HOUSER, Josef, Gita JANČAŘÍKOVÁ, Gabriel DEMO, Pavel DOBEŠ, Pavel HYRŠL a Michaela WIMMEROVÁ. Novel bangle lectin from Photorhabdus asymbiotica: sugar-binding specificity, structure and interaction with host immune system. 2017. ISSN 1211-5894.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Novel bangle lectin from Photorhabdus asymbiotica: sugar-binding specificity, structure and interaction with host immune system
Název česky Nový bangle-lektin z Photorhabdus asymbiotica: specifita vůči sacharidům, struktura a interakce s imunitním systémem hostitele
Autoři HOUSER, Josef (203 Česká republika, domácí), Gita JANČAŘÍKOVÁ (203 Česká republika, domácí), Gabriel DEMO (703 Slovensko, domácí), Pavel DOBEŠ (203 Česká republika, domácí), Pavel HYRŠL (203 Česká republika, domácí) a Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, garant, domácí).
Vydání 2017.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Konferenční abstrakt
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Česká republika
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Kód RIV RIV/00216224:14740/17:00094888
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
ISSN 1211-5894
Klíčová slova česky lektin Photorhabdus struktura imunita
Klíčová slova anglicky lectin Photorhabdus structure immunity
Štítky rivok
Změnil Změnil: Mgr. Josef Houser, Ph.D., učo 77781. Změněno: 17. 8. 2017 14:21.
Anotace
Photorhabdus asymbiotica is gram-negative bioluminescent bacteria living in a symbiotic relationship with nematodes from the genus Heterorhabditis. Together with nematode it forms a complex that is highly pathogenic for insects. However, while other three recognized species of the Photorhabdus genus are strictly entomopathogenic, P. asymbiotica is unique in its ability to act as an emerging human pathogen as well. Analysis of the P. asymbiotica genome identified a novel lectin designated PHL. Recombinant protein was purified and characterized. It exhibited high affinity for fucosylated carbohydrates including saccharides from bacterial cell wall or human blood epitopes. It inhibits the production of reactive oxygen species in human blood and antimicrobial activity both in human blood, serum and insect haemolymph. The structure analysis of these complexes revealed an unusual organization of binding sites that was not observed in any other lectin so far. The presence of high number of binding sites per monomer together with protein dimerization enables high affinity of the lectin towards potential interacting surfaces, e.g. bacteria, immune cells or host epithelia. These results suggest that PHL might play a crucial role in the interaction of P. asymbiotica with both human and insect hosts.
Návaznosti
GA13-25401S, projekt VaVNázev: Studium proteinů z patogenů zapojených do rozpoznávání hostitelského organismu
Investor: Grantová agentura ČR, Studium proteinu z patogenu zapojených do rozpoznávání hostitelského organismu
LM2015043, projekt VaVNázev: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii (Akronym: CIISB)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Czech Infrastructure for Integrative Structural Biology
LQ1601, projekt VaVNázev: CEITEC 2020 (Akronym: CEITEC2020)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CEITEC 2020
VytisknoutZobrazeno: 25. 4. 2024 08:24