TRIPSIANES, Konstantinos, A. FRIBERG, Ch. BARRANDON, M. BROOKS, H. VAN TILBEURGH, B. SERAPHIN a Michael SATTLER. A Novel Protein-Protein Interaction in the RES (REtention and Splicing) Complex. Journal of Biological Chemistry. Bethesda, USA: Amer. Soc. Biochem. Mol. Biol., 2014, roč. 289, č. 41, s. 28640-28650. ISSN 0021-9258. doi:10.1074/jbc.M114.592311.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název A Novel Protein-Protein Interaction in the RES (REtention and Splicing) Complex
Autoři TRIPSIANES, Konstantinos (300 Řecko, garant, domácí), A. FRIBERG (276 Německo), Ch. BARRANDON (250 Francie), M. BROOKS (250 Francie), H. VAN TILBEURGH (250 Francie), B. SERAPHIN (250 Francie) a Michael SATTLER (276 Německo).
Vydání Journal of Biological Chemistry, Bethesda, USA, Amer. Soc. Biochem. Mol. Biol. 2014, 0021-9258.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 4.573
Kód RIV RIV/00216224:14740/14:00079761
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
Doi http://dx.doi.org/10.1074/jbc.M114.592311
UT WoS 000343765400052
Klíčová slova anglicky MESSENGER-RNA RETENTION; RECOGNITION MOTIF; NMR; YEAST; CRYSTALLOGRAPHY; SPLICEOSOME; SYSTEM; DOMAIN; CORE
Štítky kontrola MP, MP, OA, rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Martina Prášilová, učo 342282. Změněno: 25. 3. 2015 10:06.
Anotace
The retention and splicing (RES) complex is a conserved spliceosome-associated module that was shown to enhance splicing of a subset of transcripts and promote the nuclear retention of unspliced pre-mRNAs in yeast. The heterotrimeric RES complex is organized around the Snu17p protein that binds to both the Bud13p and Pml1p subunits. Snu17p exhibits an RRM domain that resembles a U2AF homology motif (UHM) and Bud13p harbors a Trp residue reminiscent of an UHM-ligand motif (ULM). It has therefore been proposed that the interaction between Snu17p and Bud13p resembles canonical UHM-ULM complexes. Here, we have used biochemical and NMR structural analysis to characterize the structure of the yeast Snu17p-Bud13p complex. Unlike known UHMs that sequester the Trp residue of the ULM ligand in a hydrophobic pocket, Snu17p and Bud13p utilize a large interaction surface formed around the two helices of the Snu17p domain. In total 18 residues of the Bud13p ligand wrap around the Snu17p helical surface in an U-turn-like arrangement. The invariant Trp232 in Bud13p is located in the center of the turn, and contacts surface residues of Snu17p. The structural data are supported by mutational analysis and indicate that Snu17p provides an extended binding surface with Bud13p that is notably distinct from canonical UHM-ULM interactions. Our data highlight structural diversity in RRM-protein interactions, analogous to the one seen for nucleic acid interactions.
Návaznosti
EE2.3.20.0042, projekt VaVNázev: Internacionalizace programu Strukturní biologie s důrazem na rozvoj nových směrů výzkumu
VytisknoutZobrazeno: 4. 2. 2023 19:10