J 2006

Surface-enhanced laser desorption-ionization/time-of-flight mass spectrometry reveals significant artifacts in serum obtained from clot activator-containing collection devices

PILNÝ, Radomír, Pavel BOUCHAL, Šárka BOŘILOVÁ, Pavla ČEŠKOVÁ, Jan ŽALOUDÍK et. al.

Basic information

Original name

Surface-enhanced laser desorption-ionization/time-of-flight mass spectrometry reveals significant artifacts in serum obtained from clot activator-containing collection devices

Name in Czech

Metoda SELDI-TOF MS odhalila signifikantní změny v séru získaném z odběrových zkumavek obsahujících aktivátor koagulace

Authors

PILNÝ, Radomír (203 Czech Republic), Pavel BOUCHAL (203 Czech Republic), Šárka BOŘILOVÁ (203 Czech Republic), Pavla ČEŠKOVÁ (203 Czech Republic), Jan ŽALOUDÍK (203 Czech Republic), Rostislav VYZULA (203 Czech Republic), Bořivoj VOJTĚŠEK (203 Czech Republic) and Dalibor VALÍK (203 Czech Republic, guarantor)

Edition

Clinical Chemistry, Washington, USA, Amer. Assoc. Clinical Chemistry, 2006, 0009-9147

Other information

Language

English

Type of outcome

Článek v odborném periodiku

Field of Study

10600 1.6 Biological sciences

Country of publisher

United States of America

Confidentiality degree

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impact factor

Impact factor: 5.454

RIV identification code

RIV/00216224:14330/06:00018911

Organization unit

Faculty of Informatics

UT WoS

000241652400020

Keywords in English

proteomics; SELDI; MALDI; TOF; preanalytical variables; separator gel; clotting activator; blood collection

Tags

International impact, Reviewed
Změněno: 6/7/2007 11:32, RNDr. JUDr. Vladimír Šmíd, CSc.

Abstract

V originále

Mass spectrometric protein profiling and pattern analysis approaches provide exciting opportunities in disease diagnosis and monitoring. Rapid advent of mass spectrometric protein profiling in recent years utilized mostly MALDI/TOF and/or SELDI/TOF platforms to analyze readily available biological materials such as serum or plasma. In our work, we studied changes in protein profiles of specimens taken in routinely used blood collecting media to see whether the newly introduced clot activator and gel-containing tubes may distort the mass spectrometric protein spectra when compared to plain sample collection tubes used previously. Here, we present an extension of previous observation and delineate a blood processing algorithm that will be applicable for analysis and banking of specimens for MALDI/SELDI-based studies in cancer patients to assess only the changes being as closely as possible of biological origin. We evaluated specific differences between groups of collection tubes Microvette Sarstedt type Neutral defined as “white” containing no gel and/or clot activator versus Microvette Sarstedt Serum, Gel Clotting activator denoted “brown” containing both. Altogether, 34 peak clusters were generated from within the mass range analyzed (3000 – 20000 m/z). In the “brown” group we detected two peaks with m/z 3957.3 and 4283.6 displaying grossly increased peak intensities whose average normalized peak areas were more than 40-fold higher comparing with the “white” groups. Remaining peaks did not display any statistical significance with respect to their occurrence in white and/or brown collection tubes, respectively.

In Czech

Analýza proteinových profilů pomocí hmotnostní spektrometrie (MS) směřuje k využití při diagnostice a sledování různých chorob. Rychlý nástup metod hmotnostní spektrometrie v analýze snadno dostupných materiálů jako sérum či plazma byl v posledních letech je postaven zejména na platformách MALDI-TOF MS a SELDI-TOF MS. V naší práci jsme studovali změny proteinových profilů krevní plasmy ve dvou typech zkumavek používaných k odběru krve za účelem zjištění, zda nově používané gely a aktivátory koagulace mohou ovlivnit získaná MS spektra. Pomocí metody SELDI-TOF MS jsme analyzovali hladiny 34 proteinů a peptidů v oblasti 3000-20000 m/z. U vzorků odebraných do zkumavek obsahujících gel a aktivátor koagulace jsme zjistili více než 40-násobný nárůst píků odpovídajících m/z 3957,3 a 4283,6 oproti vzorkům odebraných do zkumavek bez těchto látek. Zbývající píky nevykazovaly statisticky významné rozdíly. Předpokládané příčiny jsou v článku diskutovány.

Links

MZ00020980501, plan (intention)
Name: Biologické, genetické a epidemiologické aspekty malignit a optimalizace diagnosticko-léčebných postupů
NR8338, research and development project
Name: Funkční analýza drah regulovaných proteinem p53 u nádorů prsu: Integrace genomických a proteomických přístupů zahrnujících techniky DNA-macroarray a hmotnostní spektrometrii na principu SELDI-TOF