Dynamics and Hydration Explain Failed Functional Transformation
in Dehalogenase Design.

J 2014

Dynamics and Hydration Explain Failed Functional Transformation in Dehalogenase Design.

SYKORA, J., Jan BREZOVSKÝ, Táňa KOUDELÁKOVÁ, M. LAHODA, Andrea FOŘTOVÁ et. al.

Základní údaje

Originální název

Dynamics and Hydration Explain Failed Functional Transformation in Dehalogenase Design.

Autoři

SYKORA, J. (203 Česká republika), Jan BREZOVSKÝ (203 Česká republika, domácí), Táňa KOUDELÁKOVÁ (203 Česká republika, domácí), M. LAHODA (112 Bělorusko), Andrea FOŘTOVÁ (203 Česká republika, domácí), T. CHERNOVETS (112 Bělorusko), Radka CHALOUPKOVÁ (203 Česká republika, domácí), Veronika ŠTĚPÁNKOVÁ (203 Česká republika, domácí), Zbyněk PROKOP (203 Česká republika, domácí), I. KUTA SMATANOVA (203 Česká republika), M. HOF (276 Německo) a Jiří DAMBORSKÝ (203 Česká republika, garant, domácí)

Vydání

Nature Chemical Biology, 2014, 1552-4450

Další údaje

Jazyk

angličtina

Typ výsledku

Článek v odborném periodiku

Obor

10600 1.6 Biological sciences

Stát vydavatele

Spojené státy

Utajení

není předmětem státního či obchodního tajemství

Impakt faktor

Impact factor: 12.996

Kód RIV

RIV/00216224:14310/14:00074209

Organizační jednotka

Přírodovědecká fakulta

UT WoS

000336238200008

Klíčová slova anglicky

haloalkane dehalogenase

Štítky

AKR, rivok

Změněno: 21. 3. 2017 08:04, prof. Mgr. Jiří Damborský, Dr.

Anotace

V originále

We emphasize the importance of dynamics and hydration for enzymatic catalysis and protein design by transplanting the active site from a haloalkane dehalogenase with high enantioselectivity to nonselective dehalogenase. Protein crystallography confirms that the active site geometry of the redesigned dehalogenase matches that of the target, but its enantioselectivity remains low. Time-dependent fluorescence shifts and computer simulations revealed that dynamics and hydration at the tunnel mouth differ substantially between the redesigned and target dehalogenase.

Návaznosti

EE2.3.30.0037, projekt VaV

Název: Zaměstnáním nejlepších mladých vědců k rozvoji mezinárodní spolupráce

GAP503/12/0572, projekt VaV

Název: Konstrukce syntetické metabolické dráhy pro degradaci důležitého environmentálního polutantu proteinovým a metabolickým inženýrstvím

Investor: Grantová agentura ČR, Konstrukce syntetické metabolické dráhy pro degradaci důležitého environmentlního polutantu proteinovým a metabolickým inženýrstvím

LO1214, projekt VaV

Název: Centrum pro výzkum toxických látek v prostředí (Akronym: RECETOX)

Investor: Ministerstvo školství, mládeže a tělovýchovy ČR, Centrum pro výzkum toxických látek v prostředí

Citovat

SYKORA, J., Jan BREZOVSKÝ, Táňa KOUDELÁKOVÁ, M. LAHODA, Andrea FOŘTOVÁ, T. CHERNOVETS, Radka CHALOUPKOVÁ, Veronika ŠTĚPÁNKOVÁ, Zbyněk PROKOP, I. KUTA SMATANOVA, M. HOF a Jiří DAMBORSKÝ. Dynamics and Hydration Explain Failed Functional Transformation in Dehalogenase Design. Nature Chemical Biology. 2014, roč. 10, č. 6, s. 428-430. ISSN 1552-4450.

@article{1213468,
   author = {Sykora, J. and Brezovský, Jan and Koudeláková, Táňa and Lahoda, M. and Fořtová, Andrea and Chernovets, T. and Chaloupková, Radka and Štěpánková, Veronika and Prokop, Zbyněk and Kuta Smatanova, I. and Hof, M. and Damborský, Jiří},
   article_number = {6},
   keywords = {haloalkane dehalogenase},
   language = {eng},
   issn = {1552-4450},
   journal = {Nature Chemical Biology},
   title = {Dynamics and Hydration Explain Failed Functional Transformation in Dehalogenase Design.},
   volume = {10},
   year = {2014}
}

TY  - JOUR
ID  - 1213468
AU  - Sykora, J. - Brezovský, Jan - Koudeláková, Táňa - Lahoda, M. - Fořtová, Andrea - Chernovets, T. - Chaloupková, Radka - Štěpánková, Veronika - Prokop, Zbyněk - Kuta Smatanova, I. - Hof, M. - Damborský, Jiří
PY  - 2014
TI  - Dynamics and Hydration Explain Failed Functional Transformation in Dehalogenase Design.
JF  - Nature Chemical Biology
VL  - 10
IS  - 6
SP  - 428-430
EP  - 428-430
SN  - 15524450
KW  - haloalkane dehalogenase
N2  - We emphasize the importance of dynamics and hydration for enzymatic catalysis and protein design by transplanting the active site from a haloalkane dehalogenase with high enantioselectivity to nonselective dehalogenase. Protein crystallography confirms that the active site geometry of the redesigned dehalogenase matches that of the target, but its enantioselectivity remains low. Time-dependent fluorescence shifts and computer simulations revealed that dynamics and hydration at the tunnel mouth differ substantially between the redesigned and target dehalogenase.
ER  -

SYKORA, J., Jan BREZOVSKÝ, Táňa KOUDELÁKOVÁ, M. LAHODA, Andrea FOŘTOVÁ, T. CHERNOVETS, Radka CHALOUPKOVÁ, Veronika ŠTĚPÁNKOVÁ, Zbyněk PROKOP, I. KUTA SMATANOVA, M. HOF a Jiří DAMBORSKÝ. Dynamics and Hydration Explain Failed Functional Transformation in Dehalogenase Design. \textit{Nature Chemical Biology}. 2014, roč.~10, č.~6, s.~428-430. ISSN~1552-4450.

Podrobný výpis o publikaci