ŽÍDEK, Lukáš, Petr DOLEŽEL, Josef CHMELÍK, Andrew G BAKER a Milos NOVOTNY. Modification of horse heart cytochrome c with trans-2-hexenal. Chemical Research in Toxicology. Washington, DC (USA): American Chemical Society, roč. 10, č. 6, s. 702-710. ISSN 08993228X. 1997.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Modification of horse heart cytochrome c with trans-2-hexenal
Autoři ŽÍDEK, Lukáš, Petr DOLEŽEL, Josef CHMELÍK, Andrew G BAKER a Milos NOVOTNY.
Vydání Chemical Research in Toxicology, Washington, DC (USA), American Chemical Society, 1997, 08993228X.
Další údaje
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
Klíčová slova anglicky ELECTROOSMOTIC ZONE DISPLACEMENT; LIPID-PEROXIDATION PRODUCTS; BOVINESERUM-ALBUMIN; PROTEIN ADDUCTS; ALDEHYDES
Štítky ALDEHYDES, BOVINESERUM-ALBUMIN, ELECTROOSMOTIC ZONE DISPLACEMENT, LIPID-PEROXIDATION PRODUCTS, PROTEIN ADDUCTS
Změnil Změnil: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D., učo 38990. Změněno: 13. 6. 2001 09:43.
Anotace
Horse heart cytochrome c reacting with trans-2-hexenal was used as a simple model of the nonspecific interactions of proteins with 2-alkenals. The reaction mixtures containing relatively high concentrations of the protein and aldehyde were characterized using visible spectrophotometry, fluorescence, and circular dichroism measurements, capillary isoelectric focusing, size-exclusion chromatography, polyacrylamide gel electrophoresis, and mass-spectrometric techniques. The mass-spectrometric data indicate that cytochrome c becomes modified with one or two molecules of hexenal as the major reaction product. The modified species with a correspondingly lowered isoelectric point were detected through capillary isoelectric focusing. The results of proteolytic studies indicate nonspecific modifications. Significant quantities of the oligomeric farms of hexenal-modified protein were also observed electrophoretically.
VytisknoutZobrazeno: 29. 3. 2024 07:24