TIMM, David E., L. J. BAKER, H MUELLER, Lukáš ŽÍDEK a Milos NOVOTNY. Structural basis of pheromone binding to mouse major urinary protein (MUP-I). Protein Science. Plainview: Cold Spring Harbor Lab. Press, 2001, roč. 10, č. 5, s. 997-1005. ISSN 0961-8368.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Structural basis of pheromone binding to mouse major urinary protein (MUP-I)
Autoři TIMM, David E., L. J. BAKER, H MUELLER, Lukáš ŽÍDEK a Milos NOVOTNY.
Vydání Protein Science, Plainview, Cold Spring Harbor Lab. Press, 2001, 0961-8368.
Další údaje
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 3.472
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
Klíčová slova anglicky FEMALE MICE; HOUSE MOUSE; PUBERTY; RESOLUTION; CRYSTALLOGRAPHY; REFINEMENT; LIPOCALIN; MUSCULUS; LIGAND; GENES
Štítky CRYSTALLOGRAPHY, FEMALE MICE, GENES, HOUSE MOUSE, LIGAND, LIPOCALIN, MUSCULUS, PUBERTY, REFINEMENT, RESOLUTION
Změnil Změnil: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D., učo 38990. Změněno: 21. 5. 2001 10:01.
Anotace
The mouse major urinary proteins are pheromone-binding proteins that function as carriers of volatile effecters of mouse physiology and behavior. Crystal structures of recombinant mouse major urinary protein-I (MUP-I) complexed with the synthetic pheromones, 2-sec-butyl-4,5-dihydrothiazole and 6-hydroxy-6-methyl-3-heptanone, have been determined at high resolution. The purification of MUP-I from mouse liver and a high-resolution structure of the natural isolate are also reported. These results show the binding of 6-hydroxy-6-methyl-3-heptanone to MUP-I, unambiguously define ligand orientations for two pheromones within the MUP-I binding site, and suggest how different chemical classes of pheromones can be accommodated within the MUP-I beta -barrel.
VytisknoutZobrazeno: 1. 2. 2023 00:43