J 2009

Heavy metals induce phosphorylation of the Bcl-2 protein by Jun N-terminal kinase

ONDROUŠKOVÁ, Eva, Jana SLOVÁČKOVÁ, Vendula PELKOVÁ, Jiřina PROCHÁZKOVÁ, Karel SOUČEK et. al.

Basic information

Original name

Heavy metals induce phosphorylation of the Bcl-2 protein by Jun N-terminal kinase

Name in Czech

Těžké kovy indukují fosforylaci proteinu Bcl-2 Jun N-terminální kinázou

Authors

ONDROUŠKOVÁ, Eva (203 Czech Republic), Jana SLOVÁČKOVÁ (203 Czech Republic), Vendula PELKOVÁ (203 Czech Republic), Jiřina PROCHÁZKOVÁ (203 Czech Republic), Karel SOUČEK (203 Czech Republic), Petr BENEŠ (203 Czech Republic) and Jan ŠMARDA (203 Czech Republic, guarantor)

Edition

Biological Chemistry, Berlin, DE, Walter de Gruyter&CO, 2009, 1431-6730

Other information

Language

English

Type of outcome

Článek v odborném periodiku

Field of Study

Genetics and molecular biology

Country of publisher

Germany

Confidentiality degree

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impact factor

Impact factor: 2.732

RIV identification code

RIV/00216224:14310/09:00028421

Organization unit

Faculty of Science

UT WoS

000263247800008

Keywords in English

Bcl-2; heavy metals; Jun N-terminal kinase; phosphorylation; posttranslational modification

Tags

Tags

International impact, Reviewed
Změněno: 7/12/2009 14:09, prof. RNDr. Jan Šmarda, CSc.

Abstract

ORIG CZ

V originále

The Bcl-2 protein is one of the key components of biochemical pathways controling programmed cell death. Function of this protein can be regulated by posttranslational modifications. Phosphorylation of Bcl-2 has been considered to be significantly associated with cell cycle arrest in the G2/M phase of the cell cycle, and with cell death caused by defects of microtubule dynamics. This study shows that phosphorylation of Bcl-2 can be induced by heavy metals due to activation of the Jun N-terminal kinase pathway that is not linked to the G2/M cell cycle arrest. Furthermore, we show that hyperphosphorylated Bcl-2 protein is a more potent inhibitor of zinc-induced cell death than its hypophosphorylated mutant form. These data suggest that regulation of the Bcl-2 protein function by phosphorylation is an important part of cell response to stress.

In Czech

Protein Bcl-2 je významným článkem v biochemických procesech rozhodujících o spuštění mechanizmu programované buněčné smrti. Jeho funkce může být regulována posttranslačními modifikacemi. Fosforylace proteinu Bcl-2 je např. spojena se zablokováním buněčného cyklu v G2/M fázi a následné buněčné smrti v důsledku působení mitotických jedů. V této práci jsme prokázali, že také těžké kovy indukují fosforylaci proteinu Bcl-2, a to prostřednictvím Jun-N terminální kinázy a nezávisle na fázi buněčného cyklu. Hyperfosforylovaný protein Bcl-2 je zároveň schopen inhibovat programovanou buněčnou smrt indukovanou zinkem účinněji než nefosforylovatelný mutantní protein Bcl-2. Tyto výsledky ukazují, že regulace funkce proteinu Bcl-2 pomocí fosforylace je důležitou součástí odpovědi buňky na stres.

Links

GA301/06/0036, research and development project
Name: Úloha vybraných transkripčních faktorů v osteoklastové diferenciační dráze
Investor: Czech Science Foundation, A role of certain transcription factors in the osteoclastic differentiation pathway
IAA501630801, research and development project
Name: Mechanismus účinku prokatepsinu D na buňky rakoviny prsu
Investor: Academy of Sciences of the Czech Republic, Mechanism of procathepsin D effect on breast cancer cells
MSM0021622415, plan (intention)
Name: Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací
Investor: Ministry of Education, Youth and Sports of the CR, Molecular basis of cell and tissue regulations