Wrestling SUMO on proteins involved in homologous recombination

ALTMANNOVÁ, Veronika a Lumír KREJČÍ. Wrestling SUMO on proteins involved in homologous recombination. 2008.

Základní údaje

• Originální název: Wrestling SUMO on proteins involved in homologous recombination
• Název česky: SUMO a proteiny účastnící se homologní rekombinace
• Název anglicky: Wrestling SUMO on proteins involved in homologous recombination
• Autoři: ALTMANNOVÁ, Veronika a Lumír KREJČÍ.
• Vydání: 2008.

Další údaje

• Originální jazyk: čeština
• Typ výsledku: Audiovizuální tvorba
• Obor: 10600 1.6 Biological sciences
• Stát vydavatele: Rakousko
• Utajení: není předmětem státního či obchodního tajemství
• WWW: URL
• Organizační jednotka: Přírodovědecká fakulta
• Klíčová slova anglicky: SUMOylation; homologous recombination
• Štítky: HOMOLOGOUS RECOMBINATION, SUMOylation

Anotace

Homologous recombination (HR) is a process widespread in nature and essential to maintain the integrity of the genome via repair of DNA double-strand breaks (DSBs). Rad52 is a DNA-binding protein which plays a key role in HR. It mediates the exchange of the recombination factor RPA associated to single-stranded DNA (ssDNA) by Rad51, resulting in the assembly of the presynaptic filament. Recently, it has been reported that upon DNA damage Rad52 is modified by the small ubiquitin-like modifier (SUMO) protein which shelters Rad52 against proteosomal degradation. As the major SUMOylation sites of Rad52, three lysines (K43, K44, K253) have been identified. The effect of Rad52 DNA binding and interaction with its partners was tested to clarify the regulatory mechanism of Rad52 SUMOylation.

Anotace anglicky

Homologous recombination (HR) is a process widespread in nature and essential to maintain the integrity of the genome via repair of DNA double-strand breaks (DSBs). Rad52 is a DNA-binding protein which plays a key role in HR. It mediates the exchange of the recombination factor RPA associated to single-stranded DNA (ssDNA) by Rad51, resulting in the assembly of the presynaptic filament. Recently, it has been reported that upon DNA damage Rad52 is modified by the small ubiquitin-like modifier (SUMO) protein which shelters Rad52 against proteosomal degradation. As the major SUMOylation sites of Rad52, three lysines (K43, K44, K253) have been identified. The effect of Rad52 DNA binding and interaction with its partners was tested to clarify the regulatory mechanism of Rad52 SUMOylation.

Návaznosti

• ME 888, projekt VaV: Název: Srs2 protein a jeho multifunkční úloha při rekombinančních /opravných procesech

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Srs2 protein a jeho multifunkční úloha při rekombinačních/opravných procesech

• MSM0021622413, záměr: Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím