HROŠŠOVÁ, Dominika, Tomáš ŠIKORSKÝ, David POTĚŠIL, Marek BARTOŠOVIČ, Josef PASULKA, Zbyněk ZDRÁHAL, Richard ŠTEFL a Štěpánka VAŇÁČOVÁ. RBM7 subunit of the NEXT complex binds U-rich sequences and targets 3 '-end extended forms of snRNAs. Nucleic Acids Research. Oxford: Oxford University Press, 2015, roč. 43, č. 8, s. 4236-4248. ISSN 0305-1048. doi:10.1093/nar/gkv240.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název RBM7 subunit of the NEXT complex binds U-rich sequences and targets 3 '-end extended forms of snRNAs
Autoři HROŠŠOVÁ, Dominika (703 Slovensko, domácí), Tomáš ŠIKORSKÝ (703 Slovensko, domácí), David POTĚŠIL (203 Česká republika, domácí), Marek BARTOŠOVIČ (703 Slovensko, domácí), Josef PASULKA (203 Česká republika, domácí), Zbyněk ZDRÁHAL (203 Česká republika, domácí), Richard ŠTEFL (203 Česká republika, domácí) a Štěpánka VAŇÁČOVÁ (203 Česká republika, garant, domácí).
Vydání Nucleic Acids Research, Oxford, Oxford University Press, 2015, 0305-1048.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Velká Británie
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 9.202
Kód RIV RIV/00216224:14740/15:00081028
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
Doi http://dx.doi.org/10.1093/nar/gkv240
UT WoS 000355317200036
Klíčová slova anglicky RNA-POLYMERASE-II; CRYPTIC UNSTABLE TRANSCRIPTS; STRUCTURAL BASIS; SPLICING REGULATION; POLY(A) POLYMERASE; PROTEOMIC ANALYSIS; PROTEIN-STRUCTURE; QUALITY-CONTROL; EXOSOME; RECOGNITION
Štítky OA, rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Martina Prášilová, učo 342282. Změněno: 18. 11. 2015 13:02.
Anotace
The Nuclear Exosome Targeting (NEXT) complex is a key cofactor of the mammalian nuclear exosome in the removal of Promoter Upstream Transcripts (PROMPTs) and potentially aberrant forms of other noncoding RNAs, such as snRNAs. NEXT is composed of three subunits SKIV2L2, ZCCHC8 and RBM7. We have recently identified the NEXT complex in our screen for oligo(U) RNA-binding factors. Here, we demonstrate that NEXT displays preference for U-rich pyrimidine sequences and this RNA binding is mediated by the RNA recognition motif (RRM) of the RBM7 subunit. We solved the structure of RBM7 RRM and identified two phenylalanine residues that are critical for interaction with RNA. Furthermore, we showed that these residues are required for the NEXT interaction with snRNAs in vivo. Finally, we show that depletion of components of the NEXT complex alone or together with exosome nucleases resulted in the accumulation of mature as well as extended forms of snRNAs. Thus, our data suggest a new scenario in which the NEXT complex is involved in the surveillance of snRNAs and/or biogenesis of snRNPs.
Návaznosti
ED1.1.00/02.0068, projekt VaVNázev: CEITEC - central european institute of technology
GAP305/11/1095, projekt VaVNázev: Funkční a biochemická charakterizace proteinu Dis3L2, třetího lidského homologu hlavní kvasinkové exosomové nukleázy Dis3p
Investor: Grantová agentura ČR, Funkční a biochemická charakterizace proteinu Dis3L2, třetího lidského homologu hlavní kvasinkové exosomové nukleázy Dis3p
GBP305/12/G034, projekt VaVNázev: Centrum biologie RNA
084316/Z/07/Z, interní kód MUNázev: Polyadenylation and mechanisms of nuclear RNA quality control
Investor: Wellcome Trust, Polyadenylation and mechanisms of nuclear RNA quality control
VytisknoutZobrazeno: 26. 6. 2022 01:32