KUBÍČEK, Karel, Magdaléna KREJČÍKOVÁ, Pavel BRÁZDA, Eliška ŠMIŘÁKOVÁ, Jiří NOVÁČEK, Patrick CRAMER a Richard ŠTEFL. What are the key aspects of interaction between RNA polymerase II C-terminal domain phosphorylated on tyrosine-1 and the elongation factors. In 41st FEBS Congress on Molecular and Systems Biology for a Better Life. 2016. ISSN 1742-464X.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název What are the key aspects of interaction between RNA polymerase II C-terminal domain phosphorylated on tyrosine-1 and the elongation factors
Autoři KUBÍČEK, Karel (203 Česká republika, domácí), Magdaléna KREJČÍKOVÁ (203 Česká republika, domácí), Pavel BRÁZDA (203 Česká republika, domácí), Eliška ŠMIŘÁKOVÁ (203 Česká republika, domácí), Jiří NOVÁČEK (203 Česká republika, domácí), Patrick CRAMER (276 Německo) a Richard ŠTEFL (203 Česká republika, garant, domácí).
Vydání 41st FEBS Congress on Molecular and Systems Biology for a Better Life, 2016.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Konferenční abstrakt
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 3.902
Kód RIV RIV/00216224:14740/16:00096391
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
ISSN 1742-464X
UT WoS 000383616900059
Klíčová slova anglicky RNA polymerase II; CTD; tSH2 Spt6; elongation factor; structural biology; NMR; transcription
Štítky rivok
Změnil Změnila: Mgr. Eva Špillingová, učo 110713. Změněno: 9. 11. 2017 09:03.
Anotace
Post-translational modifications of the consensus motif Y1-S2-P3-T4-S5-P6-S7 of the C-terminal domain (CTD) of RNA polymerase II are since last decade known as the “CTD code”. These modifications are dynamic and specific for each phase of the transcriptional cycle. Increased phosphorylation levels of Y1 during the productive elongation prevents binding of termination factors, and stimulates recruitment of elongation factors. However, there is no structural information on how the phosphotyrosine modified CTD is recognized by these elongation factors. To investigate phosphotyrosine recognition, we employed integrative approach to structural biology–namely combination of solution nuclear magnetic resonance, small angle X-ray scattering, mass spectrometry and X-ray crystallography, supported by functional studies with point/multiple mutations. We will present the structural data for phosphotyrosine recognition within the CTD by the elongation factor, which help to decipher how this important CTD modification mark is read out by transcription factors.
Návaznosti
LQ1601, projekt VaVNázev: CEITEC 2020 (Akronym: CEITEC2020)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CEITEC 2020
VytisknoutZobrazeno: 25. 4. 2024 19:30