Engineering the Pseudomonas aeruginosa II lectin: designing
mutants with changed affinity and specificity

J 2014

Engineering the Pseudomonas aeruginosa II lectin: designing mutants with changed affinity and specificity

KŘÍŽ, Zdeněk; Jan ADAM; Jana MRÁZKOVÁ; Petros ZOTOS; Thomais CHATZIPAVLOU et. al.

Základní údaje

Originální název

Engineering the Pseudomonas aeruginosa II lectin: designing mutants with changed affinity and specificity

Název česky

Projektování II lektinu z Pseudomonas aeruginosa: navrhování mutantů se změněnou afinitou a specifitou

Autoři

KŘÍŽ, Zdeněk (203 Česká republika, domácí); Jan ADAM (203 Česká republika, domácí); Jana MRÁZKOVÁ (203 Česká republika, domácí); Petros ZOTOS (300 Řecko, domácí); Thomais CHATZIPAVLOU (300 Řecko, domácí); Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, garant, domácí) a Jaroslav KOČA (203 Česká republika, domácí)

Vydání

Journal of Computer-Aided Molecular Design, Dordrecht (Netherlands), Springer International Publishing, 2014, 0920-654X

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Švýcarsko

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

URL

Impakt faktor

Impact factor: 2.990

Kód RIV

RIV/00216224:14740/14:00073859

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

DOI

http://dx.doi.org/10.1007/s10822-014-9774-7

UT WoS

000342439000006

EID Scopus

2-s2.0-84930357051

Klíčová slova česky

Lektin; Cukr; Mutageneze; Docking; Molekularni dynamika

Klíčová slova anglicky

Lectin; Carbohydrate; Mutagenesis; Docking; Molecular dynamics

Štítky

kontrola MP, rivok, SCOPUS

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno

Změněno: 28. 1. 2017 19:42, prof. RNDr. Jaroslav Koča, DrSc.

Anotace

V originále

This article focuses on designing mutations of the PA-IIL lectin from Pseudomonas aeruginosa that lead to change in specificity. Following the previous results revealing the importance of the amino acid triad 22–23–24 (so-called specificity-binding loop), saturation in silico mutagenesis was performed, with the intent of finding mutations that increase the lectin’s affinity and modify its specificity. For that purpose, a combination of docking, molecular dynamics and binding free energy calculation was used. The combination of methods revealed mutations that changed the performance of the wild-type lectin and its mutants to their preferred partners. The mutation at position 22 resulted in 85 % in inactivation of the binding site, and the mutation at 23 did not have strong effects thanks to the side chain being pointed away from the binding site.

Návaznosti

ED1.1.00/02.0068, projekt VaV

Název: CEITEC - central european institute of technology

GA13-25401S, projekt VaV

Název: Studium proteinů z patogenů zapojených do rozpoznávání hostitelského organismu

Investor: Grantová agentura ČR, Studium proteinu z patogenu zapojených do rozpoznávání hostitelského organismu

LH13055, projekt VaV

Název: Multidisciplinární přístup k návrhu léčiv - Inhibice proteinů s návazností na cukry (Akronym: MADICA)

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Multidisciplinární přístup k návrhu léčiv - Inhibice proteinů s návazností na sacharidy

286154, interní kód MU

Název: SYLICA - Synergies of Life and Material Sciences to Create a New Future (Akronym: SYLICA)

Investor: Evropská unie, SYLICA - Synergies of Life and Material Sciences to Create a New Future, Kapacity

Citovat

KŘÍŽ, Zdeněk; Jan ADAM; Jana MRÁZKOVÁ; Petros ZOTOS; Thomais CHATZIPAVLOU; Michaela WIMMEROVÁ a Jaroslav KOČA. Engineering the Pseudomonas aeruginosa II lectin: designing mutants with changed affinity and specificity. Journal of Computer-Aided Molecular Design. Dordrecht (Netherlands): Springer International Publishing, 2014, roč. 28, č. 9, s. 951-960. ISSN 0920-654X. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1007/s10822-014-9774-7.

@article{1198038,
   author = {Kříž, Zdeněk and Adam, Jan and Mrázková, Jana and Zotos, Petros and Chatzipavlou, Thomais and Wimmerová, Michaela and Koča, Jaroslav},
   article_location = {Dordrecht (Netherlands)},
   article_number = {9},
   doi = {http://dx.doi.org/10.1007/s10822-014-9774-7},
   keywords = {Lectin; Carbohydrate; Mutagenesis; Docking; Molecular dynamics},
   language = {eng},
   issn = {0920-654X},
   journal = {Journal of Computer-Aided Molecular Design},
   title = {Engineering the Pseudomonas aeruginosa II lectin: designing mutants with changed affinity and specificity},
   url = {http://link.springer.com/article/10.1007%2Fs10822-014-9774-7},
   volume = {28},
   year = {2014}
}

TY  - JOUR
ID  - 1198038
AU  - Kříž, Zdeněk - Adam, Jan - Mrázková, Jana - Zotos, Petros - Chatzipavlou, Thomais - Wimmerová, Michaela - Koča, Jaroslav
PY  - 2014
TI  - Engineering the Pseudomonas aeruginosa II lectin: designing mutants with changed affinity and specificity
JF  - Journal of Computer-Aided Molecular Design
VL  - 28
IS  - 9
SP  - 951-960
EP  - 951-960
PB  - Springer International Publishing
SN  - 0920654X
KW  - Lectin
KW  - Carbohydrate
KW  - Mutagenesis
KW  - Docking
KW  - Molecular dynamics
UR  - http://link.springer.com/article/10.1007%2Fs10822-014-9774-7
L2  - http://link.springer.com/article/10.1007%2Fs10822-014-9774-7
N2  - This article focuses on designing mutations of the PA-IIL lectin from Pseudomonas aeruginosa that lead to change in specificity. Following the previous results revealing the importance of the amino acid triad 22–23–24 (so-called specificity-binding loop), saturation in silico mutagenesis was performed, with the intent of finding mutations that increase the lectin’s affinity and modify its specificity. For that purpose, a combination of docking, molecular dynamics and binding free energy calculation was used. The combination of methods revealed mutations that changed the performance of the wild-type lectin and its mutants to their preferred partners. The mutation at position 22 resulted in 85 % in inactivation of the binding site, and the mutation at 23 did not have strong effects thanks to the side chain being pointed away from the binding site.
ER  -

KŘÍŽ, Zdeněk; Jan ADAM; Jana MRÁZKOVÁ; Petros ZOTOS; Thomais CHATZIPAVLOU; Michaela WIMMEROVÁ a Jaroslav KOČA. Engineering the Pseudomonas aeruginosa II lectin: designing mutants with changed affinity and specificity. \textit{Journal of Computer-Aided Molecular Design}. Dordrecht (Netherlands): Springer International Publishing, 2014, roč.~28, č.~9, s.~951-960. ISSN~0920-654X. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1007/s10822-014-9774-7.

Přehled o publikaci