KUČERA, Jiří, Ondrej ŠEDO, David POTĚŠIL, Oldřich JANICZEK, Zbyněk ZDRÁHAL and Martin MANDL. Comparative proteomic analysis of sulfur-oxidizing Acidithiobacillus ferrooxidans CCM 4253 cultures having lost the ability to couple anaerobic elemental sulfur oxidation with ferric iron reduction. Research in Microbiology. Amsterdam: Elsevier Science, 2016, vol. 167, No 7, p. 587-594. ISSN 0923-2508. Available from: https://dx.doi.org/10.1016/j.resmic.2016.06.009.
Other formats:   BibTeX LaTeX RIS
Basic information
Original name Comparative proteomic analysis of sulfur-oxidizing Acidithiobacillus ferrooxidans CCM 4253 cultures having lost the ability to couple anaerobic elemental sulfur oxidation with ferric iron reduction
Name in Czech Srovnávací proteomická analýza sirných kultur Acidithiobacillus ferrooxidans CCM 4253, které ztratily schopnost propojit anaerobní oxidaci elementární síry s redukcí železa(III)
Authors KUČERA, Jiří (203 Czech Republic, belonging to the institution), Ondrej ŠEDO (203 Czech Republic), David POTĚŠIL (203 Czech Republic), Oldřich JANICZEK (203 Czech Republic, belonging to the institution), Zbyněk ZDRÁHAL (203 Czech Republic) and Martin MANDL (203 Czech Republic, guarantor, belonging to the institution).
Edition Research in Microbiology, Amsterdam, Elsevier Science, 2016, 0923-2508.
Other information
Original language English
Type of outcome Article in a journal
Field of Study 10600 1.6 Biological sciences
Country of publisher Netherlands
Confidentiality degree is not subject to a state or trade secret
Impact factor Impact factor: 2.549
RIV identification code RIV/00216224:14310/16:00088101
Organization unit Faculty of Science
Doi http://dx.doi.org/10.1016/j.resmic.2016.06.009
UT WoS 000383293900007
Keywords (in Czech) Acidithiobacillus ferrooxidans; Anaerobní respirační dráha; Metabolismus síry; Redukce železa; Proteomika
Keywords in English Acidithiobacillus ferrooxidans; Anaerobic respiratory pathway; Sulfur metabolism; Ferric iron reduction; Proteomics
Tags AKR, rivok
Tags International impact, Reviewed
Changed by Changed by: Ing. Andrea Mikešková, učo 137293. Changed: 26/4/2017 22:13.
Abstract
In extremely acidic environments, ferric iron can be a thermodynamically favorable electron acceptor during elemental sulfur oxidation by some Acidithiobacillus spp. under anoxic conditions. Quantitative 2D-PAGE proteomic analysis of a resting cell suspension of a sulfur-grown Acidithiobacillus ferrooxidans CCM 4253 subculture that had lost its iron-reducing activity revealed 147 protein spots that were downregulated relative to an iron-reducing resting cell suspension of the antecedent sulfur-oxidizing culture and 111 that were upregulated. Tandem mass spectrometric analysis of strongly downregulated spots identified several physiologically important proteins that apparently play roles in ferrous iron oxidation, including the outer membrane cytochrome Cyc2 and rusticyanin. Other strongly repressed proteins were associated with sulfur metabolism, including heterodisulfide reductase, thiosulfate:quinone oxidoreductase and sulfide:quinone reductase. Transcript-level analyses revealed additional downregulation of other respiratory genes. Components of the iron-oxidizing system thus apparently play central roles in anaerobic sulfur oxidation coupled with ferric iron reduction in the studied microbial strain.
Abstract (in Czech)
Ve velmi kyselém prostředí mohou být Fe(III) ionty termodynamicky výhodným akceptorem elektronů během oxidace elementární síry za anaerobních podmínek u některých druhů Acidithiobacillus. Kvantitativní 2D-PAGE proteomická analýza suspenze klidových buněk sirné subkultury Acidithiobacillus ferrooxidans CCM 4253, která ztratila svou schopnost redukovat Fe(III), odhalila 147 proteinových spotů, jejichž intenzita byla snížena a 111 spotů, jejichž intenzita byla zvýšena vzhledem ke klidové buněčné suspenzi předešlé sirné kultury, která ještě byla schopna redukovat Fe(III). Analýza výrazně snížených spotů pomocí tandemové hmotnostní spektrometrie identifikovala několik fyziologicky důležitých proteinů, které zjevně hrají roli při oxidaci železa, jako je membránový cytochrom Cyc2 anebo rusticyanin. Mezi dalšími proteiny, jejichž exprese byla silně potlačena, byly proteiny spjaty s metabolismem síry včetně heterodisulfidreduktasy, thiosíran:chinonoxidoreduktasy a sulfid:chinonreduktasy. Následná analýza na úrovni RNA odhalila deregulaci i některých dalších respiračních genů. Části systému oxidace železa tak zřejmě hrají ústřední roli i během anaerobní oxidace síry, a to při redukci železa, u studovaného mikrobiálního kmene.
Links
GP14-27075P, research and development projectName: Mechanismus bakteriální anaerobní oxidace síry ovlivňující acidifikaci prostředí sulfidových odpadů
Investor: Czech Science Foundation
PrintDisplayed: 28/4/2024 09:43