CHALOUPKOVÁ, Radka, Zbyněk PROKOP, Jiří DAMBORSKÝ a Táňa KOUDELÁKOVÁ. Engineered recombinant enzyme haloalkane dehalogenase DhaA88. 2012.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Engineered recombinant enzyme haloalkane dehalogenase DhaA88
Autoři CHALOUPKOVÁ, Radka (203 Česká republika, domácí), Zbyněk PROKOP (203 Česká republika, domácí), Jiří DAMBORSKÝ (203 Česká republika, garant, domácí) a Táňa KOUDELÁKOVÁ (203 Česká republika).
Vydání 2012.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Technicky realizované výsledky (prototyp, funkční vzorek)
Obor 10600 1.6 Biological sciences
Stát vydavatele Česká republika
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
Kód RIV RIV/00216224:14310/12:00064442
Organizační jednotka Přírodovědecká fakulta
Klíčová slova anglicky haloalkane dehalogenase;DhaA88
Technické parametry výrobní postup, funkční vzorek byl vyroben na základě ověření vlastností, licenční smlouva nebyla zatím uzavřena.
Štítky AKR, rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnil: prof. Mgr. Jiří Damborský, Dr., učo 1441. Změněno: 8. 4. 2013 12:42.
Anotace
Thermostable haloalkane dehalogenase DhaA88 prepared by site-directed mutagenesis. Mutations targeting as few as four residues lining the access tunnel extended enzyme’s half-life in 40% dimethyl sulfoxide from minutes to weeks (4,000-fold) and increased its melting temperature by 19 C. Protein crystallography and molecular dynamics revealed that the tunnel residue packing is a key determinant of protein stability and the active-site accessibility for co-solvent molecules (red dots). The broad applicability of this concept was verified by analyzing twenty six proteins with buried active sites from all six enzyme classes.The results was made based on the verification of properties.
Návaznosti
ED0001/01/01, projekt VaVNázev: CETOCOEN
VytisknoutZobrazeno: 30. 5. 2024 22:09