J 2009

Single-Myb-histone proteins from Arabidopsis thaliana: a quantitative study of telomere-binding specifity and kinetics

HOFR, Ctirad, Pavla ŠULTESOVÁ, Michal ZIMMERMANN, Iva MOZGOVÁ, Petra PROCHÁZKOVÁ SCHRUMPFOVÁ et. al.

Základní údaje

Originální název

Single-Myb-histone proteins from Arabidopsis thaliana: a quantitative study of telomere-binding specifity and kinetics

Název česky

Proteiny SMH z Arabidopsis thaliana: kvantitativní studie telomer-vazebné specifity a kinetiky

Autoři

HOFR, Ctirad (203 Česká republika, garant, domácí), Pavla ŠULTESOVÁ (203 Česká republika, domácí), Michal ZIMMERMANN (203 Česká republika, domácí), Iva MOZGOVÁ (203 Česká republika, domácí), Petra PROCHÁZKOVÁ SCHRUMPFOVÁ (203 Česká republika, domácí), Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, domácí) a Jiří FAJKUS (203 Česká republika, domácí)

Vydání

BIOCHEMICAL JOURNAL, ENGLAND, PORTLAND PRESS LTD, 2009, 0264-6021

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

Genetika a molekulární biologie

Stát vydavatele

Velká Británie a Severní Irsko

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 5.155

Kód RIV

RIV/00216224:14310/09:00028470

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

UT WoS

000264642800024

Klíčová slova anglicky

Fluorescence anisotropy; single-Myb-histone protein (SMH protein); surface plasmon resonance; telomere protein DNA interaction

Štítky

fluorescence anisotropy, single-Myb-histone protein (SMH protein), surface plasmon resonance, telomere protein DNA interaction

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 13. 1. 2012 22:17, prof. RNDr. Jiří Fajkus, CSc.

Anotace

ORIG CZ

V originále

We performed the first quantitative DNA-binding study of the plant-specific family of SMH proteins. Interactions of full-length proteins AtTRB1 and AtTRB3 with telomeric DNA were analysed by electrophoretic mobility-shift assay, fluorescence anisotropy and surface plasmon resonance to reveal their binding stoichiometry and kinetics. Based on these data, a model explaining the binding stoichiometry and the protein arrangement on telomeric DNA is presented.

Česky

Provedli jsme první kvantitativní studii vazby specificky rostlinných SMH proteinů k DNA. Interakce celých proteinů AtTRB1 a AtTRB3 s telomerovou DNA byly pro zjištění jejich vazebné stechiometrie a kinetiky analyzovány pomocí posunu v elektroforetické mobilitě, anizotropie fluorescence a povrchové plazmonové rezonance. Nazákladě těchto údajů představujeme model vazebné stechiometrie a uspořádání proteinů na telomerové DNA.

Návaznosti

MSM0021622415, záměr
Název: Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Molekulární podstata buněčných a tkáňových regulací
Zobrazeno: 16. 11. 2024 17:01