KŘÍŽOVÁ, Hana, Lukáš ŽÍDEK, Martin J. STONE, Milos V. NOVOTNY a Vladimír SKLENÁŘ. Temperature Dependent Spectral Density Analysis Applied to Monitoring Backbone Dynamics of Major Urinary Protein-I Complexed with the Pheromone 2-sec-Butyl-4,5-dihydrothiazole. Journal of Biomolecular NMR. Dordrecht: Kluwer/Escom, roč. 28, č. 4, s. 369-384. ISSN 0925-2738. 2004.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Temperature Dependent Spectral Density Analysis Applied to Monitoring Backbone Dynamics of Major Urinary Protein-I Complexed with the Pheromone 2-sec-Butyl-4,5-dihydrothiazole
Název česky Temperature Dependent Spectral Density Analysis Applied to Monitoring Backbone Dynamics of Major Urinary Protein-I Complexed with the Pheromone 2-sec-Butyl-4,5-dihydrothiazole
Autoři KŘÍŽOVÁ, Hana (203 Česká republika), Lukáš ŽÍDEK (203 Česká republika, garant), Martin J. STONE (840 Spojené státy), Milos V. NOVOTNY (840 Spojené státy) a Vladimír SKLENÁŘ (203 Česká republika).
Vydání Journal of Biomolecular NMR, Dordrecht, Kluwer/Escom, 2004, 0925-2738.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Nizozemské království
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 2.918
Kód RIV RIV/00216224:14310/04:00019739
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
UT WoS 000188853300005
Klíčová slova anglicky backbone dynamics; NMR relaxation; spectral density function;temperature dependence
Štítky backbone dynamics, NMR relaxation, spectral density function, temperature dependence
Změnil Změnil: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D., učo 38990. Změněno: 12. 7. 2005 13:02.
Anotace
Backbone dynamics of mouse major urinary protein I (MUP-I) was studied by 15N NMR relaxation. Data were collected at multiple temperatures for a complex of MUP-I with its natural pheromonal ligand, 2-sec-4,5-dihydrothiazole, and for the free protein. The measured relaxation rates were analyzed using the reduced spectral density mapping. Graphical analysis of the spectral density values provided an unbiased qualitative picture of the internal motions. Varying temperature greatly increased the range of analyzed spectral density values and therefore improved reliability of the analysis. Quantitative parameters describing the dynamics on picosecond to nanosecond time scale were obtained using a novel method of simultaneous data fitting at multiple temperatures. Both methods showed that the backbone flexibility on the fast time scale is slightly increased upon pheromone binding, in accordance with the previously reported results. Zero-frequency spectral density values revealed conformational changes on the microsecond to millisecond time scale. Measurements at different temperatures allowed to monitor temperature depencence of the motional parameters.
Anotace česky
Byla měřena dynamika proteinu MUP-I při různých teplotách a navržen způsob grafického vyhodnocení.
Návaznosti
GA203/00/0511, projekt VaVNázev: Studium dynamiky a termodynamiky komplexů myších feromonů s proteiny
Investor: Grantová agentura ČR, Studium dynamiky a termodynamiky komplexů myších feromonů s proteiny
LN00A016, projekt VaVNázev: BIOMOLEKULÁRNÍ CENTRUM
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum
VytisknoutZobrazeno: 29. 3. 2024 12:36