BENEŠÍK, Martin, Jiří NOVÁČEK, Lubomír JANDA, Radka DOPITOVÁ, Markéta PERNISOVÁ, Kateřina MELKOVÁ, Lenka TISAKOVA, Jiří DOŠKAŘ, Lukáš ŽÍDEK, Jan HEJÁTKO a Roman PANTŮČEK. Role of SH3b binding domain in a natural deletion mutant of Kayvirus endolysin LysF1 with a broad range of lytic activity. Virus Genes. DORDRECHT: Springer US, 2018, roč. 54, č. 1, s. 130-139. ISSN 0920-8569. doi:10.1007/s11262-017-1507-2.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Role of SH3b binding domain in a natural deletion mutant of Kayvirus endolysin LysF1 with a broad range of lytic activity
Autoři BENEŠÍK, Martin (203 Česká republika, domácí), Jiří NOVÁČEK (203 Česká republika, domácí), Lubomír JANDA (203 Česká republika, domácí), Radka DOPITOVÁ (203 Česká republika, domácí), Markéta PERNISOVÁ (203 Česká republika, domácí), Kateřina MELKOVÁ (203 Česká republika, domácí), Lenka TISAKOVA (703 Slovensko), Jiří DOŠKAŘ (203 Česká republika, domácí), Lukáš ŽÍDEK (203 Česká republika, domácí), Jan HEJÁTKO (203 Česká republika, domácí) a Roman PANTŮČEK (203 Česká republika, garant, domácí).
Vydání Virus Genes, DORDRECHT, Springer US, 2018, 0920-8569.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10603 Genetics and heredity
Stát vydavatele Nizozemsko
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 1.616
Kód RIV RIV/00216224:14310/18:00102396
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
Doi http://dx.doi.org/10.1007/s11262-017-1507-2
UT WoS 000426078400015
Klíčová slova anglicky Staphylococcus bacteriophage; Endolysin; Endopeptidases; Enzybiotics; Src homology domains; Staphylococcal infections
Štítky CF CELLIM, CF NMR, NZ, rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D., učo 106624. Změněno: 8. 3. 2019 13:05.
Anotace
The spontaneous host-range mutants 812F1 and K1/420 are derived from polyvalent phage 812 that is almost identical to phage K, belonging to family Myoviridae and genus Kayvirus. Phage K1/420 is used for the phage therapy of staphylococcal infections. Endolysin of these mutants designated LysF1, consisting of an N-terminal cysteine-histidine-dependent aminohydrolase/peptidase (CHAP) domain and C-terminal SH3b cell wall-binding domain, has deleted middle amidase domain compared to wild-type endolysin. In this work, LysF1 and both its domains were prepared as recombinant proteins and their function was analyzed. LysF1 had an antimicrobial effect on 31 Staphylococcus species of the 43 tested. SH3b domain influenced antimicrobial activity of LysF1, since the lytic activity of the truncated variant containing the CHAP domain alone was decreased. The results of a co-sedimentation assay of SH3b domain showed that it was able to bind to three types of purified staphylococcal peptidoglycan 11.2, 11.3, and 11.8 that differ in their peptide bridge, but also to the peptidoglycan type 11.5 of Streptococcus uberis, and this capability was verified in vivo using the fusion protein with GFP and fluorescence microscopy. Using several different approaches, including NMR, we have not confirmed the previously proposed interaction of the SH3b domain with the pentaglycine bridge in the bacterial cell wall. The new naturally raised deletion mutant endolysin LysF1 is smaller than LysK, has a broad lytic spectrum, and therefore is an appropriate enzyme for practical use. The binding spectrum of SH3b domain covering all known staphylococcal peptidoglycan types is a promising feature for creating new chimeolysins by combining it with more effective catalytic domains.
Návaznosti
LM2015043, projekt VaVNázev: Česká infrastruktura pro integrativní strukturní biologii (Akronym: CIISB)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Czech Infrastructure for Integrative Structural Biology
LM2015062, projekt VaVNázev: Národní infrastruktura pro biologické a medicínské zobrazování
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, National research infrastructure for biological and medical imaging
LQ1601, projekt VaVNázev: CEITEC 2020 (Akronym: CEITEC2020)
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, CEITEC 2020
NV16-29916A, projekt VaVNázev: Využití bakteriofágů v léčbě nozokomiálních infekcí spojených s multirezistencí či tvorbou biofilmu
VytisknoutZobrazeno: 9. 8. 2022 19:49