DOMANSKA, Ausra, Justin W FLATT, Joonas J J JUKONEN, James A GERAETS a Sarah J BUTCHER. A 2.8-Angstrom-Resolution Cryo-Electron Microscopy Structure of Human Parechovirus 3 in Complex with Fab from a Neutralizing Antibody. Journal of Virology. WASHINGTON: American Society for Microbiology, 2019, roč. 93, č. 4, 12 s. ISSN 0022-538X. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1128/JVI.01597-18.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název A 2.8-Angstrom-Resolution Cryo-Electron Microscopy Structure of Human Parechovirus 3 in Complex with Fab from a Neutralizing Antibody
Autoři DOMANSKA, Ausra, Justin W FLATT, Joonas J J JUKONEN, James A GERAETS a Sarah J BUTCHER.
Vydání Journal of Virology, WASHINGTON, American Society for Microbiology, 2019, 0022-538X.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10607 Virology
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 4.501
Organizační jednotka CIISB
Doi http://dx.doi.org/10.1128/JVI.01597-18
UT WoS 000457744600013
Klíčová slova anglicky cryo-EM; genome packaging; human parechovirus 3; neutralizing antibodies; picornavirus
Štítky CF CRYO
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Mgr. Eva Dubská, učo 77638. Změněno: 10. 6. 2024 16:22.
Anotace
Human parechovirus 3 (HPeV3) infection is associated with sepsis characterized by significant immune activation and subsequent tissue damage in neonates. Strategies to limit infection have been unsuccessful due to inadequate molecular diagnostic tools for early detection and the lack of a vaccine or specific antiviral therapy. Toward the latter, we present a 2.8-angstrom-resolution structure of HPeV3 in complex with fragments from a neutralizing human monoclonal antibody, AT12-015, using cryo-electron microscopy (cryo-EM) and image reconstruction. Modeling revealed that the epitope extends across neighboring asymmetric units with contributions from capsid proteins VP0, VP1, and VP3. Antibody decoration was found to block binding of HPeV3 to cultured cells. Additionally, at high resolution, it was possible to model a stretch of RNA inside the virion and, from this, identify the key features that drive and stabilize protein-RNA association during assembly.
Návaznosti
90043, velká výzkumná infrastrukturaNázev: CIISB
VytisknoutZobrazeno: 27. 9. 2024 18:53