POLANSKÁ, Eva, Šárka POSPÍŠILOVÁ a Michal ŠTROS. Binding of histone H1 to DNA is differentially modulated by redox state of HMGB1. Plos one. San Francisco: Public Library Science, 2014, roč. 9, č. 2, s. "nestránkováno", 10 s. ISSN 1932-6203. Dostupné z: https://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0089070.
Další formáty:   BibTeX LaTeX RIS
Základní údaje
Originální název Binding of histone H1 to DNA is differentially modulated by redox state of HMGB1
Autoři POLANSKÁ, Eva (203 Česká republika), Šárka POSPÍŠILOVÁ (203 Česká republika, garant, domácí) a Michal ŠTROS (203 Česká republika, domácí).
Vydání Plos one, San Francisco, Public Library Science, 2014, 1932-6203.
Další údaje
Originální jazyk angličtina
Typ výsledku Článek v odborném periodiku
Obor 30200 3.2 Clinical medicine
Stát vydavatele Spojené státy
Utajení není předmětem státního či obchodního tajemství
WWW URL
Impakt faktor Impact factor: 3.234
Kód RIV RIV/00216224:14740/14:00074179
Organizační jednotka Středoevropský technologický institut
Doi http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0089070
UT WoS 000331266000098
Klíčová slova anglicky HMGB1; chromatin; DNA
Štítky kontrola MP, rivok
Příznaky Mezinárodní význam, Recenzováno
Změnil Změnila: Martina Prášilová, učo 342282. Změněno: 6. 3. 2015 08:38.
Anotace
HMGB1 is an architectural protein in chromatin, acting also as a signaling molecule outside the cell. Recent reports from several laboratories provided evidence that a number of both the intracellular and extracellular functions of HMGB1 may depend on redox-sensitive cysteine residues of the protein. In this study we demonstrate that redox state of HMGB1 can significantly modulate the ability of the protein to bind and bend DNA, as well as to promote DNA end-joining. We also report a high affinity binding of histone H1 to hemicatenated DNA loops and DNA minicircles. Finally, we show that reduced HMGB1 can readily displace histone H1 from DNA, while oxidized HMGB1 has limited capacity for H1 displacement. Our results suggested a novel mechanism for the HMGB1-mediated modulation of histone H1 binding to DNA. Possible biological consequences of linker histones H1 replacement by HMGB1 for the functioning of chromatin are discussed.
Návaznosti
ED1.1.00/02.0068, projekt VaVNázev: CEITEC - central european institute of technology
GAP305/12/2475, projekt VaVNázev: Proteiny HMGB: funkce v biologii telomer a lidských embryonálních kmenových buněk
Investor: Grantová agentura ČR, Proteiny HMGB: funkce v biologii telomer a lidských embryonálních kmenových buněk
286154, interní kód MUNázev: SYLICA - Synergies of Life and Material Sciences to Create a New Future (Akronym: SYLICA)
Investor: Evropská unie, SYLICA - Synergies of Life and Material Sciences to Create a New Future, Kapacity
VytisknoutZobrazeno: 28. 8. 2024 05:27