SCHUITEN, Eva D., Christoffel P. S. BADENHORST, Gottfried J. PALM, Leona BERNDT, Michael LAMMERS, Jan MIČAN, David BEDNÁŘ, Jiří DAMBORSKÝ a Uwe T. BORNSCHEUER. Promiscuous Dehalogenase Activity of the Epoxide Hydrolase CorEH from Corynebacterium sp. C12. ACS Catalysis. WASHINGTON: AMER CHEMICAL SOC, 2021, roč. 11, č. 10, s. 6113-6120. ISSN 2155-5435. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1021/acscatal.1c00851. |
Další formáty:
BibTeX
LaTeX
RIS
|
Základní údaje | |
---|---|
Originální název | Promiscuous Dehalogenase Activity of the Epoxide Hydrolase CorEH from Corynebacterium sp. C12 |
Autoři | SCHUITEN, Eva D. (276 Německo), Christoffel P. S. BADENHORST (276 Německo), Gottfried J. PALM (276 Německo), Leona BERNDT (276 Německo), Michael LAMMERS (276 Německo), Jan MIČAN (203 Česká republika, domácí), David BEDNÁŘ (203 Česká republika, domácí), Jiří DAMBORSKÝ (203 Česká republika, garant, domácí) a Uwe T. BORNSCHEUER (276 Německo). |
Vydání | ACS Catalysis, WASHINGTON, AMER CHEMICAL SOC, 2021, 2155-5435. |
Další údaje | |
---|---|
Originální jazyk | angličtina |
Typ výsledku | Článek v odborném periodiku |
Obor | 10403 Physical chemistry |
Stát vydavatele | Spojené státy |
Utajení | není předmětem státního či obchodního tajemství |
WWW | URL |
Impakt faktor | Impact factor: 13.700 |
Kód RIV | RIV/00216224:14310/21:00121799 |
Organizační jednotka | Přírodovědecká fakulta |
Doi | http://dx.doi.org/10.1021/acscatal.1c00851 |
UT WoS | 000656056200020 |
Klíčová slova anglicky | catalytic promiscuity; Corynebacterium; epoxide hydrolase; haloalkane dehalogenase; dual activity |
Štítky | podil, rivok |
Příznaky | Mezinárodní význam, Recenzováno |
Změnil | Změnila: Mgr. Marie Šípková, DiS., učo 437722. Změněno: 21. 2. 2023 14:15. |
Anotace |
---|
Haloalkane dehalogenases and epoxide hydrolases are phylogenetically related and structurally homologous enzymes that use nucleophilic aspartate residues for an S(N)2 attack on their substrates. Despite their mechanistic similarities, no enzymes are known that exhibit both epoxide hydrolase and dehalogenase activity. We screened a subset of epoxide hydrolases, closely related to dehalogenases, for dehalogenase activity and found that the epoxide hydrolase CorEH from Corynebacterium sp. C12 exhibits promiscuous dehalogenase activity. Compared to the hydrolysis of epoxides like cyclohexene oxide (1.41 mu mol min(-1) mg(-1)), the dehalogenation of haloalkanes like 1-bromobutane (0.25 nmol min(-1) mg(-1)) is about 5000-fold lower. In addition to the activity with 1-bromobutane, dehalogenase activity was detected with other substrates like 1-bromohexane, 1,2-dibromoethane, 1-iodobutane, and 1-iodohexane. This study shows that dual epoxide hydrolase and dehalogenase activity can be present in one naturally occurring protein scaffold. |