Engineering the Pseudomonas aeruginosa II lectin: designing
mutants with changed affinity and specificity

J 2014

Engineering the Pseudomonas aeruginosa II lectin: designing mutants with changed affinity and specificity

KŘÍŽ, Zdeněk, Jan ADAM, Jana MRÁZKOVÁ, Petros ZOTOS, Thomais CHATZIPAVLOU et. al.

Základní údaje

Originální název

Engineering the Pseudomonas aeruginosa II lectin: designing mutants with changed affinity and specificity

Název česky

Projektování II lektinu z Pseudomonas aeruginosa: navrhování mutantů se změněnou afinitou a specifitou

Autoři

KŘÍŽ, Zdeněk (203 Česká republika, domácí), Jan ADAM (203 Česká republika, domácí), Jana MRÁZKOVÁ (203 Česká republika, domácí), Petros ZOTOS (300 Řecko, domácí), Thomais CHATZIPAVLOU (300 Řecko, domácí), Michaela WIMMEROVÁ (203 Česká republika, garant, domácí) a Jaroslav KOČA (203 Česká republika, domácí)

Vydání

Journal of Computer-Aided Molecular Design, Dordrecht (Netherlands), Springer International Publishing, 2014, 0920-654X

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Švýcarsko

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Odkazy

URL

Impakt faktor

Impact factor: 2.990

Kód RIV

RIV/00216224:14740/14:00073859

Organizační jednotka

Středoevropský technologický institut

DOI

http://dx.doi.org/10.1007/s10822-014-9774-7

UT WoS

000342439000006

Klíčová slova česky

Lektin; Cukr; Mutageneze; Docking; Molekularni dynamika

Klíčová slova anglicky

Lectin; Carbohydrate; Mutagenesis; Docking; Molecular dynamics

Štítky

kontrola MP, rivok, SCOPUS

Příznaky

Mezinárodní význam, Recenzováno

Změněno: 28. 1. 2017 19:42, prof. RNDr. Jaroslav Koča, DrSc.

Anotace

V originále

This article focuses on designing mutations of the PA-IIL lectin from Pseudomonas aeruginosa that lead to change in specificity. Following the previous results revealing the importance of the amino acid triad 22–23–24 (so-called specificity-binding loop), saturation in silico mutagenesis was performed, with the intent of finding mutations that increase the lectin’s affinity and modify its specificity. For that purpose, a combination of docking, molecular dynamics and binding free energy calculation was used. The combination of methods revealed mutations that changed the performance of the wild-type lectin and its mutants to their preferred partners. The mutation at position 22 resulted in 85 % in inactivation of the binding site, and the mutation at 23 did not have strong effects thanks to the side chain being pointed away from the binding site.

Návaznosti

ED1.1.00/02.0068, projekt VaV

Název: CEITEC - central european institute of technology

GA13-25401S, projekt VaV

Název: Studium proteinů z patogenů zapojených do rozpoznávání hostitelského organismu

Investor: Grantová agentura ČR, Studium proteinu z patogenu zapojených do rozpoznávání hostitelského organismu

LH13055, projekt VaV

Název: Multidisciplinární přístup k návrhu léčiv - Inhibice proteinů s návazností na cukry (Akronym: MADICA)

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Multidisciplinární přístup k návrhu léčiv - Inhibice proteinů s návazností na sacharidy

286154, interní kód MU

Název: SYLICA - Synergies of Life and Material Sciences to Create a New Future (Akronym: SYLICA)

Investor: Evropská unie, SYLICA - Synergies of Life and Material Sciences to Create a New Future, Kapacity

Citovat

KŘÍŽ, Zdeněk, Jan ADAM, Jana MRÁZKOVÁ, Petros ZOTOS, Thomais CHATZIPAVLOU, Michaela WIMMEROVÁ a Jaroslav KOČA. Engineering the Pseudomonas aeruginosa II lectin: designing mutants with changed affinity and specificity. Journal of Computer-Aided Molecular Design. Dordrecht (Netherlands): Springer International Publishing, 2014, roč. 28, č. 9, s. 951-960. ISSN 0920-654X. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1007/s10822-014-9774-7.

@article{1198038,
   author = {Kříž, Zdeněk and Adam, Jan and Mrázková, Jana and Zotos, Petros and Chatzipavlou, Thomais and Wimmerová, Michaela and Koča, Jaroslav},
   article_location = {Dordrecht (Netherlands)},
   article_number = {9},
   doi = {http://dx.doi.org/10.1007/s10822-014-9774-7},
   keywords = {Lectin; Carbohydrate; Mutagenesis; Docking; Molecular dynamics},
   language = {eng},
   issn = {0920-654X},
   journal = {Journal of Computer-Aided Molecular Design},
   title = {Engineering the Pseudomonas aeruginosa II lectin: designing mutants with changed affinity and specificity},
   url = {http://link.springer.com/article/10.1007%2Fs10822-014-9774-7},
   volume = {28},
   year = {2014}
}

TY  - JOUR
ID  - 1198038
AU  - Kříž, Zdeněk - Adam, Jan - Mrázková, Jana - Zotos, Petros - Chatzipavlou, Thomais - Wimmerová, Michaela - Koča, Jaroslav
PY  - 2014
TI  - Engineering the Pseudomonas aeruginosa II lectin: designing mutants with changed affinity and specificity
JF  - Journal of Computer-Aided Molecular Design
VL  - 28
IS  - 9
SP  - 951-960
EP  - 951-960
PB  - Springer International Publishing
SN  - 0920654X
KW  - Lectin
KW  - Carbohydrate
KW  - Mutagenesis
KW  - Docking
KW  - Molecular dynamics
UR  - http://link.springer.com/article/10.1007%2Fs10822-014-9774-7
L2  - http://link.springer.com/article/10.1007%2Fs10822-014-9774-7
N2  - This article focuses on designing mutations of the PA-IIL lectin from Pseudomonas aeruginosa that lead to change in specificity. Following the previous results revealing the importance of the amino acid triad 22–23–24 (so-called specificity-binding loop), saturation in silico mutagenesis was performed, with the intent of finding mutations that increase the lectin’s affinity and modify its specificity. For that purpose, a combination of docking, molecular dynamics and binding free energy calculation was used. The combination of methods revealed mutations that changed the performance of the wild-type lectin and its mutants to their preferred partners. The mutation at position 22 resulted in 85 % in inactivation of the binding site, and the mutation at 23 did not have strong effects thanks to the side chain being pointed away from the binding site.
ER  -

KŘÍŽ, Zdeněk, Jan ADAM, Jana MRÁZKOVÁ, Petros ZOTOS, Thomais CHATZIPAVLOU, Michaela WIMMEROVÁ a Jaroslav KOČA. Engineering the Pseudomonas aeruginosa II lectin: designing mutants with changed affinity and specificity. \textit{Journal of Computer-Aided Molecular Design}. Dordrecht (Netherlands): Springer International Publishing, 2014, roč.~28, č.~9, s.~951-960. ISSN~0920-654X. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1007/s10822-014-9774-7.

Podrobný výpis o publikaci