ŠPAČKOVÁ, Naděžda, Kamila RÉBLOVÁ a Jiri SPONER. Structural Dynamics of the Box C/D RNA Kink-Turn and Its Complex with Proteins: The Role of the A-Minor 0 Interaction, Long-Residency Water Bridges, and Structural Ion-Binding Sites Revealed by Molecular Simulations. Jouranl of Physical Chemistry B. roč. 114, č. 32, 13 s. ISSN 1520-6106. 2010.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Structural Dynamics of the Box C/D RNA Kink-Turn and Its Complex with Proteins: The Role of the A-Minor 0 Interaction, Long-Residency Water Bridges, and Structural Ion-Binding Sites Revealed by Molecular Simulations
Název česky Dynamika Loop E/Helix IV rRNA - L25 protein complexu
Autoři ŠPAČKOVÁ, Naděžda (203 Česká republika), Kamila RÉBLOVÁ (203 Česká republika) a Jiri SPONER (203 Česká republika, garant).
Vydání Jouranl of Physical Chemistry B, 2010, 1520-6106.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10610 Biophysics
Stát vydavatele Česká republika
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Impakt faktor Impact factor: 3.603
Kód RIV RIV/00216224:14310/10:00044909
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
UT WoS 00028072770004
Klíčová slova anglicky RNA-protein complex; molecular dynamics; kink-turn; A-minor interaction
Změnil Změnil: prof. RNDr. Jiří Šponer, DrSc., učo 28764. Změněno: 8. 11. 2010 10:57.
Anotace
The study is focused on investigation of Box C/D RNA Kink-Turn with two proteins: native archaeal L7ae protein and human 15.5 kDa protein. The simulations reveal structural details of the studied molecules on nanosecond time scale, i.e. structural dynamics of essential tertiary interaction within kink-turn, reduced kink-turn flexibility upon protein binding, structurally important water molecules and ion binding sites.
Návaznosti
MSM0021622413, záměrNázev: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
VytisknoutZobrazeno: 19. 4. 2024 10:04