MRÁZKOVÁ, Jana, Lenka MALINOVSKÁ a Michaela WIMMEROVÁ. A point mutation led to overturn in sugar-binding specificity of lectin RS-IIL from PA-IIL lectin superfamily. In XVII. Setkání biochemiků a molekulárních biologů. ISBN 978-80-210-8015-7. 2015.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název A point mutation led to overturn in sugar-binding specificity of lectin RS-IIL from PA-IIL lectin superfamily
Název česky Bodová mutace vedla k převrácení cukerné specifity lektinu RS-IIL z lektinové nadrodiny PA-IIL
Autoři MRÁZKOVÁ, Jana (203 Česká republika, domácí), Lenka MALINOVSKÁ (203 Česká republika, domácí) a Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, garant, domácí).
Vydání XVII. Setkání biochemiků a molekulárních biologů, 2015.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Konferenční abstrakt
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Česká republika
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Kód RIV RIV/00216224:14310/15:00081460
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
ISBN 978-80-210-8015-7
Klíčová slova česky lektiny; RS-IIL; Ralstonia solanacearum; PA-IIL lektinová nadrodina; změna cukerné specifity; místně-cílená mutageneze; jedna bodová mutace
Klíčová slova anglicky lectins; RS-IIL; Ralstonia solanacearum; PA-IIL lectin superfamily; sugar-binding specificity change; site-directed mutagenesis; one point mutation
Štítky AKR
Změnil Změnila: Ing. Andrea Mikešková, učo 137293. Změněno: 28. 4. 2016 15:29.
Anotace
The so-called “PA-IIL lectin superfamily” includes several lectins from human opportunistic pathogens: PA-IIL (from Pseudomonas aeruginosa), CV-IIL (from Chromobacterium violaceum), BC2L-A and C-terminal domain from BC2L-C (from Burkholderia cenocepacia). Also, it includes one lectin from important plant pathogen: RS-IIL (from Ralstonia solanacearum). All these lectins are homologues with significant sequential and structural similarities but they differ in sugar-binding specificity. This fact is caused by differences in three amino acids which are arranged in the so-called “specificity binding loop” (amino acids at positions 22-23-24). The previous study, which was focused on investigation of fine specificity of PA-IIL, confirmed that amino acid at position 22 is mainly responsible for sugar binding specificity. Specific amino acid substitution in this position led to change of sugar preference of PA-IIL to the RS-IIL one. In this work, we prepared a mutant of the RS-IIL lectin with substitution of amino acid at position 22 to the one present in PA-IIL “specificity loop” to test possibility of changing of sugar preference to the PA IIL one.
Anotace česky
Tzv. PA-IIL lektinová nadrodina zahrnuje několik lektinů z lidských oportunních patogenů: PA-IIL (z Pseudomonas aeruginosa), CV-IIL (z Chromobacterium violaceum), BC2L-A a C-terminální doménu lektinu BC2L-C (z Burkholderia cenocepacia). Také zahrnuje jeden lektin z důležitého rostlinného patogenu: RS-IIL (z Ralstonia solanacearum). Všechny tyto letiny jsou homology s významnými sekvenčními a strukturními podobnostmi, ale liší se ve své cukerné specifitě. Tento fakt je způsoben v rozdílech tří aminokyselin, které jsou uspořádány v tzv. „smyčce specificity“. Předchozí studie, která byla zaměřena na stanovení přesné specificity lektinu PA-IIL, potvrdila, že amino kyselina v pozici 22 je nejvíce zodpovědná za cukernou specificitu. Specifická substituce aminokyseliny v této pozici vedla ke změně cukerné preference lektinu PA-IIL na takovou, kterou má lektin RS-IIL. V této práci jsme připravili mutanta lektinu RS-IIL se substitucí aminokyseliny za takovou, která je přítomna v „smyčce specificity“ lektinu PA-IIL, abychom otestovali, jestli dojde ke změně cukerné preference lektinu RS-IIL na takovou, kterou má lektin PA-IIL.
Návaznosti
ED1.1.00/02.0068, projekt VaVNázev: CEITEC - central european institute of technology
GA13-25401S, projekt VaVNázev: Studium proteinů z patogenů zapojených do rozpoznávání hostitelského organismu
Investor: Grantová agentura ČR, Studium proteinu z patogenu zapojených do rozpoznávání hostitelského organismu
VytisknoutZobrazeno: 29. 3. 2024 01:36