Informační systém MU
HELMA, R., P. BAZANTOVA, M. PETR, M. ADAMIK, D. RENCIUK, V. TICHY, A. PASTUCHOVA, Z. SOLDANOVA, P. PECINKA, R.P. BOWATER, Miroslav FOJTA a M. BRAZDOVA. p53 Binds Preferentially to Non-B DNA Structures Formed by the Pyrimidine-Rich Strands of GAA center dot TTC Trinucleotide Repeats Associated with Friedreich's Ataxia. Molecules. BASEL: Mayer und Muller, 2019, roč. 24, č. 11, s. 2078-2091. ISSN 1420-3049. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.3390/molecules24112078.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název p53 Binds Preferentially to Non-B DNA Structures Formed by the Pyrimidine-Rich Strands of GAA center dot TTC Trinucleotide Repeats Associated with Friedreich's Ataxia
Autoři HELMA, R. (203 Česká republika), P. BAZANTOVA (203 Česká republika), M. PETR (203 Česká republika), M. ADAMIK (203 Česká republika), D. RENCIUK (203 Česká republika), V. TICHY (203 Česká republika), A. PASTUCHOVA (203 Česká republika), Z. SOLDANOVA (203 Česká republika), P. PECINKA (203 Česká republika), R.P. BOWATER (826 Velká Británie a Severní Irsko), Miroslav FOJTA (203 Česká republika, garant, domácí) a M. BRAZDOVA (203 Česká republika).
Vydání Molecules, BASEL, Mayer und Muller, 2019, 1420-3049.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10608 Biochemistry and molecular biology
Stát vydavatele Švýcarsko
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 3.267
Kód RIV RIV/00216224:14740/19:00110732
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
Doi http://dx.doi.org/10.3390/molecules24112078
UT WoS 000472631000051
Klíčová slova anglicky trinucleotide repeat; p53; non-B DNA; DNA hairpin; DNA-protein; frataxin
Štítky BISON, rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Mgr. Pavla Foltynová, Ph.D., učo 106624. Změněno: 13. 2. 2020 13:23.
Anotace
Expansions of trinucleotide repeats (TNRs) are associated with genetic disorders such as Friedreich's ataxia. The tumor suppressor p53 is a central regulator of cell fate in response to different types of insults. Sequence and structure-selective modes of DNA recognition are among the main attributes of p53 protein. The focus of this work was analysis of the p53 structure-selective recognition of TNRs associated with human neurodegenerative diseases. Here, we studied binding of full length p53 and several deletion variants to TNRs folded into DNA hairpins or loops. We demonstrate that p53 binds to all studied non-B DNA structures, with a preference for non-B DNA structures formed by pyrimidine (Py) rich strands. Using deletion mutants, we determined the C-terminal DNA binding domain of p53 to be crucial for recognition of such non-B DNA structures. We also observed that p53 in vitro prefers binding to the Py-rich strand over the purine (Pu) rich strand in non-B DNA substrates formed by sequence derived from the first intron of the frataxin gene. The binding of p53 to this region was confirmed using chromatin immunoprecipitation in human Friedreich's ataxia fibroblast and adenocarcinoma cells. Altogether these observations provide further evidence that p53 binds to TNRs' non-B DNA structures.
Návaznosti
692068, interní kód MUNázev: BISON - Bridging Structural Biology with Biological Synthesis and Self Assembly to Reveal Key Processes in Living Systems (Akronym: BISON)
Investor: Evropská unie, BISON - Bridging Structural Biology with Biological Synthesis and Self Assembly to Reveal Key Processes in Living Systems, Spreading excellence and widening participation
Zobrazeno: 24. 4. 2024 22:26