NOVÁČEK, Jiří, Noam Y HABA, Jordan H CHILL, Lukáš ŽÍDEK a Vladimír SKLENÁŘ. 4D Non-uniformly sampled HCBCACON and (1) J(NC alpha)-selective HCBCANCO experiments for the sequential assignment and chemical shift analysis of intrinsically disordered proteins. Journal of Biomolecular NMR. Dordrecht: Springer Netherlands, 2012, roč. 53, č. 2, s. 139-148. ISSN 0925-2738. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1007/s10858-012-9631-8.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název 4D Non-uniformly sampled HCBCACON and (1) J(NC alpha)-selective HCBCANCO experiments for the sequential assignment and chemical shift analysis of intrinsically disordered proteins
Autoři NOVÁČEK, Jiří (203 Česká republika, domácí), Noam Y HABA (376 Izrael), Jordan H CHILL (376 Izrael), Lukáš ŽÍDEK (203 Česká republika, garant, domácí) a Vladimír SKLENÁŘ (203 Česká republika, domácí).
Vydání Journal of Biomolecular NMR, Dordrecht, Springer Netherlands, 2012, 0925-2738.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 10610 Biophysics
Stát vydavatele Nizozemské království
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 2.845
Kód RIV RIV/00216224:14740/12:00057624
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
Doi http://dx.doi.org/10.1007/s10858-012-9631-8
UT WoS 000305943400007
Klíčová slova anglicky Intrinsically disordered proteins; Non-uniform sampling; C-13 detection; Chemical shifts; Residual secondary structure; Prolines assignment
Štítky ok, rivok
Změnil Změnil: prof. Mgr. Lukáš Žídek, Ph.D., učo 38990. Změněno: 7. 5. 2013 06:52.
Anotace
A pair of 4D NMR experiments for the backbone assignment of disordered proteins is presented. The experiments exploit C-13 direct detection and non-uniform sampling of the indirectly detected dimensions, and provide correlations of the aliphatic proton (H-alpha, and H-beta) and carbon (C-alpha, C-beta) resonance frequencies to the protein backbone. Thus, all the chemical shifts regularly used to map the transient secondary structure motifs in the intrinsically disordered proteins (H-alpha, C-alpha, C-beta, C', and N) can be extracted from each spectrum. Compared to the commonly used assignment strategy based on matching the C-alpha and C-beta chemical shifts, inclusion of the H-alpha and H-beta provides up to three extra resonance frequencies that decrease the chance of ambiguous assignment. The experiments were successfully applied to the original assignment of a 12.8 kDa intrinsically disordered protein having a high content of proline residues (26 %) in the sequence.
Návaznosti
ED1.1.00/02.0068, projekt VaVNázev: CEITEC - central european institute of technology
GAP206/11/0758, projekt VaVNázev: Vývoj metodologie s vysokým rozlišením pro NMR studie neuspořádaných proteinů s vysoce degenerovanými rezonančními frekvencemi (Akronym: HIGHRES)
Investor: Grantová agentura ČR, Vývoj metodologie s vysokým rozlišením pro NMR studie neuspořádaných proteinů s vysoce degenerovanými rezonančními frekvencemi
228461, interní kód MUNázev: Enhancing Access and Services to East European users Towards an efficient (Akronym: EAST-NMR)
Investor: Evropská unie, Enhancing Access and Services to East European users Towards an efficient, Kapacity
VytisknoutZobrazeno: 26. 4. 2024 19:37