Molekulární interakce kolicinu U se svým imunitním proteinem.

JANALÍKOVÁ, Magda and David ŠMAJS. Molekulární interakce kolicinu U se svým imunitním proteinem. (Molecular interaction of colicin U with its immunity protein). In Chemické listy 99. ČR: ČCHS, 2005, p. 364. ISSN 0009-2770.

Basic information

• Original name: Molekulární interakce kolicinu U se svým imunitním proteinem.
• Name (in English): Molecular interaction of colicin U with its immunity protein
• Authors: JANALÍKOVÁ, Magda (203 Czech Republic) and David ŠMAJS (203 Czech Republic, guarantor).
• Edition: ČR, Chemické listy 99, p. 364-364, 2005.
• Publisher: ČCHS

Other information

• Original language: Czech
• Type of outcome: Proceedings paper
• Field of Study: Genetics and molecular biology
• Country of publisher: Czech Republic
• Confidentiality degree: is not subject to a state or trade secret
• Impact factor: Impact factor: 0.445
• RIV identification code: RIV/00216224:14110/05:00013200
• Organization unit: Faculty of Medicine
• ISSN: 0009-2770
• Keywords in English: colicin; immunity protein; molecular recognition
• Tags: colicin, immunity protein, molecular recognition

Abstract

Přes sekvenční podobnost kolicinů U a Y nejsou producenti kolicinů U a Y zkříženě imunní. Pro studium protein-proteinových interakcí mezi kolicinem a jeho imunitním proteinem jsme zkonstruovali sedm hybridních genů pro kolicin U/Y. Pro interakci kolicinu U s jeho imunitním proteinem je klíčový aminokyselinový zbytek G580. Navíc v rekognici imunitního proteinu kolicinem U hraje významnou roli aminokyselinový zbytek F576. Třetí interakční místo je distálně od Spe I místa kolicinového genu (v 34 aminokyselinách na C-konci - z nichž je u kolicinu U a Y 12 rozdílných). Oproti tomu u kolicinu Y jsou pro tutéž interakci významné aminokyselinové zbytky V590 a Y586. Menší význam pro interakci kolicinu Y s imunitním proteinem má také aminokyselinový zbytek A594 a/nebo A595. I zde se předpokládá vliv interakčního místa v C-terminálních 34 aminokyselinách.

Abstract (in English)

The colicin-immunity protein recognition is a suitable model for studying protein-protein interactions. There are 34 amino acid residues different between sequences of colicin U a Y in these pore-forming bactericidal domains. Almost all different amino acid residues in the pore forming domain were mutated by site-directed mutagenesis to the corresponding sequence of colicin Y (U). More than 40 mutant colicins were prepared and their toxic effect was tested on the sensitive bacteria transformed with plasmid harboring either cui (colicin U immunity) gene or cyi (colicin Y immunity) gene. Colicin U variants with point mutations in the hydrophobic hairpin, F576Y and G580V, were significantly less recognized by Cui, in addition to colicin U with K609R mutation localized downstream of hydrophobic hairpin. In the colicin Y pore-forming domain, Y586 and A589 were identified as interaction sites with Cyi in the hydrophobic hairpin, in addition to A577-I578 in the helix 8 of colicin Y pore forming domain.

Links

• GA310/03/1091, research and development project: Name: Mapování interakce kolicinů s citlivou a imunní bakteriální buňkou: receptorové studie a inaktivace kolicinu jeho imunitním proteinem

Investor: Czech Science Foundation

• MSM0021622415, plan (intention): Name: Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací

Investor: Ministry of Education, Youth and Sports of the CR, Molecular basis of cell and tissue regulations