MARROTE, Karine, Charles SABIN, Cathy PRÉVILLE, Myriam MOUMÉ-PYMBOCK, Michaela WIMMEROVÁ, Edward P. MITCHELL, Anne IMBERTY a René ROY. X-ray Structures and Thermodynamics of the Interaction of PA-IIL from Pseudomonas aeruginosa with Disaccharide Derivatives. ChemMedChem. Weinheim: WILEY-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, roč. 2, č. 9, s. 1328-1338. ISSN 1860-7187. 2007.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název X-ray Structures and Thermodynamics of the Interaction of PA-IIL from Pseudomonas aeruginosa with Disaccharide Derivatives
Název česky X-ray struktury a termodynamika interakce lektinu PA-IIL z Pseudomonas aeruginosa s disacharidovými deriváty
Autoři MARROTE, Karine (124 Kanada), Charles SABIN (250 Francie), Cathy PRÉVILLE (124 Kanada), Myriam MOUMÉ-PYMBOCK (124 Kanada), Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, garant), Edward P. MITCHELL (826 Velká Británie a Severní Irsko), Anne IMBERTY (250 Francie) a René ROY (124 Kanada).
Vydání ChemMedChem, Weinheim, WILEY-VCH Verlag GmbH & Co. KGaA, 2007, 1860-7187.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Německo
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 2.825
Kód RIV RIV/00216224:14310/07:00022341
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
UT WoS 000249500800011
Klíčová slova anglicky Pseudomonas aeruginosa; lectin; inhibitors; structure; thermodynamics
Štítky inhibitors, lectin, Pseudomonas aeruginosa, structure, Thermodynamics
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: prof. RNDr. Michaela Wimmerová, Ph.D., učo 854. Změněno: 1. 9. 2007 08:33.
Anotace
Pseudomonas aeruginosa is an opportunistic bacterium showing increasing resistance to antibiotics and consequently represents elevated threatening problems in hospital environments, particularly for cystic fibrosis patients. The use of glycomimetics as an anti-adhesive strategy against microorganisms may complement the use of antibiotherapies. PA-IIL lectin (LecB) from P.aeruginosa constitutes an appealing target for antibacterial agents, as it has been proposed to play a key role in binding to airway epithelia and/or to be involved in biofilm formation. The lectin has an unusually high affinity for l-fucose and related oligosaccharides. In the work presented herein, the disaccharide aFuc1-4GlcNAc is used as a scaffold toward the synthesis of a series of glycomimetic derivatives. Microcalorimetry and structural studies indicate that several of the derivatives are potent inhibitors of the lectin, with affinity in the same range as the best known natural ligand, Lewis a, and could represent interesting leads for the development of future antibacterial compounds.
Anotace česky
X-ray struktury a termodynamika interakce lektinu PA-IIL z Pseudomonas aeruginosa s disacharidovými deriváty
Návaznosti
LC06030, projekt VaVNázev: Biomolekulární centrum
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum
VytisknoutZobrazeno: 29. 3. 2024 12:32