VÁCHA, Robert a D FRENKEL. Relation between Molecular Shape and the Morphology of Self-Assembling Aggregates: A Simulation Study. Biophysical Journal. Bethesda, USA: Biophysical Society, 2011, roč. 101, č. 6, s. 1432-1439. ISSN 0006-3495. doi:10.1016/j.bpj.2011.07.046.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Relation between Molecular Shape and the Morphology of Self-Assembling Aggregates: A Simulation Study
Autoři VÁCHA, Robert a D FRENKEL.
Vydání Biophysical Journal, Bethesda, USA, Biophysical Society, 2011, 0006-3495.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10610 Biophysics
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 3.653
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
Doi http://dx.doi.org/10.1016/j.bpj.2011.07.046
UT WoS 000295197300017
Klíčová slova anglicky HARD SPHEROCYLINDERS; PROTEIN STRUCTURES; PEPTIDES; SYSTEMS; FLUID
Štítky ne MU
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Olga Křížová, učo 56639. Změněno: 12. 10. 2012 10:52.
Anotace
Proteins can aggregate in a wide variety of structures, both compact and extended. We present simulations of a coarse-grained anisotropic model that reproduce many of the experimentally observed aggregate structures. Conversely, all structures predicted by our model have experimental counterparts (ribbons, multistranded fibrils, and vesicles). The model we use is that of a rodlike particle with an attractive (hydrophobic) stripe on its side. Our Monte Carlo simulations show that aggregate morphologies crucially depend on two parameters. The first one is the width of the attractive stripe and the second one is a presence or absence of attractive interactions at the particle ends. These results provide us with a generic insight into the relation between the shape of protein-protein interaction potential and the morphology of protein aggregates.
VytisknoutZobrazeno: 24. 10. 2021 18:58