Informační systém MU
MELKOVÁ, Kateřina, Vojtěch ZAPLETAL, Subhash NARASIMHAN, Séverine JANSEN, Jozef HRITZ, R. SKRABANA, M. ZWECKSTETTER, M. RINGKJOBING JENSEN, M. BLACKLEDGE a Lukáš ŽÍDEK. Structure and Functions of Microtubule Associated Proteins Tau and MAP2c: Similarities and Differences. Biomolecules. Basel, Switzerland: MDPI AG, 2019, roč. 9, č. 3, s. 105-136. ISSN 2218-273X. doi:10.3390/biom9030105.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Structure and Functions of Microtubule Associated Proteins Tau and MAP2c: Similarities and Differences
Autoři MELKOVÁ, Kateřina (203 Česká republika, domácí), Vojtěch ZAPLETAL (203 Česká republika, domácí), Subhash NARASIMHAN (356 Indie, domácí), Séverine JANSEN (250 Francie, domácí), Jozef HRITZ (703 Slovensko, domácí), R. SKRABANA (703 Slovensko), M. ZWECKSTETTER (276 Německo), M. RINGKJOBING JENSEN (250 Francie), M. BLACKLEDGE (250 Francie) a Lukáš ŽÍDEK (203 Česká republika, garant, domácí).
Vydání Biomolecules, Basel, Switzerland, MDPI AG, 2019, 2218-273X.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10608 Biochemistry and molecular biology
Stát vydavatele Švýcarsko
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 4.082
Kód RIV RIV/00216224:14740/19:00109608
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
Doi http://dx.doi.org/10.3390/biom9030105
UT WoS 000464413600001
Klíčová slova anglicky microtubule associated protein; tau; intrinsically disordered protein; phosphorylation; nuclear magnetic resonance
Štítky rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D., učo 106624. Změněno: 5. 3. 2020 09:45.
Anotace
The stability and dynamics of cytoskeleton in brain nerve cells are regulated by microtubule associated proteins (MAPs), tau and MAP2. Both proteins are intrinsically disordered and involved in multiple molecular interactions important for normal physiology and pathology of chronic neurodegenerative diseases. Nuclear magnetic resonance and cryo-electron microscopy recently revealed propensities of MAPs to form transient local structures and long-range contacts in the free state, and conformations adopted in complexes with microtubules and filamentous actin, as well as in pathological aggregates. In this paper, we compare the longest, 441-residue brain isoform of tau (tau40), and a 467-residue isoform of MAP2, known as MAP2c. For both molecules, we present transient structural motifs revealed by conformational analysis of experimental data obtained for free soluble forms of the proteins. We show that many of the short sequence motifs that exhibit transient structural features are linked to functional properties, manifested by specific interactions. The transient structural motifs can be therefore classified as molecular recognition elements of tau40 and MAP2c. Their interactions are further regulated by post-translational modifications, in particular phosphorylation. The structure-function analysis also explains differences between biological activities of tau40 and MAP2c.
Návaznosti
LTC17078, projekt VaVNázev: Studium interakcí domén přirozeně neuspořádaného proteinu MAP2c (microtubule- associated protein 2c) s jeho vazebnými partnery pomocí výpočetních metod a nukleární magnetické rezonance
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, INTER-EXCELLENCE, INTER-COST
Zobrazeno: 1. 12. 2021 01:59