MACRIS, Margaret, Lumír KREJČÍ, Wendy BUSSEN, Akira SHIMAMOTO a Patrick SUNG. Biochemical characterization of the RECQ4 protein, mutated in Rothmund-Thomson syndrome. DNA Repair. ELSEVIER, roč. 2, č. 5, s. 172-180, 8 s. ISSN 1568-7864. 2006.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Biochemical characterization of the RECQ4 protein, mutated in Rothmund-Thomson syndrome
Název česky Biochemická charakterizace proteinu RECQ4, mutovaného u Rothmund-Thpomson syndromu
Autoři MACRIS, Margaret, Lumír KREJČÍ, Wendy BUSSEN, Akira SHIMAMOTO a Patrick SUNG.
Vydání DNA Repair, ELSEVIER, 2006, 1568-7864.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 5.868
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
UT WoS 000235089900004
Klíčová slova anglicky RTS; RECQ4; ATPase; Helicase; ssDNA annealing; DNA repair
Štítky ATPase, DNA repair, helicase, RECQ4, RTS, ssDNA annealing
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnil: doc. Mgr. Lumír Krejčí, Ph.D., učo 18098. Změněno: 11. 6. 2009 11:06.
Anotace
Rothmund-Thomson syndrome (RTS) is an autosomal recessive disorder characterized by growth deficiency, skin and skeletal abnormalities, and a predisposition to cancer. Mutations in the RECQ4 gene, one of five human homologs of the E. coli recQ gene, have been identified in a subset of RTS patients. Cells derived from RTS patients show high levels of chromosomal instability, implicating this protein in the maintenance of genomic integrity. However, RECQ4 is the least characterized of the RecQ helicase family with regard to its molecular and catalytic properties. We have expressed the human RECQ4 protein in E. coli and purified it to near homogeneity. We show that RECQ4 has an ATPase function that is activated by DNA, with ssDNA being much more effective than dsDNA in this regard. We have determined that a DNA length of 60 nucleotides is required to maximally activate ATP hydrolysis by RECQ4, while the minimal site size for ssDNA binding by RECQ4 is between 20 and 40 nucleotides. Interestingly, RECQ4 possesses a single-strand DNA annealing activity that is inhibited by the single-strand DNA binding protein RPA. Unlike the previously characterized members of the RecQ family, RECQ4 lacks a detectable DNA helicase activity.
Anotace česky
Článek popisuje základní biochemickou charakterizaci proteinu RECQ4
Návaznosti
LC06030, projekt VaVNázev: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum
ME 888, projekt VaVNázev: Srs2 protein a jeho multifunkční úloha při rekombinančních /opravných procesech
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Srs2 protein a jeho multifunkční úloha při rekombinačních/opravných procesech
MSM0021622413, záměrNázev: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
VytisknoutZobrazeno: 29. 3. 2024 01:29