a 2011

Nový lektin ze světélkující bakterie Photorhabdus luminescens

ROZUMOVÁ, Petra and Michaela WIMMEROVÁ

Basic information

Original name

Nový lektin ze světélkující bakterie Photorhabdus luminescens

Name (in English)

New lectin from bioluminescent bacterium Photorhabdus luminescens

Authors

ROZUMOVÁ, Petra (203 Czech Republic, belonging to the institution) and Michaela WIMMEROVÁ (203 Czech Republic, guarantor, belonging to the institution)

Edition

Chemické listy, vol. 105 (5), 321-436 (2011) ISSN 0009-2770, 2011

Other information

Language

Czech

Type of outcome

Konferenční abstrakt

Field of Study

10600 1.6 Biological sciences

Country of publisher

Czech Republic

Confidentiality degree

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impact factor

Impact factor: 0.529

RIV identification code

RIV/00216224:14310/11:00049931

Organization unit

Faculty of Science

ISSN

Keywords (in Czech)

Photorhabdus luminescens; lektiny

Keywords in English

Photorhabdus luminescens; lectins
Změněno: 12/1/2012 16:56, prof. RNDr. Michaela Wimmerová, Ph.D.

Abstract

ORIG EN

V originále

V genomu bakterie P. luminescens byl objeven protein vykazující výraznou sekvenční podobnost k charakterizovanému lektinu BC2L-C-nt z lidského podmíněného patogenu Burkholderia cenocepacia. Je to zároveň jediný doposud předpokládaný homolog výše zmíněného lektinu. Pro funkční charakteristiku používáme metody SPR – rezonance povrchového plasmonu a ITC – isotermální titrační mikrokalorimetrie. Oligomerní stav proteinu byl sledován pomocí dynamického rozptylu světla a zesíťování proteinu bifunkčním činidlem, k získání komplexních dat byly dále využity metody analytické ultracentrifugace.

In English

The protein PLU from P. luminescens has a strong sequence homology with characterized lectin BC2L-C-nt from the human opportunistic pathogen Burkholderia cenocepacia. So far, PLU is the only one supposed homologous of BC2L-C-nt lectin. Function studies were performed using surface plasmon resonance and isothermal titration calorimetry, which allowed identifying binding properties and thermodynamic parameters of interaction with saccharides. Preliminary information about a quaternary structure of the protein was obtained using dynamic light scattering, crosslinking with bifunctional reagents and analytical ultracentrifugation.

Links

GA303/09/1168, research and development project
Name: Lektiny z lidských patogenů - struktura, funkce, inženýrství
Investor: Czech Science Foundation, Lectins from human pathogens - structure, function, engineering
GD301/09/H004, research and development project
Name: Molekulární a strukturní biologie vybraných cytostatik. Od mechanistických studií k chemoterapii rakoviny
Investor: Czech Science Foundation
MSM0021622413, plan (intention)
Name: Proteiny v metabolismu a při interakci organismů s prostředím
Investor: Ministry of Education, Youth and Sports of the CR, Proteins in metabolism and interaction of organisms with the environment