Changes of binding specificity and thermodynamical parameters of lectin from Chromobacterium violaceum - carbohydrate binding site mutagenesis in the position 97

DEJMKOVÁ, Eva, Marie POKORNÁ, Jan ALÁN and Michaela WIMMEROVÁ. Changes of binding specificity and thermodynamical parameters of lectin from Chromobacterium violaceum - carbohydrate binding site mutagenesis in the position 97. In XIII. Setkání biochemiků a molekulárních biologů. Brno: Masarykova univerzita, 2009, p. 25-25. ISBN 978-80-210-4830-0.

Basic information

Original name

Changes of binding specificity and thermodynamical parameters of lectin from Chromobacterium violaceum - carbohydrate binding site mutagenesis in the position 97

Name in Czech

Změny vazebných vlastností a termodynamických vlastností lektinu z organismu Chromobacteium violaceum - mutagenese v pozici 97

Authors

DEJMKOVÁ, Eva, Marie POKORNÁ, Jan ALÁN and Michaela WIMMEROVÁ

Edition

Brno, XIII. Setkání biochemiků a molekulárních biologů, p. 25-25, 1 pp. 2009

Publisher

Masarykova univerzita

---

Other information

Language

English

Type of outcome

Stať ve sborníku

Field of Study

10600 1.6 Biological sciences

Country of publisher

Czech Republic

Confidentiality degree

není předmětem státního či obchodního tajemství

Organization unit

Faculty of Science

ISBN

978-80-210-4830-0

Keywords (in Czech)

lektiny; Chromobacterium violaceum; změny vazebných vlastností

Keywords in English

Lectins; Chromobacterium violaceum; changes of binding properties

Tags

changes of binding properties, Chromobacterium violaceum, Lectins

---

Abstract

V originále

CV-IIL is lectin from human opprotunistic pathogen Chromobacterium violaceum. The aim of this work is a construction of mutant lectins by changing amino acid threonine in the position 97 of carbohydrate binding site. The crystal structure of the CV-IIL lectin shows, that amino acid threonin in position 97 is bound to monosaccharide through one watter molecule. Substitution of this amino acid should lead to changes of sugar binding properties, that could be determinate by the method surface plasmon resonance and isothermal titration microcalorimetry.

In Czech

CV-IIL je lectin z pathogenního organismu Chromobacterium violaceum. Cílem práce je připravit mutantní lektiny se záměnou aminokyseliny treoninu v pozici 97 ve vazebném místě pro sacahrid. Aminokyselina threonin v pozici 97 se váže k monosacharidu přes molekulu vody. Záměna této aminokyseliny může vést ke změnám vazebných vlastností, které mohou být určeny pomocí strukturně funkčních metod - SPR, ITC.

---

Links

MSM0021622413, plan (intention)

Name: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím Investor: Ministry of Education, Youth and Sports of the CR, Proteins in metabolism and interaction of organisms with the environment