G 2012

Engineered recombinant enzyme haloalkane dehalogenase DhaA88

CHALOUPKOVÁ, Radka, Zbyněk PROKOP, Jiří DAMBORSKÝ a Táňa KOUDELÁKOVÁ

Základní údaje

Originální název

Engineered recombinant enzyme haloalkane dehalogenase DhaA88

Autoři

CHALOUPKOVÁ, Radka (203 Česká republika, domácí), Zbyněk PROKOP (203 Česká republika, domácí), Jiří DAMBORSKÝ (203 Česká republika, garant, domácí) a Táňa KOUDELÁKOVÁ (203 Česká republika)

Vydání

2012

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Technicky realizované výsledky (prototyp, funkční vzorek)

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Česká republika

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Kód RIV

RIV/00216224:14310/12:00064442

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

Klíčová slova anglicky

haloalkane dehalogenase;DhaA88

Technické parametry

výrobní postup, funkční vzorek byl vyroben na základě ověření vlastností, licenční smlouva nebyla zatím uzavřena.

Štítky

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno
Změněno: 8. 4. 2013 12:42, prof. Mgr. Jiří Damborský, Dr.

Anotace

V originále

Thermostable haloalkane dehalogenase DhaA88 prepared by site-directed mutagenesis. Mutations targeting as few as four residues lining the access tunnel extended enzyme’s half-life in 40% dimethyl sulfoxide from minutes to weeks (4,000-fold) and increased its melting temperature by 19 C. Protein crystallography and molecular dynamics revealed that the tunnel residue packing is a key determinant of protein stability and the active-site accessibility for co-solvent molecules (red dots). The broad applicability of this concept was verified by analyzing twenty six proteins with buried active sites from all six enzyme classes.The results was made based on the verification of properties.

Návaznosti

ED0001/01/01, projekt VaV
Název: CETOCOEN