Ve dvacátých letech minulého století byl z vaječného bílku ptáků izolován protein avidin (Green, 1990). Je to bazický glykoprotein skládající se ze čtyř podjednotek o celkové molekulové hmotnosti přibližně 58 kDa (isoelektrický bod je 9.5) (Green, 1990). Protein podobných vlastností jako avidin, který byl o pár let později izolován z bakterie (Streptomyces avidinii), byl označen jako streptavidin (Weber, et al., 1989). Tento protein se skládá (stejně jako avidin) ze čtyř podjednotek jeho molekulová hmotnost je přibližně 66 kDa (isoelektrický bod 6.1), přičemž neobsahuje žádné sacharidy ve své molekule oproti avidinu (Wilchek and Bayer, 1990). Zmíněné proteiny získaly své jméno podle dychtivosti (avidity) s jakou se vážou k biotinu (vitamin H). Bylo zjištěno, že disociační konstanta této vazby se pohybuje okolo 10-15 M. Této interakce je využito v mnoha typech avidin-biotinových technologií, jako je imunohistochemie, elektronové mikroskopie, ELISA, DNA hybridizace a konstrukce biosensorů (Cui, et al., 2001, Havran, et al., 2004, Helle, et al., 1991, Kizek, et al., 2005, Lee, et al., 1994, Lin, et al., 1997, Masarik, et al., 2003). U streptavidinu nedochází k nespecifickým vazbám jako tomu je u avidinu. Kromě výše zmíněného bylo teprve zcela nedávno bylo zjištěno, že avidin je toxický pro široké spektrum motýlů, brouků, a dvoukřídlého hmyzu (Kramer, in press 2004, Kramer, et al., 2000, Markwick, et al., 2001, Morgan, et al., 1993). Za účelem bezchemické ochrany rostlin byly navrženy transgenní rostliny využívající biosyntézy avidinu.