Informační systém MU
VIDOVÁ, Veronika a Zdeněk SPÁČIL. A review on mass spectrometry-based quantitative proteomics: Targeted and data independent acquisition. Analytica Chimica Acta. Amsterdam: Elsevier Science publishers, 2017, roč. 964, April, s. 7-23. ISSN 0003-2670. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1016/j.aca.2017.01.059.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název A review on mass spectrometry-based quantitative proteomics: Targeted and data independent acquisition
Autoři VIDOVÁ, Veronika (203 Česká republika, domácí) a Zdeněk SPÁČIL (203 Česká republika, garant, domácí).
Vydání Analytica Chimica Acta, Amsterdam, Elsevier Science publishers, 2017, 0003-2670.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10406 Analytical chemistry
Stát vydavatele Nizozemské království
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 5.123
Kód RIV RIV/00216224:14310/17:00097721
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
Doi http://dx.doi.org/10.1016/j.aca.2017.01.059
UT WoS 000398434700002
Klíčová slova anglicky Targeted quantitative proteomics tutorial; Selected/multiple reaction monitoring (SRM/MRM); Parallel reaction monitoring (PRM); Tandem mass spectrometry (MS/MS); Data independent acquisition (DIA)
Štítky NZ, rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Ing. Nicole Zrilić, učo 240776. Změněno: 27. 3. 2018 21:42.
Anotace
Mass spectrometry (MS) based proteomics have achieved a near- complete proteome coverage in humans and in several other organisms, producing a wealth of information stored in databases and bioinformatics resources. Recent implementation of selected/multiple reaction monitoring (SRM/MRM) technology in targeted proteomics introduced the possibility of quantitatively follow-up specific protein targets in a hypothesis-driven experiment. In contrast to immunoaffinity-based workflows typically used in biological and clinical research for protein quantification, SRM/MRM is characterized by high selectivity, large capacity for multiplexing (approx.200 proteins per analysis) and rapid, cost-effective transition from assay development to deployment. The concept of SRM/MRM utilizes triple quadrupole (QqQ) mass analyzer to provide inherent reproducibility, unparalleled sensitivity and selectivity to efficiently differentiate isoforms, post-translational modifications and mutated forms of proteins. SRMlike targeted acquisitions such as parallel reaction monitoring (PRM) are pioneered on high resolution/accurate mass (HR/AM) platforms based on the quadrupole-orbitrap (Q-orbitrap) mass spectrometer. The expansion of HR/AM also caused development in data independent acquisition (DIA). This review presents a step-by-step tutorial on development of SRM/MRM protein assay intended for researchers without prior experience in proteomics. We discus practical aspects of SRM-based quantitative proteomics workflow, summarize milestones in basic biological and medical research as well as recent trends and emerging techniques.
Návaznosti
EF15_003/0000469, projekt VaVNázev: Cetocoen Plus
LM2015051, projekt VaVNázev: Centrum pro výzkum toxických látek v prostředí (Akronym: RECETOX RI)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Výzkumná infrastruktura RECETOX
Zobrazeno: 23. 6. 2024 12:51