LIU, Yang, Hannah K SALTER, Andrew N HOLDING, Christopher M JOHNSON, Elaine STEPHENS, Peter LUKAVSKY, John WALSHAW a Simon L BULLOCK. Bicaudal-D uses a parallel, homodimeric coiled coil with heterotypic registry to coordinate recruitment of cargos to dynein. GENES & DEVELOPMENT. COLD SPRING HARBOR: COLD SPRING HARBOR LAB PRESS, PUBLICATIONS DEPT, 2013, roč. 27, č. 11, s. 1233-1246. ISSN 0890-9369. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1101/gad.212381.112.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Bicaudal-D uses a parallel, homodimeric coiled coil with heterotypic registry to coordinate recruitment of cargos to dynein
Autoři LIU, Yang (826 Velká Británie a Severní Irsko), Hannah K SALTER (826 Velká Británie a Severní Irsko), Andrew N HOLDING (826 Velká Británie a Severní Irsko), Christopher M JOHNSON (826 Velká Británie a Severní Irsko), Elaine STEPHENS (826 Velká Británie a Severní Irsko), Peter LUKAVSKY (40 Rakousko, garant, domácí), John WALSHAW (826 Velká Británie a Severní Irsko) a Simon L BULLOCK (826 Velká Británie a Severní Irsko).
Vydání GENES & DEVELOPMENT, COLD SPRING HARBOR, COLD SPRING HARBOR LAB PRESS, PUBLICATIONS DEPT, 2013, 0890-9369.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor Genetika a molekulární biologie
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 12.639
Kód RIV RIV/00216224:14740/13:00069110
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
Doi http://dx.doi.org/10.1101/gad.212381.112
UT WoS 000320110000003
Klíčová slova anglicky Bicaudal-D; coiled coil; dynein; cargo binding; crystal structure; Drosophila
Štítky ok, rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Olga Křížová, učo 56639. Změněno: 4. 9. 2013 10:10.
Anotace
Cytoplasmic dynein is the major minus end-directed microtubule motor in eukaryotes. However, there is little structural insight into how different cargos are recognized and linked to the motor complex. Here we describe the 2.2 angstrom resolution crystal structure of a cargo-binding region of the dynein adaptor Bicaudal-D (BicD), which reveals a parallel coiled-coil homodimer. We identify a shared binding site for two cargo-associated proteins-Rab6 and the RNA-binding protein Egalitarian (Egl)-within a region of the BicD structure with classical, homotypic core packing. Structure-based mutagenesis in Drosophila provides evidence that occupancy of this site drives association of BicD with dynein, thereby coupling motor recruitment to cargo availability. The structure also contains a region in which, remarkably, the same residues in the polypeptide sequence have different heptad registry in each chain. In vitro and in vivo analysis of a classical Drosophila dominant mutation reveals that this heterotypic region regulates the recruitment of dynein to BicD. Our results support a model in which the heterotypic segment is part of a molecular switch that promotes release of BicD autoinhibition following cargo binding to the neighboring, homotypic coiled-coil region. Overall, our data reveal a pivotal role of a highly asymmetric coiled-coil domain in coordinating the assembly of cargo-motor complexes.
Návaznosti
ED1.1.00/02.0068, projekt VaVNázev: CEITEC - central european institute of technology
VytisknoutZobrazeno: 19. 5. 2024 06:18