Detailed Information on Publication Record
2010
Chromate reductase activity of the Paracoccus denitrificans ferric reductase B (FerB) protein and its physiological relevance
SEDLÁČEK, Vojtěch and Igor KUČERABasic information
Original name
Chromate reductase activity of the Paracoccus denitrificans ferric reductase B (FerB) protein and its physiological relevance
Name in Czech
Chromátreduktasová aktivita ferrireduktasy B (FerB) Paracoccus denitrificans a její fyziologický význam
Authors
SEDLÁČEK, Vojtěch (203 Czech Republic) and Igor KUČERA (203 Czech Republic, guarantor)
Edition
Archives of microbiology, Springer, 2010, 0302-8933
Other information
Language
English
Type of outcome
Článek v odborném periodiku
Field of Study
10600 1.6 Biological sciences
Country of publisher
Germany
Confidentiality degree
není předmětem státního či obchodního tajemství
References:
Impact factor
Impact factor: 1.754
RIV identification code
RIV/00216224:14310/10:00045143
Organization unit
Faculty of Science
UT WoS
000283089800005
Keywords (in Czech)
biologická redukce kovu; flavoenzym; flavinový radikál; oxidační stres
Keywords in English
metal bioreduction; flavoenzyme; flavin radical; oxidative stress
Tags
International impact, Reviewed
Změněno: 20/10/2010 15:08, prof. RNDr. Igor Kučera, DrSc.
V originále
The homodimeric flavoprotein FerB of Paracoccus denitrificans catalyzed the reduction of chromate with NADH as electron donor. When present, oxygen was reduced concomitantly with chromate. The recombinant enzyme had a maximum activity at pH 5.0. The stoichiometric ratio of NADH oxidized to chromate reduced was found to be 1.53 (O2 absent) or higher than 2 (O2 present), the apparent KM value for chromate amounted to 70 uM with the maximum rate of 2.9 umol NADH /s/(mg protein). Diode-array spectrophotometry and experiments with one-electron acceptors provided evidence for oxygen consumption being due to a flavin semiquinone, formed transiently during the interaction of FerB with chromate. At the whole-cell level, a ferB mutant strain displayed only slightly diminished rate of chromate reduction when compared to the wild-type parental strain. Anaerobically grown cells were more active than cells grown aerobically. The sensitivity to antimycin suggests an involvement of the respiratory chain.
In Czech
Homodimerní flavoprotein FerB z Paracoccus denitrificans katalyzoval redukci chromanu NADH jako elektronovým donorem. Pokud byl přítomen, kyslík se redukoval spolu s chromanem. Rekombinantní enzym měl maximální aktivitu při pH 5.0. Stechiometrický poměr NADH oxidovaný / chroman redukovaný byl 1.53 (O2 nepřítomen) nebo vyšší než 2 (O2 přítomen), zdánlivá KM pro chroman činila 70 uM, limitní rychlost 2.9 umol NADH/s/(mg proteinu). Spektrofotometrie s diodovým polem a experimenty s jednoelektronovými akceptory ukázaly, že za spotřebu kyslíku je odpovědný flavinový semichinon, který přechodně vzniká při reakci FerB s chromanem. Na celobuněčné úrovni vykazoval mutant ferB pouze mírně sníženou rychlost redukce chromanu ve srovnání s divokým kmenem. Tato aktivita byla inhibovatelná antimycinem, což svědčí o účasti respiračního řetězce.
Links
| GA525/07/1069, research and development project |
| ||
| MSM0021622413, plan (intention) |
|