ONDROUŠKOVÁ, Eva, Jana SLOVÁČKOVÁ, Vendula PELKOVÁ, Jiřina PROCHÁZKOVÁ, Karel SOUČEK, Petr BENEŠ and Jan ŠMARDA. Heavy metals induce phosphorylation of the Bcl-2 protein by Jun N-terminal kinase. Biological Chemistry. Berlin, DE: Walter de Gruyter&CO, 2009, 390/2009, No 12, p. 49-58, 9 pp. ISSN 1431-6730.
Other formats:   BibTeX LaTeX RIS
Basic information
Original name Heavy metals induce phosphorylation of the Bcl-2 protein by Jun N-terminal kinase
Name in Czech Těžké kovy indukují fosforylaci proteinu Bcl-2 Jun N-terminální kinázou
Authors ONDROUŠKOVÁ, Eva (203 Czech Republic), Jana SLOVÁČKOVÁ (203 Czech Republic), Vendula PELKOVÁ (203 Czech Republic), Jiřina PROCHÁZKOVÁ (203 Czech Republic), Karel SOUČEK (203 Czech Republic), Petr BENEŠ (203 Czech Republic) and Jan ŠMARDA (203 Czech Republic, guarantor).
Edition Biological Chemistry, Berlin, DE, Walter de Gruyter&CO, 2009, 1431-6730.
Other information
Original language English
Type of outcome Article in a journal
Field of Study Genetics and molecular biology
Country of publisher Germany
Confidentiality degree is not subject to a state or trade secret
Impact factor Impact factor: 2.732
RIV identification code RIV/00216224:14310/09:00028421
Organization unit Faculty of Science
UT WoS 000263247800008
Keywords in English Bcl-2; heavy metals; Jun N-terminal kinase; phosphorylation; posttranslational modification
Tags bcl-2, heavy metals, Jun N-terminal kinase, phosphorylation, posttranslational modification
Tags International impact, Reviewed
Changed by Changed by: prof. RNDr. Jan Šmarda, CSc., učo 1223. Changed: 7/12/2009 14:09.
Abstract
The Bcl-2 protein is one of the key components of biochemical pathways controling programmed cell death. Function of this protein can be regulated by posttranslational modifications. Phosphorylation of Bcl-2 has been considered to be significantly associated with cell cycle arrest in the G2/M phase of the cell cycle, and with cell death caused by defects of microtubule dynamics. This study shows that phosphorylation of Bcl-2 can be induced by heavy metals due to activation of the Jun N-terminal kinase pathway that is not linked to the G2/M cell cycle arrest. Furthermore, we show that hyperphosphorylated Bcl-2 protein is a more potent inhibitor of zinc-induced cell death than its hypophosphorylated mutant form. These data suggest that regulation of the Bcl-2 protein function by phosphorylation is an important part of cell response to stress.
Abstract (in Czech)
Protein Bcl-2 je významným článkem v biochemických procesech rozhodujících o spuštění mechanizmu programované buněčné smrti. Jeho funkce může být regulována posttranslačními modifikacemi. Fosforylace proteinu Bcl-2 je např. spojena se zablokováním buněčného cyklu v G2/M fázi a následné buněčné smrti v důsledku působení mitotických jedů. V této práci jsme prokázali, že také těžké kovy indukují fosforylaci proteinu Bcl-2, a to prostřednictvím Jun-N terminální kinázy a nezávisle na fázi buněčného cyklu. Hyperfosforylovaný protein Bcl-2 je zároveň schopen inhibovat programovanou buněčnou smrt indukovanou zinkem účinněji než nefosforylovatelný mutantní protein Bcl-2. Tyto výsledky ukazují, že regulace funkce proteinu Bcl-2 pomocí fosforylace je důležitou součástí odpovědi buňky na stres.
Links
GA301/06/0036, research and development projectName: Úloha vybraných transkripčních faktorů v osteoklastové diferenciační dráze
Investor: Czech Science Foundation, A role of certain transcription factors in the osteoclastic differentiation pathway
IAA501630801, research and development projectName: Mechanismus účinku prokatepsinu D na buňky rakoviny prsu
Investor: Academy of Sciences of the Czech Republic, Mechanism of procathepsin D effect on breast cancer cells
MSM0021622415, plan (intention)Name: Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací
Investor: Ministry of Education, Youth and Sports of the CR, Molecular basis of cell and tissue regulations
PrintDisplayed: 29/9/2024 02:40