Backbone 1H, 13C, and 15N NMR assignment for the inactive form of the retroviral protease of the murine intracisternal A-type particle, inMIA-14 PR

MOTÁČKOVÁ, Veronika, Monika KUBÍČKOVÁ, Milan KOŽÍŠEK, Klára GRANTZ ŠAŠKOVÁ, Martin ŠVEC, Lukáš ŽÍDEK a Vladimír SKLENÁŘ. Backbone 1H, 13C, and 15N NMR assignment for the inactive form of the retroviral protease of the murine intracisternal A-type particle, inMIA-14 PR. Online. Biomolecular NMR Assignments. Netherlands: Springer Netherlands, 2009, roč. 3, č. 2, s. 261-264. ISSN 1874-2718. [citováno 2024-04-24]

Základní údaje

• Originální název: Backbone 1H, 13C, and 15N NMR assignment for the inactive form of the retroviral protease of the murine intracisternal A-type particle, inMIA-14 PR
• Název česky: Backbone 1H, 13C, and 15N NMR assignment for the inactive form of the retroviral protease of the murine intracisternal A-type particle, inMIA-14 PR
• Autoři: MOTÁČKOVÁ, Veronika (203 Česká republika, domácí), Monika KUBÍČKOVÁ (203 Česká republika, domácí), Milan KOŽÍŠEK (203 Česká republika), Klára GRANTZ ŠAŠKOVÁ (203 Česká republika), Martin ŠVEC (203 Česká republika), Lukáš ŽÍDEK (203 Česká republika, garant, domácí) a Vladimír SKLENÁŘ (203 Česká republika, domácí)
• Vydání: Biomolecular NMR Assignments, Netherlands, Springer Netherlands, 2009, 1874-2718.

Další údaje

• Originální jazyk: angličtina
• Typ výsledku: Článek v odborném periodiku
• Obor: 10600 1.6 Biological sciences
• Stát vydavatele: Spojené státy
• Utajení: není předmětem státního či obchodního tajemství
• Impakt faktor: Impact factor: 0.750
• Kód RIV: RIV/00216224:14310/09:00037169
• Organizační jednotka: Přírodovědecká fakulta
• UT WoS: 000271442700026
• Klíčová slova anglicky: Retroviral protease; Murine intracisternal A-type particles; inMIA-14 PR; C-terminal domain; Homodimer; Assignment A-type particles \and inMIA-14 PR \and C-terminal domain; Homodimer; Assignment
• Příznaky: Mezinárodní význam, Recenzováno

Anotace

Proteases play a crucial role in the retroviral infection but so far the mechanism of their regulation remains unclear. Protease MIA-14 from murine intracisternal A-type particles, containing a C-terminal domain rich in glycines (G-patch), is responsible for binding of single-stranded oligo-nucleotides (both RNA and DNA) without inhibiting the proteolytic activity. For investigations of untill now poorly characterized protease--oligonucleotide interactions, assignments of the observed NMR frequencies are mandatory. An almost complete assignments of the main chain and 13Cbeta side chain resonances of the 34\,kDa homo-dimeric inMIA-14 PR is presented in this study.

Anotace česky

Proteases play a crucial role in the retroviral infection but so far the mechanism of their regulation remains unclear. Protease MIA-14 from murine intracisternal A-type particles, containing a C-terminal domain rich in glycines (G-patch), is responsible for binding of single-stranded oligo-nucleotides (both RNA and DNA) without inhibiting the proteolytic activity. For investigations of untill now poorly characterized protease--oligonucleotide interactions, assignments of the observed NMR frequencies are mandatory. An almost complete assignments of the main chain and 13Cbeta side chain resonances of the 34\,kDa homo-dimeric inMIA-14 PR is presented in this study.

Návaznosti

• LC06030, projekt VaV: Název: Biomolekulární centrum

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Biomolekulární centrum

• MSM0021622413, záměr: Název: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím