GLATZ, Zdeněk. Afinitní ultrafiltrace bílkovin (Affinity Ultrafiltration of Proteins). Chemické Listy. Praha: Česká společnost chemická, 2000, vol. 94, No 8, p. 490-493. ISSN 0009-2770.
Other formats:   BibTeX LaTeX RIS
Basic information
Original name Afinitní ultrafiltrace bílkovin
Name (in English) Affinity Ultrafiltration of Proteins
Authors GLATZ, Zdeněk.
Edition Chemické Listy, Praha, Česká společnost chemická, 2000, 0009-2770.
Other information
Original language Czech
Type of outcome Article in a journal
Field of Study 10600 1.6 Biological sciences
Country of publisher Czech Republic
Confidentiality degree is not subject to a state or trade secret
Impact factor Impact factor: 0.278
RIV identification code RIV/00216224:14310/00:00003305
Organization unit Faculty of Science
UT WoS 000088956500002
Keywords in English Affinity Ultrafiltration
Tags Affinity Ultrafiltration
Changed by Changed by: prof. RNDr. Zdeněk Glatz, CSc., učo 1865. Changed: 27/2/2001 15:50.
Abstract
Membránové filtrace patří mezi běžně používané technologie v biochemickém a farmaceutickém průmyslu. V biotechnologiích jsou řazeny na různých stupních daných procesů - při sklizni buněk, separaci biomakromolekul, při koncentraci nebo dialýze produktů. Jedná se o jednoduché, rychlé a ekonomické procesy, které vyžadují málo energie. Jednou z variant membránové filtrace je ultrafiltrace, což je metoda založená na schopnosti membrán separovat molekuly na základě rozdílné relativní molekulové hmotnosti. Jistým omezením této metody je nízké rozlišení neboť pro vzájemnou separaci biomakromolekul je potřebný minimálně desetinásobný rozdíl v jejich relativních molekulových hmotnostech. Pro dosažení vyšší selektivity při zachování vysokých objemových kapacit byla ultrafiltrace spojena s afinitními interakcemi do metody jediné - metody afinitní ultrafiltrace
Abstract (in English)
Affinity ultrafiltration combines high volume processing capability of membrane filtration with high selectivity that can be achieved in affinity methods of protein purification This technique works on the principle that when a protein to be purified is free in solution, it passes through the ultrafiltration membrane., whereas when it is bound to a macromolecular affinity ligand placed on one side of the membrane, it is restricted to that side of the membrane. Compounds which do not bind the ligand pass freely through the membrane and are thus separated from the protein-ligand complex. After all the undesired components have been removed, the protein is desorbed from the ligand by the addition of an appropriate dissociating medium and is then recovered in the filtrate. The paper describes basic principles and characteristics of the method. In addition some applications of affinity ultrafiltration for protein purification are given.
Links
GA525/00/0785, research and development projectName: Acidifikační procesy v sulfidových odpadech
Investor: Czech Science Foundation, Acidification processes in sulfide wastes
PrintDisplayed: 27/8/2024 04:57