKR, ok, rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnil: prof. RNDr. Jaroslav Koča, DrSc., učo 610. Změněno: 9. 4. 2014 20:53.
Anotace
Progressive cerebral deposition of amyloid beta occurs in Alzheimers disease and during the aging of certain mammals (human, monkey, dog, bear, cow, cat) but not others (rat, mouse). It is possibly due to different amino acid sequences at positions 5, 10 and 13. To address this issue, we performed series of 100 ns long trajectories (each trajectory was run twice with different initial velocity distribution) on amyloid beta (1–42) with the human and rat amino acid sequence in three different environments: water with only counter ions, water with NaCl at a concentration of 0.15 M as a model of intracellular Na+ concentration at steady state, and water with NaCl at a concentration of 0.30 M as a model of intracellular Na+ concentration under stimulated conditions. We analyzed secondary structure stability, internal hydrogen bonds, and residual fluctuation. It was observed that the change in ionic strength affects the stability of internal hydrogen bonds. Increasing the ionic strength increases atomic fluctuation in the hydrophobic core of the human amyloid, and decreases the atomic fluctuation in the case of rat amyloid. The secondary structure analyses show a stable a-helix part between residues 10 and 20. However, C-terminus of investigated amyloids is much more flexible showing no stable secondary structure elements. Increasing ionic strength of the solvent leads to decreasing stability of the secondary structural elements. The difference in conformational behavior of the three amino acids at position 5, 10 and 13 for human and rat amyloids significantly changes the conformational behavior of the whole peptide.
Návaznosti
ED1.1.00/02.0068, projekt VaVNázev: CEITEC - central european institute of technology
GA305/09/0457, projekt VaVNázev: Testování vazby mezi cerebrosterolem a peptidem amyloidu beta 1-40
Investor: Grantová agentura ČR, Testování vazby mezi cerebrosterolem a peptidem amyloidu beta 1-40
GD301/09/H004, projekt VaVNázev: Molekulární a strukturní biologie vybraných cytostatik. Od mechanistických studií k chemoterapii rakoviny
Investor: Grantová agentura ČR, Molekulární a strukturní biologie vybraných cytostatik. Od mechanických studií k chemoterapii rakoviny
286154, interní kód MUNázev: SYLICA - Synergies of Life and Material Sciences to Create a New Future (Akronym: SYLICA)
Investor: Evropská unie, SYLICA - Synergies of Life and Material Sciences to Create a New Future, Kapacity
VytisknoutZobrazeno: 26. 6. 2022 01:53