C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
podzim 2024
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučováno online.
Vyučující
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Mgr. Pavel Kadeřávek, Ph.D. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Dodavatelské pracoviště: Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Předpoklady
The course is offered to students interested in NMR methods applied to biomacromolecules. Basic knowledge of structure of proteins and nucleic acids is expected.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 9 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed. Students who finish the course successfully will understand principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, to analyze NMR experiments and design their modification, to chose the correct approach of solving a given problem, and to combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Výstupy z učení
Students who finish the course successfully will understand the principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, analyze NMR experiments and design their modification, to choose the correct approach of solving a given problem, and combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology; Origin of magnetism. Structure determination based on NMR-derived distance restraints, comparison with diffraction techniques (advantages and disadvantages). Other biomolecular applications of NMR spectroscopy: quick quality control, intermolecular interactions, molecular motions (overall, internal), kinetics and thermodynamics, in-vivo measurements, spatial resolution. Limitations of biomolecular liquid-state NMR spectroscopy. Magnetism of Dirac particles, nuclear magnetism, magnetic dipole moment and its precession in a homogeneous magnetic field, relation between angular momentum and magnetic moment, energy and precession frequency of a magnetic moment in a magnetic field.
  • 2. What is going on inside the magnet. Macroscopic magnetization and distribution of magnetic moments in thermodynamic equilibrium, polarization, coherence. Basic NMR experiment. NMR spectrometer, radio-wave irradiation, signal detection. Local magnetic fields in a molecule (caused by nuclei, electrons), chemical shift, dipole-dipole interactions, J-coupling, modulation of carrier frequency, Fourier transformation, spectrum.
  • 3. 2D NMR experiments (correlated spectroscopy). Basic idea (NOESY as an example), heteronuclear spectroscopy. Spin echoes, INEPT, HSQC.
  • 4. NMR of proteins I. Spin systems in proteins. 3D experiments for sequential resonance assignment, HNCA, HN(CO)CA, HNCACB, CBCA(CO)NH. Side-chain assignment.
  • 5. NMR of proteins II. Strong coupling and isotropic mixing, TOCSY. Side-chain assignment from HSQC-TOCSY.
  • 6. NMR of proteins III. Technical issues. Pulses and delays, offset effects and selective pulses, quadrature detection, pulsed-field gradients, phase cycling, suppression of water signal.
  • 7. NMR of proteins IV. Structure determination. Structural parameters (inter-proton distances from NOE, torsion angles from J-coupling, orientation from residual dipolar coupling). Calculation of 3D structure by restrained molecular dynamics simulation.
  • 8. NMR of nucleic acids I. Spin systems in nucleic acids, 1D spectroscopy in water and deuterium oxide, homonuclear correlations in bases and sugar-phosphate backbone.
  • 9. NMR of nucleic acids II. Isotope labeling and heteronuclear spectroscopy of nucleic acids, structural parameters, structure determination.
  • 10. NMR relaxation and dynamics of molecules I - theory of relaxation. Relaxation mechanisms (chemical shift anisotropy and dipole-dipole interactions). Adiabatic contribution and loss of coherence. Non-adiabatic contributions and return to equilibrium. Correlation function, spectral density function, relaxation rates.
  • 11. NMR relaxation and dynamics of molecules II - measurement and analysis. Relaxation rates R1 and R2, steady-state nuclear Overhauser effect. Model-free analysis and spectral density mapping, limitations.
  • 12. Interactions, exchange. Effect of slow dynamics on relaxation rates and line-shape.
Literatura
  • CAVANAGH, John. Protein NMR spectroscopy : principles and practice. 2nd ed. Amsterdam: Elsevier, 2007, xxv, 885. ISBN 9780121644918. info
Výukové metody
Interactive lectures combining explanation of basic ideas with analysis of model examples.
Metody hodnocení
Oral examination in a form of discussion of problems solved by the student.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770/C6770.html
Další komentáře
Předmět je vyučován každoročně.
Výuka probíhá každý týden.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
podzim 2023
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučováno online.
Vyučující
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Mgr. Pavel Kadeřávek, Ph.D. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Dodavatelské pracoviště: Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Rozvrh
Út 8:00–9:50 C04/211
Předpoklady
The course is offered to students interested in NMR methods applied to biomacromolecules. Basic knowledge of structure of proteins and nucleic acids is expected.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 9 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed. Students who finish the course successfully will understand principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, to analyze NMR experiments and design their modification, to chose the correct approach of solving a given problem, and to combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Výstupy z učení
Students who finish the course successfully will understand the principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, analyze NMR experiments and design their modification, to choose the correct approach of solving a given problem, and combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology; Origin of magnetism. Structure determination based on NMR-derived distance restraints, comparison with diffraction techniques (advantages and disadvantages). Other biomolecular applications of NMR spectroscopy: quick quality control, intermolecular interactions, molecular motions (overall, internal), kinetics and thermodynamics, in-vivo measurements, spatial resolution. Limitations of biomolecular liquid-state NMR spectroscopy. Magnetism of Dirac particles, nuclear magnetism, magnetic dipole moment and its precession in a homogeneous magnetic field, relation between angular momentum and magnetic moment, energy and precession frequency of a magnetic moment in a magnetic field.
  • 2. What is going on inside the magnet. Macroscopic magnetization and distribution of magnetic moments in thermodynamic equilibrium, polarization, coherence. Basic NMR experiment. NMR spectrometer, radio-wave irradiation, signal detection. Local magnetic fields in a molecule (caused by nuclei, electrons), chemical shift, dipole-dipole interactions, J-coupling, modulation of carrier frequency, Fourier transformation, spectrum.
  • 3. 2D NMR experiments (correlated spectroscopy). Basic idea (NOESY as an example), heteronuclear spectroscopy. Spin echoes, INEPT, HSQC.
  • 4. NMR of proteins I. Spin systems in proteins. 3D experiments for sequential resonance assignment, HNCA, HN(CO)CA, HNCACB, CBCA(CO)NH. Side-chain assignment.
  • 5. NMR of proteins II. Strong coupling and isotropic mixing, TOCSY. Side-chain assignment from HSQC-TOCSY.
  • 6. NMR of proteins III. Technical issues. Pulses and delays, offset effects and selective pulses, quadrature detection, pulsed-field gradients, phase cycling, suppression of water signal.
  • 7. NMR of proteins IV. Structure determination. Structural parameters (inter-proton distances from NOE, torsion angles from J-coupling, orientation from residual dipolar coupling). Calculation of 3D structure by restrained molecular dynamics simulation.
  • 8. NMR of nucleic acids I. Spin systems in nucleic acids, 1D spectroscopy in water and deuterium oxide, homonuclear correlations in bases and sugar-phosphate backbone.
  • 9. NMR of nucleic acids II. Isotope labeling and heteronuclear spectroscopy of nucleic acids, structural parameters, structure determination.
  • 10. NMR relaxation and dynamics of molecules I - theory of relaxation. Relaxation mechanisms (chemical shift anisotropy and dipole-dipole interactions). Adiabatic contribution and loss of coherence. Non-adiabatic contributions and return to equilibrium. Correlation function, spectral density function, relaxation rates.
  • 11. NMR relaxation and dynamics of molecules II - measurement and analysis. Relaxation rates R1 and R2, steady-state nuclear Overhauser effect. Model-free analysis and spectral density mapping, limitations.
  • 12. Interactions, exchange. Effect of slow dynamics on relaxation rates and line-shape.
Literatura
  • CAVANAGH, John. Protein NMR spectroscopy : principles and practice. 2nd ed. Amsterdam: Elsevier, 2007, xxv, 885. ISBN 9780121644918. info
Výukové metody
Interactive lectures combining explanation of basic ideas with analysis of model examples.
Metody hodnocení
Oral examination in a form of discussion of problems solved by the student.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770/C6770.html
Další komentáře
Studijní materiály
Předmět je vyučován každoročně.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
podzim 2022
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučováno online.
Vyučující
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Mgr. Pavel Kadeřávek, Ph.D. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Dodavatelské pracoviště: Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Rozvrh
Út 8:00–9:50 C04/211
Předpoklady
The course is offered to students interested in NMR methods applied to biomacromolecules. Basic knowledge of structure of proteins and nucleic acids is expected.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 9 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed. Students who finish the course successfully will understand principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, to analyze NMR experiments and design their modification, to chose the correct approach of solving a given problem, and to combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Výstupy z učení
Students who finish the course successfully will understand the principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, analyze NMR experiments and design their modification, to choose the correct approach of solving a given problem, and combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology; Origin of magnetism. Structure determination based on NMR-derived distance restraints, comparison with diffraction techniques (advantages and disadvantages). Other biomolecular applications of NMR spectroscopy: quick quality control, intermolecular interactions, molecular motions (overall, internal), kinetics and thermodynamics, in-vivo measurements, spatial resolution. Limitations of biomolecular liquid-state NMR spectroscopy. Magnetism of Dirac particles, nuclear magnetism, magnetic dipole moment and its precession in a homogeneous magnetic field, relation between angular momentum and magnetic moment, energy and precession frequency of a magnetic moment in a magnetic field.
  • 2. What is going on inside the magnet. Macroscopic magnetization and distribution of magnetic moments in thermodynamic equilibrium, polarization, coherence. Basic NMR experiment. NMR spectrometer, radio-wave irradiation, signal detection. Local magnetic fields in a molecule (caused by nuclei, electrons), chemical shift, dipole-dipole interactions, J-coupling, modulation of carrier frequency, Fourier transformation, spectrum.
  • 3. 2D NMR experiments (correlated spectroscopy). Basic idea (NOESY as an example), heteronuclear spectroscopy. Spin echoes, INEPT, HSQC.
  • 4. NMR of proteins I. Spin systems in proteins. 3D experiments for sequential resonance assignment, HNCA, HN(CO)CA, HNCACB, CBCA(CO)NH. Side-chain assignment.
  • 5. NMR of proteins II. Strong coupling and isotropic mixing, TOCSY. Side-chain assignment from HSQC-TOCSY.
  • 6. NMR of proteins III. Technical issues. Pulses and delays, offset effects and selective pulses, quadrature detection, pulsed-field gradients, phase cycling, suppression of water signal.
  • 7. NMR of proteins IV. Structure determination. Structural parameters (inter-proton distances from NOE, torsion angles from J-coupling, orientation from residual dipolar coupling). Calculation of 3D structure by restrained molecular dynamics simulation.
  • 8. NMR of nucleic acids I. Spin systems in nucleic acids, 1D spectroscopy in water and deuterium oxide, homonuclear correlations in bases and sugar-phosphate backbone.
  • 9. NMR of nucleic acids II. Isotope labeling and heteronuclear spectroscopy of nucleic acids, structural parameters, structure determination.
  • 10. NMR relaxation and dynamics of molecules I - theory of relaxation. Relaxation mechanisms (chemical shift anisotropy and dipole-dipole interactions). Adiabatic contribution and loss of coherence. Non-adiabatic contributions and return to equilibrium. Correlation function, spectral density function, relaxation rates.
  • 11. NMR relaxation and dynamics of molecules II - measurement and analysis. Relaxation rates R1 and R2, steady-state nuclear Overhauser effect. Model-free analysis and spectral density mapping, limitations.
  • 12. Interactions, exchange. Effect of slow dynamics on relaxation rates and line-shape.
Literatura
  • CAVANAGH, John. Protein NMR spectroscopy : principles and practice. 2nd ed. Amsterdam: Elsevier, 2007, xxv, 885. ISBN 9780121644918. info
Výukové metody
Interactive lectures combining explanation of basic ideas with analysis of model examples.
Metody hodnocení
Oral examination in a form of discussion of problems solved by the student.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770/C6770.html
Další komentáře
Studijní materiály
Předmět je vyučován každoročně.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
podzim 2021
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučováno online.
Vyučující
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Mgr. Pavel Kadeřávek, Ph.D. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Dodavatelské pracoviště: Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Rozvrh
Út 8:00–9:50 C04/211
Předpoklady
The course is offered to students interested in NMR methods applied to biomacromolecules. Basic knowledge of structure of proteins and nucleic acids is expected.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 9 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed. Students who finish the course successfully will understand principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, to analyze NMR experiments and design their modification, to chose the correct approach of solving a given problem, and to combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Výstupy z učení
Students who finish the course successfully will understand the principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, analyze NMR experiments and design their modification, to choose the correct approach of solving a given problem, and combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology; Origin of magnetism. Structure determination based on NMR-derived distance restraints, comparison with diffraction techniques (advantages and disadvantages). Other biomolecular applications of NMR spectroscopy: quick quality control, intermolecular interactions, molecular motions (overall, internal), kinetics and thermodynamics, in-vivo measurements, spatial resolution. Limitations of biomolecular liquid-state NMR spectroscopy. Magnetism of Dirac particles, nuclear magnetism, magnetic dipole moment and its precession in a homogeneous magnetic field, relation between angular momentum and magnetic moment, energy and precession frequency of a magnetic moment in a magnetic field.
  • 2. What is going on inside the magnet. Macroscopic magnetization and distribution of magnetic moments in thermodynamic equilibrium, polarization, coherence. Basic NMR experiment. NMR spectrometer, radio-wave irradiation, signal detection. Local magnetic fields in a molecule (caused by nuclei, electrons), chemical shift, dipole-dipole interactions, J-coupling, modulation of carrier frequency, Fourier transformation, spectrum.
  • 3. 2D NMR experiments (correlated spectroscopy). Basic idea (NOESY as an example), heteronuclear spectroscopy. Spin echoes, INEPT, HSQC.
  • 4. NMR of proteins I. Spin systems in proteins. 3D experiments for sequential resonance assignment, HNCA, HN(CO)CA, HNCACB, CBCA(CO)NH. Side-chain assignment.
  • 5. NMR of proteins II. Strong coupling and isotropic mixing, TOCSY. Side-chain assignment from HSQC-TOCSY.
  • 6. NMR of proteins III. Technical issues. Pulses and delays, offset effects and selective pulses, quadrature detection, pulsed-field gradients, phase cycling, suppression of water signal.
  • 7. NMR of proteins IV. Structure determination. Structural parameters (inter-proton distances from NOE, torsion angles from J-coupling, orientation from residual dipolar coupling). Calculation of 3D structure by restrained molecular dynamics simulation.
  • 8. NMR of nucleic acids I. Spin systems in nucleic acids, 1D spectroscopy in water and deuterium oxide, homonuclear correlations in bases and sugar-phosphate backbone.
  • 9. NMR of nucleic acids II. Isotope labeling and heteronuclear spectroscopy of nucleic acids, structural parameters, structure determination.
  • 10. NMR relaxation and dynamics of molecules I - theory of relaxation. Relaxation mechanisms (chemical shift anisotropy and dipole-dipole interactions). Adiabatic contribution and loss of coherence. Non-adiabatic contributions and return to equilibrium. Correlation function, spectral density function, relaxation rates.
  • 11. NMR relaxation and dynamics of molecules II - measurement and analysis. Relaxation rates R1 and R2, steady-state nuclear Overhauser effect. Model-free analysis and spectral density mapping, limitations.
  • 12. Interactions, exchange. Effect of slow dynamics on relaxation rates and line-shape.
Literatura
  • CAVANAGH, John. Protein NMR spectroscopy : principles and practice. 2nd ed. Amsterdam: Elsevier, 2007, xxv, 885. ISBN 9780121644918. info
Výukové metody
Interactive lectures combining explanation of basic ideas with analysis of model examples.
Metody hodnocení
Oral examination in a form of discussion of problems solved by the student.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770/C6770.html
Další komentáře
Studijní materiály
Předmět je vyučován každoročně.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
podzim 2020
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučováno online.
Vyučující
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Mgr. Pavel Kadeřávek, Ph.D. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Dodavatelské pracoviště: Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Rozvrh
Út 9:00–10:50 C04/211
Předpoklady
The course is offered to students interested in NMR methods applied to biomacromolecules. Basic knowledge of structure of proteins and nucleic acids is expected.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 9 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed. Students who finish the course successfully will understand principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, to analyze NMR experiments and design their modification, to chose the correct approach of solving a given problem, and to combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology; Origin of magnetism. Structure determination based on NMR-derived distance restraints, comparison with diffraction techniques (advantages and disadvantages). Other biomolecular applications of NMR spectroscopy: quick quality control, intermolecular interactions, molecular motions (overall, internal), kinetics and thermodynamics, in-vivo measurements, spatial resolution. Limitations of biomolecular liquid-state NMR spectroscopy. Magnetism of Dirac particles, nuclear magnetism, magnetic dipole moment and its precession in a homogeneous magnetic field, relation between angular momentum and magnetic moment, energy and precession frequency of a magnetic moment in a magnetic field.
  • 2. What is going on inside the magnet. Macroscopic magnetization and distribution of magnetic moments in thermodynamic equilibrium, polarization, coherence. Basic NMR experiment. NMR spectrometer, radio-wave irradiation, signal detection. Local magnetic fields in a molecule (caused by nuclei, electrons), chemical shift, dipole-dipole interactions, J-coupling, modulation of carrier frequency, Fourier transformation, spectrum.
  • 3. 2D NMR experiments (correlated spectroscopy). Basic idea (NOESY as an example), heteronuclear spectroscopy. Spin echoes, INEPT, HSQC.
  • 4. NMR of proteins I. Spin systems in proteins. 3D experiments for sequential resonance assignment, HNCA, HN(CO)CA, HNCACB, CBCA(CO)NH. Side-chain assignment.
  • 5. NMR of proteins II. Strong coupling and isotropic mixing, TOCSY. Side-chain assignment from HSQC-TOCSY.
  • 6. NMR of proteins III. Technical issues. Pulses and delays, offset effects and selective pulses, quadrature detection, pulsed-field gradients, phase cycling, suppression of water signal.
  • 7. NMR of proteins IV. Structure determination. Structural parameters (inter-proton distances from NOE, torsion angles from J-coupling, orientation from residual dipolar coupling). Calculation of 3D structure by restrained molecular dynamics simulation.
  • 8. NMR of nucleic acids I. Spin systems in nucleic acids, 1D spectroscopy in water and deuterium oxide, homonuclear correlations in bases and sugar-phosphate backbone.
  • 9. NMR of nucleic acids II. Isotope labeling and heteronuclear spectroscopy of nucleic acids, structural parameters, structure determination.
  • 10. NMR relaxation and dynamics of molecules I - theory of relaxation. Relaxation mechanisms (chemical shift anisotropy and dipole-dipole interactions). Adiabatic contribution and loss of coherence. Non-adiabatic contributions and return to equilibrium. Correlation function, spectral density function, relaxation rates.
  • 11. NMR relaxation and dynamics of molecules II - measurement and analysis. Relaxation rates R1 and R2, steady-state nuclear Overhauser effect. Model-free analysis and spectral density mapping, limitations.
  • 12. Interactions, exchange. Effect of slow dynamics on relaxation rates and line-shape.
Literatura
  • CAVANAGH, John. Protein NMR spectroscopy : principles and practice. 2nd ed. Amsterdam: Elsevier, 2007, xxv, 885. ISBN 9780121644918. info
Výukové metody
Interactive on-line lectures in real time combining explanation of basic ideas with analysis of model examples, computer simulations of the discussed topics.
Metody hodnocení
Oral examination in a form of discussion of problems solved by the student. On-line possible.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770/C6770.html
Další komentáře
Studijní materiály
Předmět je vyučován každoročně.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
podzim 2019
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Konstantinos Tripsianes, Ph.D. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Dodavatelské pracoviště: Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Rozvrh
Út 9:00–10:50 C04/211
Předpoklady
The course is offered to students interested in NMR methods applied to biomacromolecules. Basic knowledge of structure of proteins and nucleic acids is expected.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 9 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed. Students who finish the course successfully will understand principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, to analyze NMR experiments and design their modification, to chose the correct approach of solving a given problem, and to combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology
  • 2. Basic NMR experiments, spin alchemy in heteronuclear systems
  • 3. NMR of proteins: basic ideas
  • 4. NMR of proteins: technical issues
  • 5. Homonuclear systems, equivalent nuclei, strong coupling
  • 6. TOCSY
  • 7. NMR of nucleic acids I (R. Fiala)
  • 8. NMR of nucleic acids II (R. Fiala)
  • 9. Practical application of protein NMR spectroscopy I (K. Tripsianes)
  • 10. Practical application of protein NMR spectroscopy II (K. Tripsianes)
  • 11. NMR relaxation and dynamics of molecules I
  • 12. NMR relaxation and dynamics of molecules II
  • 13. Interactions, exchange
Literatura
  • CAVANAGH, John. Protein NMR spectroscopy : principles and practice. 2nd ed. Amsterdam: Elsevier, 2007, xxv, 885. ISBN 9780121644918. info
Výukové metody
Lectures combining explanation of basic ideas with analysis of model examples, computer simulations of the discussed topics.
Metody hodnocení
Oral examination in a form of discussion of problems solved by the student.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770/C6770.html
Další komentáře
Studijní materiály
Předmět je vyučován každoročně.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
jaro 2019
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Konstantinos Tripsianes, Ph.D. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Dodavatelské pracoviště: Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Rozvrh
Po 18. 2. až Pá 17. 5. Út 9:00–10:50 C04/211
Předpoklady
The course is offered to students interested in NMR methods applied to biomacromolecules. Basic knowledge of structure of proteins and nucleic acids is expected.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 9 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed. Students who finish the course successfully will understand principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, to analyze NMR experiments and design their modification, to chose the correct approach of solving a given problem, and to combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology
  • 2. Basic NMR experiments, spin alchemy in heteronuclear systems
  • 3. NMR of proteins: basic ideas
  • 4. NMR of proteins: technical issues
  • 5. Homonuclear systems, equivalent nuclei, strong coupling
  • 6. TOCSY
  • 7. NMR of nucleic acids I (R. Fiala)
  • 8. NMR of nucleic acids II (R. Fiala)
  • 9. Practical application of protein NMR spectroscopy I (K. Tripsianes)
  • 10. Practical application of protein NMR spectroscopy II (K. Tripsianes)
  • 11. NMR relaxation and dynamics of molecules I
  • 12. NMR relaxation and dynamics of molecules II
  • 13. Interactions, exchange
Literatura
  • CAVANAGH, John. Protein NMR spectroscopy : principles and practice. 2nd ed. Amsterdam: Elsevier, 2007, xxv, 885. ISBN 9780121644918. info
Výukové metody
Lectures combining explanation of basic ideas with analysis of model examples, computer simulations of the discussed topics.
Metody hodnocení
Oral examination in a form of discussion of problems solved by the student.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770/C6770.html
Další komentáře
Studijní materiály
Předmět je vyučován každoročně.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
jaro 2018
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Konstantinos Tripsianes, Ph.D. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Dodavatelské pracoviště: Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Rozvrh
Út 9:00–10:50 C04/211
Předpoklady
C5320 Fyzikálně chemické základy NMR
The course is offered to students interested in NMR methods applied to biomacromolecules. Basic knowledge of structure of proteins and nucleic acids is expected.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 9 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed. Students who finish the course successfully will understand principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, to analyze NMR experiments and design their modification, to chose the correct approach of solving a given problem, and to combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology
  • 2. Basic NMR experiments, spin alchemy in heteronuclear systems
  • 3. NMR of proteins: basic ideas
  • 4. NMR of proteins: technical issues
  • 5. Homonuclear systems, equivalent nuclei, strong coupling
  • 6. TOCSY
  • 7. NMR of nucleic acids I (R. Fiala)
  • 8. NMR of nucleic acids II (R. Fiala)
  • 9. Practical application of protein NMR spectroscopy I (K. Tripsianes)
  • 10. Practical application of protein NMR spectroscopy II (K. Tripsianes)
  • 11. NMR relaxation and dynamics of molecules I
  • 12. NMR relaxation and dynamics of molecules II
  • 13. Interactions, exchange
Literatura
  • CAVANAGH, John. Protein NMR spectroscopy : principles and practice. 2nd ed. Amsterdam: Elsevier, 2007, xxv, 885. ISBN 9780121644918. info
Výukové metody
Lectures combining explanation of basic ideas with analysis of model examples, computer simulations of the discussed topics.
Metody hodnocení
Oral examination in a form of discussion of problems solved by the student.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770/C6770.html
Další komentáře
Studijní materiály
Předmět je vyučován každoročně.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
jaro 2017
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Dodavatelské pracoviště: Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Rozvrh
Po 20. 2. až Po 22. 5. Út 10:00–11:50 C04/211
Předpoklady
C5320 Fyzikálně chemické základy NMR
The course is offered to students interested in NMR methods applied to biomacromolecules. Basic knowledge of structure of proteins and nucleic acids is expected.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 9 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed. Students who finish the course successfully will understand principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, to analyze NMR experiments and design their modification, to chose the correct approach of solving a given problem, and to combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology 2. Basic NMR Experiments 3. Key to biomolecular NMR: Idea of correlation 4. First step in NMR of proteins 5. Second step in determination of protein structure 6. From spectra to structure 7. Special features of nucleic acid NMR 8. Nucleic acid structure by NMR 9. Molecules are not rigid 10. From relaxation to molecular motions 11. Molecules are not alone 12. Beyond small soluble biomolecules
Literatura
  • CAVANAGH, John. Protein NMR spectroscopy : principles and practice. 2nd ed. Amsterdam: Elsevier, 2007, xxv, 885. ISBN 9780121644918. info
Výukové metody
Lectures combining explanation of basic ideas with analysis of model examples, computer simulations of the discussed topics.
Metody hodnocení
Oral examination in a form of discussion of problems solved by the student.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770/C6770.html
Další komentáře
Studijní materiály
Předmět je vyučován každoročně.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
jaro 2016
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Mgr. Kateřina Bendová, Ph.D. (pomocník)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Dodavatelské pracoviště: Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Rozvrh
Út 10:00–11:50 C04/211
Předpoklady
The course is offered to students interested in NMR methods applied to biomacromolecules. Basic knowledge of structure of proteins and nucleic acids is expected.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 9 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed. Students who finish the course successfully will understand principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, to analyze NMR experiments and design their modification, to chose the correct approach of solving a given problem, and to combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology 2. Basic NMR Experiments 3. Key to biomolecular NMR: Idea of correlation 4. First step in NMR of proteins 5. Second step in determination of protein structure 6. From spectra to structure 7. Special features of nucleic acid NMR 8. Nucleic acid structure by NMR 9. Molecules are not rigid 10. From relaxation to molecular motions 11. Molecules are not alone 12. Beyond small soluble biomolecules
Literatura
  • CAVANAGH, John. Protein NMR spectroscopy : principles and practice. 2nd ed. Amsterdam: Elsevier, 2007, xxv, 885. ISBN 9780121644918. info
Výukové metody
Lectures combining explanation of basic ideas with analysis of model examples, computer simulations of the discussed topics.
Metody hodnocení
Oral examination in a form of discussion of problems solved by the student.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770/C6770.html
Další komentáře
Studijní materiály
Předmět je vyučován každoročně.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
jaro 2015
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Dodavatelské pracoviště: Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Rozvrh
Út 10:00–11:50 C04/211
Předpoklady
The course is offered to students interested in NMR methods applied to biomacromolecules. Basic knowledge of structure of proteins and nucleic acids is expected.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 7 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed. Students who finish the course successfully will understand principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, to analyze NMR experiments and design their modification, to chose the correct approach of solving a given problem, and to combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology 2. Basic NMR Experiments 3. Key to biomolecular NMR: Idea of correlation 4. First step in NMR of proteins 5. Second step in determination of protein structure 6. From spectra to structure 7. Special features of nucleic acid NMR 8. Nucleic acid structure by NMR 9. Molecules are not rigid 10. From relaxation to molecular motions 11. Molecules are not alone 12. Beyond small soluble biomolecules
Literatura
  • CAVANAGH, John. Protein NMR spectroscopy : principles and practice. 2nd ed. Amsterdam: Elsevier, 2007, xxv, 885. ISBN 9780121644918. info
Výukové metody
Lectures combining explanation of basic ideas with analysis of model examples, computer simulations of the discussed topics.
Metody hodnocení
Oral examination in a form of discussion of problems solved by the student.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770/C6770.html
Další komentáře
Studijní materiály
Předmět je vyučován každoročně.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
jaro 2014
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Dodavatelské pracoviště: Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Rozvrh
Út 10:00–11:50 C04/211
Předpoklady
The course is offered to students interested in NMR methods applied to biomacromolecules. Basic knowledge of structure of proteins and nucleic acids is expected.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 7 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed. Students who finish the course successfully will understand principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, to analyze NMR experiments and design their modification, to chose the correct approach of solving a given problem, and to combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology 2. Basic NMR Experiments 3. Key to biomolecular NMR: Idea of correlation 4. First step in NMR of proteins 5. Second step in determination of protein structure 6. From spectra to structure 7. Special features of nucleic acid NMR 8. Nucleic acid structure by NMR 9. Molecules are not rigid 10. From relaxation to molecular motions 11. Molecules are not alone 12. Beyond small soluble biomolecules
Literatura
  • CAVANAGH, John. Protein NMR spectroscopy : principles and practice. 2nd ed. Amsterdam: Elsevier, 2007, xxv, 885. ISBN 9780121644918. info
Výukové metody
Lectures combining explanation of basic ideas with analysis of model examples, computer simulations of the discussed topics.
Metody hodnocení
Oral examination in a form of discussion of problems solved by the student.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770/C6770.html
Další komentáře
Studijní materiály
Předmět je vyučován každoročně.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
jaro 2013
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Dodavatelské pracoviště: Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Rozvrh
St 10:00–10:50 C04/118, Čt 8:00–9:50 C04/211
Předpoklady
The course is offered to students interested in NMR methods applied to biomacromolecules. Basic knowledge of structure of proteins and nucleic acids is expected.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 7 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed. Students who finish the course successfully will understand principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, to analyze NMR experiments and design their modification, to chose the correct approach of solving a given problem, and to combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology 2. Basic NMR Experiments 3. Key to biomolecular NMR: Idea of correlation 4. First step in NMR of proteins 5. Second step in determination of protein structure 6. From spectra to structure 7. Special features of nucleic acid NMR 8. Nucleic acid structure by NMR 9. Molecules are not rigid 10. From relaxation to molecular motions 11. Molecules are not alone 12. Beyond small soluble biomolecules
Literatura
  • CAVANAGH, John. Protein NMR spectroscopy : principles and practice. 2nd ed. Amsterdam: Elsevier, 2007, xxv, 885. ISBN 9780121644918. info
Výukové metody
Lectures combining explanation of basic ideas with analysis of model examples, computer simulations of the discussed topics.
Metody hodnocení
Oral examination in a form of discussion of problems solved by the student.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770/C6770.html
Další komentáře
Studijní materiály
Předmět je vyučován každoročně.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
jaro 2012
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Dodavatelské pracoviště: Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Rozvrh
Út 12:00–13:50 C04/211
Předpoklady
The course is offered to students interested in NMR methods applied to biomacromolecules. Basic knowledge of structure of proteins and nucleic acids is expected.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 7 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed. Students who finish the course successfully will understand principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, to analyze NMR experiments and design their modification, to chose the correct approach of solving a given problem, and to combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology 2. Basic NMR Experiments 3. Key to biomolecular NMR: Idea of correlation 4. First step in NMR of proteins 5. Second step in determination of protein structure 6. From spectra to structure 7. Special features of nucleic acid NMR 8. Nucleic acid structure by NMR 9. Molecules are not rigid 10. From relaxation to molecular motions 11. Molecules are not alone 12. Beyond small soluble biomolecules
Literatura
  • CAVANAGH, John. Protein NMR spectroscopy : principles and practice. 2nd ed. Amsterdam: Elsevier, 2007, xxv, 885. ISBN 9780121644918. info
Výukové metody
Lectures combining explanation of basic ideas with analysis of model examples, computer simulations of the discussed topics.
Metody hodnocení
Oral examination in a form of discussion of problems solved by the student.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770/C6770.html
Další komentáře
Předmět je vyučován každoročně.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
jaro 2011
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Předpoklady
The course is offered to students interested in NMR methods applied to biomacromolecules. Basic knowledge of structure of proteins and nucleic acids is expected.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 7 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed. Students who finish the course successfully will understand principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, to analyze NMR experiments and design their modification, to chose the correct approach of solving a given problem, and to combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology 2. Basic NMR Experiments 3. Key to biomolecular NMR: Idea of correlation 4. First step in NMR of proteins 5. Second step in determination of protein structure 6. From spectra to structure 7. Special features of nucleic acid NMR 8. Nucleic acid structure by NMR 9. Molecules are not rigid 10. From relaxation to molecular motions 11. Molecules are not alone 12. Beyond small soluble biomolecules
Literatura
  • CAVANAGH, John. Protein NMR spectroscopy : principles and practice. 2nd ed. Amsterdam: Elsevier, 2007, xxv, 885. ISBN 9780121644918. info
Výukové metody
Lectures combining explanation of basic ideas with analysis of model examples, computer simulations of the discussed topics.
Metody hodnocení
Oral examination in a form of discussion of problems solved by the student.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770/C6770.html
Další komentáře
Studijní materiály
Předmět je vyučován každoročně.
Výuka probíhá každý týden.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
jaro 2010
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Rozvrh
Út 9:00–10:50 C04/211
Předpoklady
The course is offered to students interested in NMR methods applied to biomacromolecules. Basic knowledge of structure of proteins and nucleic acids is expected.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 7 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed. Students who finish the course successfully will understand principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, to analyze NMR experiments and design their modification, to chose the correct approach of solving a given problem, and to combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology 2. Basic NMR Experiments 3. Key to biomolecular NMR: Idea of correlation 4. First step in NMR of proteins 5. Second step in determination of protein structure 6. From spectra to structure 7. Special features of nucleic acid NMR 8. Nucleic acid structure by NMR 9. Molecules are not rigid 10. From relaxation to molecular motions 11. Molecules are not alone 12. Beyond small soluble biomolecules
Literatura
  • CAVANAGH, John. Protein NMR spectroscopy : principles and practice. 2nd ed. Amsterdam: Elsevier, 2007, xxv, 885. ISBN 9780121644918. info
Výukové metody
Lectures combining explanation of basic ideas with analysis of model examples, computer simulations of the discussed topics.
Metody hodnocení
Oral examination in a form of discussion of problems solved by the student.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770/C6770.html
Další komentáře
Studijní materiály
Předmět je vyučován každoročně.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
jaro 2009
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Rozvrh
Út 9:00–10:50 C04/211
Předpoklady
The course is offered to students interested in NMR methods applied to biomacromolecules. Basic knowledge of structure of proteins and nucleic acids is expected.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 7 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology 2. Basic NMR Experiments 3. Key to biomolecular NMR: Idea of correlation 4. First step in NMR of proteins 5. Second step in determination of protein structure 6. From spectra to structure 7. Special features of nucleic acid NMR 8. Nucleic acid structure by NMR 9. Molecules are not rigid 10. From relaxation to molecular motions 11. Molecules are not alone 12. Beyond small soluble biomolecules
Literatura
  • CAVANAGH, John. Protein NMR spectroscopy : principles and practice. 2nd ed. Amsterdam: Elsevier, 2007, xxv, 885. ISBN 9780121644918. info
Metody hodnocení
Oral examination.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770/C6770.html
Další komentáře
Předmět je vyučován každoročně.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
jaro 2008
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Mgr. Jaromír Toušek, Dr. (přednášející)
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Rozvrh
Út 9:00–10:50 C04/211
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 14 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology 2. Basic NMR Experiments 3. Key to biomolecular NMR: Idea of correlation 4. First step in NMR of proteins 5. Second step in determination of protein structure 6. From spectra to structure 7. Special features of nucleic acid NMR 8. Nucleic acid structure by NMR 9. Molecules are not rigid 10. From relaxation to molecular motions 11. Molecules are not alone 12. Beyond small soluble biomolecules
Literatura
  • CAVANAGH, John a Wayne J. FAIRBROTHER. Protein NMR Spectroscopy. Principles and Practice. San Diego: Academic Press, 1996, 587 s. ISBN 0-12-164490-1. info
Metody hodnocení
Oral examination based on discussion of a project solved by the student.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770/C6770.html
Další komentáře
Předmět je vyučován každoročně.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
jaro 2007
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Mgr. Jaromír Toušek, Dr. (přednášející)
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Rozvrh
Út 10:00–11:50 C04/211
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 14 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology 2. Basic NMR Experiments 3. Key to biomolecular NMR: Idea of correlation 4. First step in NMR of proteins 5. Second step in determination of protein structure 6. From spectra to structure 7. Special features of nucleic acid NMR 8. Nucleic acid structure by NMR 9. Molecules are not rigid 10. From relaxation to molecular motions 11. Molecules are not alone 12. Beyond small soluble biomolecules
Literatura
  • CAVANAGH, John a Wayne J. FAIRBROTHER. Protein NMR Spectroscopy. Principles and Practice. San Diego: Academic Press, 1996, 587 s. ISBN 0-12-164490-1. info
Metody hodnocení
Oral examination based on discussion of a project solved by the student.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770.html
Další komentáře
Předmět je vyučován každoročně.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
jaro 2006
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Mgr. Jaromír Toušek, Dr. (přednášející)
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Rozvrh
Út 9:00–10:50 C04/211
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 14 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology 2. Basic NMR Experiments 3. Key to biomolecular NMR: Idea of correlation 4. First step in NMR of proteins 5. Second step in determination of protein structure 6. From spectra to structure 7. Special features of nucleic acid NMR 8. Nucleic acid structure by NMR 9. Molecules are not rigid 10. From relaxation to molecular motions 11. Molecules are not alone 12. Beyond small soluble biomolecules
Literatura
  • CAVANAGH, John a Wayne J. FAIRBROTHER. Protein NMR Spectroscopy. Principles and Practice. San Diego: Academic Press, 1996, 587 s. ISBN 0-12-164490-1. info
Metody hodnocení
Oral examination based on discussion of a project solved by the student.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770/C6770.html
Další komentáře
Předmět je vyučován každoročně.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
jaro 2005
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Mgr. Jaromír Toušek, Dr. (přednášející)
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Chemická sekce – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Předpoklady
Familiarity with principles of quantum mechanics will be helpful but is not required.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed.
Osnova
  • 1. Principles of NMR Spectroscopy I 2. Principles of NMR Spectroscopy II 3. Basic NMR Experiments 4. Protein Structure Determination I (basic strategy, sequential assignment, side-chain assignment) 5. Protein Structure Determination II (nuclear Overhauser efect and internuclear distances, three-bond scalar couplings and torsion angles, other spatial restraints) 6. Protein Structure Determination III (secondary structure determination, intermolecular complexes, large proteins and membrane proteins) 7. Nucleic Acid Structure Determination I 8. Nucleic Acid Structure Determination II 9. Structure Refinement Using Molecular Dynamics 10. Dynamics of Biomolecules I (dynamics of molecules and NMR relaxation, theory of relaxation) 11. Dynamics of Biomolecules II 12. Review
Literatura
  • CAVANAGH, John a Wayne J. FAIRBROTHER. Protein NMR Spectroscopy. Principles and Practice. San Diego: Academic Press, 1996, 587 s. ISBN 0-12-164490-1. info
Metody hodnocení
Oral examination
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770.html
Další komentáře
Předmět je vyučován každoročně.
Výuka probíhá každý týden.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
jaro 2004
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Mgr. Jaromír Toušek, Dr. (přednášející)
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Chemická sekce – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Předpoklady
Familiarity with principles of quantum mechanics will be helpful but is not required.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed.
Osnova
  • 1. Principles of NMR Spectroscopy I 2. Principles of NMR Spectroscopy II 3. Basic NMR Experiments 4. Protein Structure Determination I (basic strategy, sequential assignment, side-chain assignment) 5. Protein Structure Determination II (nuclear Overhauser efect and internuclear distances, three-bond scalar couplings and torsion angles, other spatial restraints) 6. Protein Structure Determination III (secondary structure determination, intermolecular complexes, large proteins and membrane proteins) 7. Nucleic Acid Structure Determination I 8. Nucleic Acid Structure Determination II 9. Structure Refinement Using Molecular Dynamics 10. Dynamics of Biomolecules I (dynamics of molecules and NMR relaxation, theory of relaxation) 11. Dynamics of Biomolecules II 12. Review
Literatura
  • CAVANAGH, John a Wayne J. FAIRBROTHER. Protein NMR Spectroscopy. Principles and Practice. San Diego: Academic Press, 1996, 587 s. ISBN 0-12-164490-1. info
Metody hodnocení
Oral examination
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770.html
Další komentáře
Předmět je vyučován každoročně.
Výuka probíhá každý týden.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
jaro 2003
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Mgr. Jaromír Toušek, Dr. (přednášející)
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Chemická sekce – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Předpoklady
Familiarity with principles of quantum mechanics will be helpful since quantum-mechanical description of NMR experiments (at the level of product operator formalism) will be used throughout the course. Brief introduction to the theory of NMR is provided in first two lessons, however, course C5320 is strongly recommended. Students should have basic knowledge of protein and nucleic acid structure (at the level of introductory biochemistry courses).
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 25 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed.
Osnova
  • 1. Principles of Multidimensional NMR Spectroscopy I 2. Principles of Multidimensional NMR Spectroscopy II 3. Protein Structure Determination I (basic strategy, sequential assignment, side-chain assignment) 4. Protein Structure Determination II (nuclear Overhauser efect and internuclear distances, three-bond scalar couplings and torsion angles, other spatial restraints) 5. Protein Structure Determination III (secondary structure determination, intermolecular complexes, large proteins and membrane proteins) 6. Review Session I 7. Nucleic Structure Determination I 8. Nucleic Structure Determination II 9. Nucleic Structure Determination III 10. Dynamics of Biomolecules I (dynamics of molecules and NMR relaxation, theory of relaxation) 11. Dynamics of Biomolecules II 12. Molecular Dynamics I 13. Molecular Dynamics II 14. Review Session II
Literatura
  • CAVANAGH, John a Wayne J. FAIRBROTHER. Protein NMR Spectroscopy. Principles and Practice. San Diego: Academic Press, 1996, 587 s. ISBN 0-12-164490-1. info
Metody hodnocení
Oral examination
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770.html
Další komentáře
Předmět je vyučován každoročně.
Výuka probíhá každý týden.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 Strukturní analýza biomolekul s využitím NMR

Přírodovědecká fakulta
jaro 2002
Rozsah
2/0/0. 3 kr. Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
prof. RNDr. Vladimír Sklenář, DrSc. (přednášející)
Mgr. Jaromír Toušek, Dr. (přednášející)
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
Garance
prof. RNDr. Vladimír Sklenář, DrSc.
Chemická sekce – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. RNDr. Vladimír Sklenář, DrSc.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 25 mateřských oborů, zobrazit
Osnova
  • 1. Principy vícedimenzionální NMR spektroskopie přednáší V. Sklenář 1.1 Historie NMR spektroskopie a současné trendy - využití NMR ke studiu molekulární struktury v kapalné a pevné fázi, NMR versus X-ray krystalografie. 1.2 Základní principy magnetický dipól, rezonanční podmínka Fourierova spektroskopie klasický popis - Blochovy rovnice relaxační procesy - spin-mřížková a spin-spinová relaxace Fourierova transformace, citlivost měření. 1.3 Součinový operátorový formalismus základní principy, názvosloví vývoj součinových operátorů Hamiltonián v součinové bázi, složené rotace, pozorovatelné veličiny. 1.4 1D Fourierova spektroskopie excitační sekvence principy spinového echa selektivní a složené pulsy přenos polarizace - metody INEPT a DEPT, TOCSY homo- a heteronukleární decoupling (GARP, WALTZ) pulsní gradienty Bloch-Siegertův posun měření v H20 roztocích principy NOE (homonukleární a heteronukleární NOE) 1.5 nD Fourierova spektroskopie základní principy a formální teorie detekce NMR ve více frekvenčních dimenzích kvadraturní detekce v nepřímých dimenzích metody nepřímé detekce 1.6 Základní metody nD spektroskopie korelace chemických posunů - COSY J-rozlišená spektroskopie - měření spin-spinových skalárních interakcí korelace dipól-dipólových interakcí a chemické výměny - NOESY (EXCY) fázové cykly, varianty pro měření homo- a hetero-nukleárních spinových systémů editace spekter, heteronukleární korelace s nepřímou detekcí HSQC, HMQC, zvýšení citlivosti s využitím gradientů mag. pole. 2. Struktura DNA přednáší R. Fiala 2.1 Základní principy struktury nukleových kyselin Stavební prvky molekul DNA a RNA - báze A, G, U, T, C, ribóza, deoxyribóza, nukleosidy, nukleotidy Páry bází Watson-Crickova a Hoogsteenova typu Konformace oligonukleotidů, jednovláknové a dvouvláknové molekuly, hairpiny, šroubovice typu A, B, Z, bulges, triplexy, kvadruplexy Definice helikálních parametrů (twist, tilt, roll, slide, rise) a torzních úhlů cukr-fosfátové páteře, pseudorotační úhel, glykosidický torzní úhel, syn- a anti-konformace 2.2 Atomy pozorovatelné v NMR spektrech nukleových kyselin Vlastnosti jader izotopů 1H, 13C, 15N a 31P, gyromagnetické poměry, přirozené zastoupení, citlivost v NMR spektroskopii Příprava a složení vzorků nukleových kyselin pro NMR měření, koncentrace vzorků, obsah solí, stabilizační látky, rozpouštědla, izotopicky obohacené vzorky Protonová spektra nukleových kyselin, typické hodnoty chemických posunů, interakčních J-konstant a relaxačních rychlostí, měření spekter atomů podléhajících rychlé chemické výměně, potlačení signálu vody Spektra jader 13C, 15N a 31P, rozsahy chemických posunů, interakční J-konstanty a relaxační vlastnosti. 2.3 Homonukleární (protonová) 2D a 3D spektra nukleových kyselin COSY spektrum a jeho využití k identifikaci a přiřazení signálů ve spektru, RELAY-COSY, TOCSY Měření proton-protonových interakčních J-konstant a jejich využití ke studiu konformace cukrů, 2QF- a 3QF-COSY, COSY-45, E.COSY, P.E.COSY Využití NOESY spekter k přiřazení signálů a určování vzdáleností mezi protony, spinová difuze, typické kovalentní 1H-1H vzdálenosti v A-, B- a Z-DNA, ROESY spektra a identifikace chemické výměny. 3D a pseudo 3D homonukleární metody, TOCSY-NOESY, NOE-NOE, HOENOE 2.4 Heteronukleární 2D a 3D metody Přiřazení signálů a měření skalárních interakčních konstant v 1H-31P spektrech. Selektivní a neselektivní 1H-31P HETCOR, hetero TOCSY, 2D a 3D hetero TOCSY-NOESY 1H-13C a 1H-15N korelace v přirozeném izotopickém zastoupení. HMQC a HSQC, 15N-HMQC s potlačením signálu vody Dvojrezonanční metody aplikovatelné na izotopicky obohacené vzorky. CT-HSQC, gHSQC, HCCH-COSY, HCCH-TOCSY, Zjednodušení spekter pomocí heteronukleární filtrace v jedné či dvou dimenzích. 13C- a 15N-filtrované NOESY experimenty. Trojrezonanční metody pro korelaci signálů přenosem magnetizace přes chemickou vazbu. HCN, HCNCH, HCP, HCCNH-TOCSY Interakční konstanty 3J(H,P) a 3J(C,P) - zdroj informací o konformaci cukr-fosfátové páteře. Experimenty HCCH-E.COSY a P-FIDS-CT-HSQC. 2.5 Shrnutí - přehled experimentů pro určování struktury nukleových kyselin 3. Struktura proteinů přednáší L. Žídek 3.1 Základní principy struktury proteinů Určování struktury v kontextu studia proteinů Struktura proteinů a NMR Polypeptidová páteř Struktury aminokyselinových zbytk? Trojrozměrná struktura 3.2 Přiřazení frekvencí atom?m v přirozeném zastoupení izotopů Přehled experimentů (COSY, TOCSY, NOESY) Určení totožnosti aminokyselin Určení primární struktury - sekvenční přiřazení 3.3 Přiřazení frekvencí atomům s využitím izotopového značení Izotopové značení proteinů Nástroje multi-nukleární spektroskopie (pulsy, prodlevy, echa, decoupling, konstantní čas, gradienty) Strategie přiřazení založená na 1H- 15N- 13C 3D experimentech (HNCA, HN(CO)CA, HNCACB, (HBHA)CBCA(CO)NH) Strategie přiřazení založená na NOESY-HSQC Přiřazení postranních řetězců (TOCSY experimenty, přiřazení aromatických skupin Stereospecifcké přiřazení 3.4 Získání údajů o geometrii Problém určení konformace Měření třívazebných skalárních interakčních konstant Měření zbytkových dipolárních interakčních konstant Měření NOE Určení sekundární struktury Určení trojrozměrné struktury Určení vyšších struktur 3.5 Limity a jejich posouvání Velké proteiny, membránové proteiny (deuterace, TROSY, micely, PISEMA) 4. Dynamika biomolekul přednáší R. Fiala a L. Žídek 4.1 Vztah mezi dynamikou molekul a relaxací v NMR Proč relaxují NMR signály, Brownův pohyb a interní pohyby molekul, pohyby na pomalé (s-ms), střední (ms-ms) a rychlé časové škále Charakteristika pohybu molekul v roztoku (difúze, difúzní tenzor, korelační funkce, funkce spektrální hustoty a vnitřní pohyby molekul) 4.2 Klasická a semiklasická teorie relaxace Relaxace v Blochově rovnici Principy semiklasické Redfeldovy teorie relaxace 4.3 Relaxační mechanismy Dipolární relaxace Příspěvek CSA a kvadrupólového momentu 4.4 Experimentální aspekty relaxačních měření Měření heteronukleární NMR relaxace Pulzní sekvence pro měření R1, R2 a NOE u jader 13C a 15N Praktické aspekty relaxačních měření 4.5 Interpretace relaxačních dat prostřednictvím parametrů popisujících pohyb molekul Výpočet parametrů charakterizujících pohyb molekul na základě experimentálních dat, volba modelu na základů statistických kritérií "Model-free" analýza Mapování funkce spektrální hustoty Konformační změny a jejich odraz v relaxačních parametrech 4.6 Využití výpočtů molekulové dynamiky při interpretaci relaxačních dat 4.7 Příklady Dynamika MUP na základě relaxace 15N Dynamika RNA smyček na základě relaxace 13C 5. Molekulová dynamika přednáší J. Toušek 5.1 Molekulová mechanika Silové pole Vazebné energetické termy Nevazebné energetické termy Efektivní energetické termy - zahrnutí experimentálních dat do molekulové mechaniky 5.2 Molekulová dynamika Parametry molekulové dynamiky Molekulová dynamika při konstantní teplotě Periodické okrajové podmínky ? zahrnutí solventu Analýza trajektorie 5.3 Distanční geometrie Generování distanční matice Regularizace 5.4 Simulační protokoly Protokoly s využitím distanční geometrie Protokoly s náhodným generováním výchozí geometrie (Ab initio) Protokoly pro nukleové kyseliny Výpočty s využitím relaxační matice 5.5 Analýza výsledků Kriteria pro výběr akceptovatelných struktur Vyjádření přesnosti výpočtu 5.6 Shrnutí
Literatura
  • CAVANAGH, John a Wayne J. FAIRBROTHER. Protein NMR Spectroscopy. Principles and Practice. San Diego: Academic Press, 1996, 587 s. ISBN 0-12-164490-1. info
Další komentáře
Předmět je dovoleno ukončit i mimo zkouškové období.
Předmět je vyučován každoročně.
Výuka probíhá každý týden.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 Strukturní analýza biomolekul s využitím NMR

Přírodovědecká fakulta
jaro 2001
Rozsah
2/0/0. 3 kr. Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
prof. RNDr. Vladimír Sklenář, DrSc. (přednášející)
Mgr. Jaromír Toušek, Dr. (přednášející)
Garance
prof. RNDr. Vladimír Sklenář, DrSc.
Chemická sekce – Přírodovědecká fakulta
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 25 mateřských oborů, zobrazit
Další komentáře
Předmět je vyučován každoročně.
Výuka probíhá každý týden.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 Strukturní analýza biomolekul s využitím NMR

Přírodovědecká fakulta
jaro 2000
Rozsah
2/0/0. 3 kr. Ukončení: zk.
Vyučující
prof. RNDr. Vladimír Sklenář, DrSc. (přednášející)
Mgr. Jaromír Toušek, Dr. (přednášející)
Garance
prof. RNDr. Vladimír Sklenář, DrSc.
Chemická sekce – Přírodovědecká fakulta
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 16 mateřských oborů, zobrazit
Další komentáře
Předmět je vyučován každoročně.
Výuka probíhá každý týden.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
jaro 2012 - akreditace

Údaje z období jaro 2012 - akreditace se nezveřejňují

Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Dodavatelské pracoviště: Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Předpoklady
The course is offered to students interested in NMR methods applied to biomacromolecules. Basic knowledge of structure of proteins and nucleic acids is expected.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 7 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed. Students who finish the course successfully will understand principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, to analyze NMR experiments and design their modification, to chose the correct approach of solving a given problem, and to combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology 2. Basic NMR Experiments 3. Key to biomolecular NMR: Idea of correlation 4. First step in NMR of proteins 5. Second step in determination of protein structure 6. From spectra to structure 7. Special features of nucleic acid NMR 8. Nucleic acid structure by NMR 9. Molecules are not rigid 10. From relaxation to molecular motions 11. Molecules are not alone 12. Beyond small soluble biomolecules
Literatura
  • CAVANAGH, John. Protein NMR spectroscopy : principles and practice. 2nd ed. Amsterdam: Elsevier, 2007, xxv, 885. ISBN 9780121644918. info
Výukové metody
Lectures combining explanation of basic ideas with analysis of model examples, computer simulations of the discussed topics.
Metody hodnocení
Oral examination in a form of discussion of problems solved by the student.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770/C6770.html
Další komentáře
Předmět je vyučován každoročně.
Výuka probíhá každý týden.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
jaro 2011 - akreditace
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Předpoklady
The course is offered to students interested in NMR methods applied to biomacromolecules. Basic knowledge of structure of proteins and nucleic acids is expected.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 7 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed. Students who finish the course successfully will understand principles of NMR and its applications to biochemical problems described in original research articles, to analyze NMR experiments and design their modification, to chose the correct approach of solving a given problem, and to combine results of individual approaches to obtain a complex picture of the studied problem. The course is designed so that students who continue to study in a PhD program will be able to apply the learned skills in their own research projects.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology 2. Basic NMR Experiments 3. Key to biomolecular NMR: Idea of correlation 4. First step in NMR of proteins 5. Second step in determination of protein structure 6. From spectra to structure 7. Special features of nucleic acid NMR 8. Nucleic acid structure by NMR 9. Molecules are not rigid 10. From relaxation to molecular motions 11. Molecules are not alone 12. Beyond small soluble biomolecules
Literatura
  • CAVANAGH, John. Protein NMR spectroscopy : principles and practice. 2nd ed. Amsterdam: Elsevier, 2007, xxv, 885. ISBN 9780121644918. info
Výukové metody
Lectures combining explanation of basic ideas with analysis of model examples, computer simulations of the discussed topics.
Metody hodnocení
Oral examination in a form of discussion of problems solved by the student.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770/C6770.html
Další komentáře
Předmět je vyučován každoročně.
Výuka probíhá každý týden.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2008 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.

C6770 NMR Spectroscopy of Biomolecules

Přírodovědecká fakulta
jaro 2008 - akreditace
Rozsah
2/0/0. 2 kr. (příf plus uk plus > 4). Doporučované ukončení: zk. Jiná možná ukončení: k.
Vyučující
doc. RNDr. Radovan Fiala, CSc. (přednášející)
Mgr. Jaromír Toušek, Dr. (přednášející)
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D. (přednášející)
Garance
prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Národní centrum pro výzkum biomolekul – Přírodovědecká fakulta
Kontaktní osoba: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D.
Omezení zápisu do předmětu
Předmět je nabízen i studentům mimo mateřské obory.
Mateřské obory/plány
předmět má 14 mateřských oborů, zobrazit
Cíle předmětu
The course will provide introduction to modern NMR techniques which can be applied to extract structural information for small and mid-size biological macromolecules - peptides, proteins, DNA and RNA oligonucleotides. Experimental procedures and computational protocols for determination of three-dimensional structures and dynamics based on NMR data will be discussed.
Osnova
  • 1. NMR as a tool for structure biology 2. Basic NMR Experiments 3. Key to biomolecular NMR: Idea of correlation 4. First step in NMR of proteins 5. Second step in determination of protein structure 6. From spectra to structure 7. Special features of nucleic acid NMR 8. Nucleic acid structure by NMR 9. Molecules are not rigid 10. From relaxation to molecular motions 11. Molecules are not alone 12. Beyond small soluble biomolecules
Literatura
  • CAVANAGH, John a Wayne J. FAIRBROTHER. Protein NMR Spectroscopy. Principles and Practice. San Diego: Academic Press, 1996, 587 s. ISBN 0-12-164490-1. info
Metody hodnocení
Oral examination based on discussion of a project solved by the student.
Vyučovací jazyk
Angličtina
Navazující předměty
Informace učitele
http://www.ncbr.chemi.muni.cz/~lzidek/C6770.html
Další komentáře
Předmět je vyučován každoročně.
Výuka probíhá každý týden.
Předmět je zařazen také v obdobích jaro 2011 - akreditace, jaro 2000, jaro 2001, jaro 2002, jaro 2003, jaro 2004, jaro 2005, jaro 2006, jaro 2007, jaro 2008, jaro 2009, jaro 2010, jaro 2011, jaro 2012, jaro 2012 - akreditace, jaro 2013, jaro 2014, jaro 2015, jaro 2016, jaro 2017, jaro 2018, jaro 2019, podzim 2019, podzim 2020, podzim 2021, podzim 2022, podzim 2023, podzim 2024.