Detailed Information on Publication Record
2015
A point mutation led to overturn in sugar-binding specificity of lectin RS-IIL from PA-IIL lectin superfamily
MRÁZKOVÁ, Jana, Lenka MALINOVSKÁ and Michaela WIMMEROVÁBasic information
Original name
A point mutation led to overturn in sugar-binding specificity of lectin RS-IIL from PA-IIL lectin superfamily
Name in Czech
Bodová mutace vedla k převrácení cukerné specifity lektinu RS-IIL z lektinové nadrodiny PA-IIL
Authors
MRÁZKOVÁ, Jana (203 Czech Republic, belonging to the institution), Lenka MALINOVSKÁ (203 Czech Republic, belonging to the institution) and Michaela WIMMEROVÁ (203 Czech Republic, guarantor, belonging to the institution)
Edition
XVII. Setkání biochemiků a molekulárních biologů, 2015
Other information
Language
English
Type of outcome
Konferenční abstrakt
Field of Study
10600 1.6 Biological sciences
Country of publisher
Czech Republic
Confidentiality degree
není předmětem státního či obchodního tajemství
RIV identification code
RIV/00216224:14310/15:00081460
Organization unit
Faculty of Science
ISBN
978-80-210-8015-7
Keywords (in Czech)
lektiny; RS-IIL; Ralstonia solanacearum; PA-IIL lektinová nadrodina; změna cukerné specifity; místně-cílená mutageneze; jedna bodová mutace
Keywords in English
lectins; RS-IIL; Ralstonia solanacearum; PA-IIL lectin superfamily; sugar-binding specificity change; site-directed mutagenesis; one point mutation
Tags
Změněno: 28/4/2016 15:29, Ing. Andrea Mikešková
V originále
The so-called “PA-IIL lectin superfamily” includes several lectins from human opportunistic pathogens: PA-IIL (from Pseudomonas aeruginosa), CV-IIL (from Chromobacterium violaceum), BC2L-A and C-terminal domain from BC2L-C (from Burkholderia cenocepacia). Also, it includes one lectin from important plant pathogen: RS-IIL (from Ralstonia solanacearum). All these lectins are homologues with significant sequential and structural similarities but they differ in sugar-binding specificity. This fact is caused by differences in three amino acids which are arranged in the so-called “specificity binding loop” (amino acids at positions 22-23-24). The previous study, which was focused on investigation of fine specificity of PA-IIL, confirmed that amino acid at position 22 is mainly responsible for sugar binding specificity. Specific amino acid substitution in this position led to change of sugar preference of PA-IIL to the RS-IIL one. In this work, we prepared a mutant of the RS-IIL lectin with substitution of amino acid at position 22 to the one present in PA-IIL “specificity loop” to test possibility of changing of sugar preference to the PA IIL one.
In Czech
Tzv. PA-IIL lektinová nadrodina zahrnuje několik lektinů z lidských oportunních patogenů: PA-IIL (z Pseudomonas aeruginosa), CV-IIL (z Chromobacterium violaceum), BC2L-A a C-terminální doménu lektinu BC2L-C (z Burkholderia cenocepacia). Také zahrnuje jeden lektin z důležitého rostlinného patogenu: RS-IIL (z Ralstonia solanacearum). Všechny tyto letiny jsou homology s významnými sekvenčními a strukturními podobnostmi, ale liší se ve své cukerné specifitě. Tento fakt je způsoben v rozdílech tří aminokyselin, které jsou uspořádány v tzv. „smyčce specificity“. Předchozí studie, která byla zaměřena na stanovení přesné specificity lektinu PA-IIL, potvrdila, že amino kyselina v pozici 22 je nejvíce zodpovědná za cukernou specificitu. Specifická substituce aminokyseliny v této pozici vedla ke změně cukerné preference lektinu PA-IIL na takovou, kterou má lektin RS-IIL. V této práci jsme připravili mutanta lektinu RS-IIL se substitucí aminokyseliny za takovou, která je přítomna v „smyčce specificity“ lektinu PA-IIL, abychom otestovali, jestli dojde ke změně cukerné preference lektinu RS-IIL na takovou, kterou má lektin PA-IIL.
Links
| ED1.1.00/02.0068, research and development project |
| ||
| GA13-25401S, research and development project |
|